Biopolymers
SCOPUS (SonsInc.)SCIE-ISI
0006-3525
1097-0282
Mỹ
Cơ quản chủ quản: John Wiley & Sons Inc. , WILEY
Lĩnh vực:
BiophysicsMedicine (miscellaneous)BiochemistryOrganic ChemistryBiomaterials
Các bài báo tiêu biểu
Từ điển cấu trúc thứ cấp của protein: Nhận dạng mẫu các đặc điểm liên kết hydro và hình học Dịch bởi AI Tóm tắt Để phân tích thành công mối quan hệ giữa trình tự axit amin và cấu trúc protein, một định nghĩa rõ ràng và có ý nghĩa vật lý về cấu trúc thứ cấp là điều cần thiết. Chúng tôi đã phát triển một bộ tiêu chí đơn giản và có động cơ vật lý cho cấu trúc thứ cấp, lập trình như một quá trình nhận dạng mẫu của các đặc điểm liên kết hydro và hình học trích xuất từ tọa độ x-quang. Cấu trúc thứ cấp hợp tác được nhận diện dưới dạng các thuật toán cơ bản của mẫu liên kết hydro "xoắn" và "cầu". Các xoắn lặp lại là "xoắn ốc", các cầu lặp lại là "cột", các cột kết nối là "tấm". Cấu trúc hình học được định nghĩa theo các khái niệm về độ xoắn và độ cong trong hình học vi phân. "Tính chiral" của chuỗi cục bộ là sự xoắn của bốn vị trí Cα liên tiếp và có giá trị dương đối với xoắn ốc thuận tay phải và âm đối với cấu trúc β- xoắn lý tưởng. Các phần cong được định nghĩa là "bền". "Phơi nhiễm" dung môi được tính bằng số phân tử nước có thể tiếp xúc với một dư lượng. Kết quả cuối cùng là sự biên soạn cấu trúc chính, bao gồm các liên kết disulfide, cấu trúc thứ cấp và phơi nhiễm dung môi của 62 protein hình cầu khác nhau. Bài trình bày ở dạng tuyến tính: biểu đồ dải cho cái nhìn tổng quát và bảng dải cho các chi tiết của mỗi 10.925 dư lượng. Từ điển cũng có sẵn ở dạng đọc được bằng máy tính cho công việc dự đoán cấu trúc protein.
Tập 22 Số 12 - Trang 2577-2637 - 1983
#cấu trúc thứ cấp protein #liên kết hydro #đặc điểm hình học #phân tích cấu trúc #protein hình cầu #tiên đoán cấu trúc protein #biên soạn protein
Nghiên cứu cấu trúc bậc hai của protein bằng phổ FTIR đã được giải mã Dịch bởi AI Tóm tắt Các phổ chuyển đổi Fourier (FTIR) của 21 protein dạng cầu đã được thu thập ở độ phân giải 2 cm−1 từ 1600 đến 1700 cm−1 trong dung dịch nước deuterium. Phương pháp tự giải mã Fourier đã được áp dụng cho tất cả các phổ, cho thấy rằng dải amide I của mỗi protein ngoại trừ casein bao gồm từ sáu đến chín thành phần. Các thành phần được quan sát ở 11 tần số xác định rõ, mặc dù không phải tất cả các protein đều thể hiện thành phần ở mỗi tần số đặc trưng. Độ lệch bình phương gốc (RMS) của 124 giá trị riêng lẻ so với 11 tần số trung bình đặc trưng là 1.9 cm−1 . Các thành phần quan sát được được gán cho các đoạn xoắn, đoạn beta mở rộng, đoạn không có trật tự và các vòng. Các đoạn có cấu trúc tương tự không nhất thiết phải thể hiện các thành phần băng với các tần số giống nhau. Chẳng hạn, dải cấu trúc beta có tần số thấp có thể thay đổi trong khoảng khoảng 15 cm−1 . Diện tích tương đối của các thành phần riêng lẻ của phổ đã được giải mã được xác định bằng một quy trình khớp đường cong lặp lại Gauss-Newton, giả định rằng các băng có dạng đối xứng Gaussian cho các thành phần đã được giải mã. Các diện tích đo được được sử dụng để ước lượng tỷ lệ của xoắn và cấu trúc beta cho mỗi trong số 21 protein dạng cầu. Kết quả đạt được sự đồng nhất tốt với các giá trị được suy ra từ dữ liệu tia X của Levitt và Greer. Độ lệch RMS giữa 22 giá trị (nội dung alpha và beta của 11 protein giàu beta được đo bằng cả hai kỹ thuật) là 2.5 điểm phần trăm; độ lệch tuyệt đối tối đa là 4 điểm phần trăm.
Tập 25 Số 3 - Trang 469-487 - 1986
Phân tích cấu trúc thứ cấp của protein từ quang phổ phân cực tròn: Phương pháp và cơ sở dữ liệu tham khảo Dịch bởi AI Tóm tắt Quang phổ phân cực tròn (CD) đã là một phương pháp hữu ích cho việc phân tích cấu trúc thứ cấp của protein trong nhiều năm. Với sự ra đời của quang phổ phân cực tròn bức xạ đồng bộ (SRCD) và các cải tiến trong thiết bị cho CD thông thường, dữ liệu tại bước sóng ngắn hơn có thể thu được và nội dung thông tin của quang phổ cũng đã tăng lên. Ngoài ra, các phương pháp tính toán và sinh tin học mới đã được phát triển cùng với việc tạo ra các cơ sở dữ liệu tham khảo mới, điều này cải thiện và tạo điều kiện thuận lợi cho việc phân tích quang phổ CD. Bài báo này bàn về những phát triển gần đây trong phân tích cấu trúc thứ cấp của protein, bao gồm các tính năng của máy chủ phân tích DICHROWEB. © 2007 Wiley Periodicals, Inc. Biopolymers 89: 392–400, 2008. Bài báo này được xuất bản lần đầu trực tuyến dưới dạng bản thảo đã được chấp nhận. Ngày "Xuất bản trực tuyến" tương ứng với phiên bản bản thảo. Bạn có thể yêu cầu một bản sao của bản thảo bằng cách gửi email cho văn phòng biên tập Biopolymers tại biopolymers@wiley.com
Tập 89 Số 5 - Trang 392-400 - 2008
Quang phổ tương quan huỳnh quang. II. Một hiện thực hóa thực nghiệm Dịch bởi AI Tóm tắt Bài báo này mô tả ứng dụng thực nghiệm đầu tiên của quang phổ tương quan huỳnh quang, một phương pháp mới để xác định các hằng số động hóa học và hệ số khuếch tán. Các đại lượng này được đo bằng cách quan sát hành vi thời gian của những dao động nồng độ nhỏ xảy ra tự phát trong hệ phản ứng ngay cả khi nó ở trạng thái cân bằng. Trạng thái cân bằng của hệ không bị xáo trộn trong suốt quá trình thí nghiệm. Các hệ số khuếch tán và các hằng số tốc độ hóa học quyết định hành vi thời gian trung bình của những dao động tự phát này giống như những gì được tìm kiếm bởi các phương pháp thông thường hơn, bao gồm kỹ thuật nhảy nhiệt độ hoặc các kỹ thuật kích thích khác. Thí nghiệm chủ yếu bao gồm việc đo sự biến đổi theo thời gian số lượng phân tử của các tác nhân phản ứng xác định trong một thể tích dung dịch mở cụ thể. Nồng độ của một tác nhân phản ứng được đo bằng huỳnh quang của nó; thể tích mẫu được xác định bởi một chùm tia laser tập trung kích thích huỳnh quang. Phát xạ huỳnh quang dao động tỷ lệ với sự thay đổi trong số lượng phân tử huỳnh quang khi chúng khuếch tán vào và ra khỏi thể tích mẫu và khi chúng được tạo ra hoặc loại bỏ thông qua các phản ứng hóa học. Số lượng phân tử tác nhân phản ứng này phải nhỏ để cho phép phát hiện các dao động nồng độ. Do đó, thể tích mẫu là nhỏ (10−8 ml) và nồng độ của các chất tan là thấp (∼ 10−9 M ). Chúng tôi đã áp dụng kỹ thuật này để nghiên cứu hai hệ mẫu: ví dụ đơn giản về khuếch tán thuần túy của một loài huỳnh quang đơn, rhodamine 6G, và ví dụ thú vị nhưng thách thức hơn về phản ứng của DNA đại phân tử với thuốc ethidium bromide để tạo thành một phức huỳnh quang. Sự tăng cường huỳnh quang của ethidium bromide khi hình thành phức có thể cho phép quan sát sự suy giảm của các dao động nồng độ thông qua phản ứng hóa học và do đó xác định các hằng số tốc độ hóa học.
Tập 13 Số 1 - Trang 29-61 - 1974
Cơ chế hoạt động của các peptide kháng khuẩn hoạt động trên màng Dịch bởi AI Tóm tắt Các protein và peptide độc tố tan trong nước-màng được sử dụng trong hệ thống phòng thủ và tấn công của tất cả các sinh vật, bao gồm cả thực vật và con người. Một nhóm chính bao gồm các peptide kháng khuẩn, hoạt động như một hệ thống phòng thủ không đặc hiệu bổ sung cho phản ứng miễn dịch trung gian tế bào rất đặc hiệu. Sự gia tăng kháng thuốc của vi khuẩn đối với kháng sinh thông thường đã kích thích việc phân lập và đặc trưng hóa nhiều peptide kháng khuẩn với tiềm năng sử dụng làm kháng sinh mới nhắm mục tiêu. Việc phát hiện hàng ngàn peptide kháng khuẩn có độ dài và trình tự biến đổi, tất cả đều có hoạt tính ở nồng độ tương tự, cho thấy cơ chế tổng quát để tiêu diệt vi khuẩn thay vì cơ chế cụ thể yêu cầu cấu trúc hoạt động ưa thích. Cơ chế này phù hợp với "mô hình thảm" (carpet model) không yêu cầu bất kỳ cấu trúc hoặc trình tự cụ thể nào. Có vẻ như khi có sự cân bằng thích hợp giữa tính kỵ nước và điện tích dương ròng, các peptide sẽ có hoạt tính trên vi khuẩn. Tuy nhiên, hoạt tính chọn lọc cũng phụ thuộc vào các tham số khác, như thể tích phân tử, cấu trúc của nó, và trạng thái oligomer trong dung dịch và màng. Hơn nữa, mặc dù nhiều nghiên cứu hỗ trợ rằng sự tổn thương màng vi khuẩn là một sự kiện gây chết cho vi khuẩn, nhưng các nghiên cứu khác chỉ ra một cơ chế đa va chạm, trong đó peptide liên kết với nhiều mục tiêu khác nhau trong vùng chất nguyên sinh của vi khuẩn.
Tập 66 Số 4 - Trang 236-248 - 2002
#peptide kháng khuẩn #màng tế bào #cơ chế hoạt động #kháng sinh #vi khuẩn
Tự lắp ráp của peptide amphiphile: Từ phân tử đến nanostructure và vật liệu sinh học Dịch bởi AI Tóm tắt Peptide amphiphiles là một lớp phân tử kết hợp các đặc điểm cấu trúc của các chất hoạt động bề mặt lưỡng tính với chức năng của các peptide sinh học và được biết là tự lắp ráp thành nhiều loại nanostructure khác nhau. Một loại peptide amphiphile cụ thể được biết là tự lắp ráp thành nanostructure một chiều dưới các điều kiện sinh lý, chủ yếu là các nanofiber có hình dạng hình trụ. Các nanostructure thu được có thể có khả năng sinh học cao và được quan tâm rất nhiều trong nhiều ứng dụng y sinh, bao gồm kỹ thuật mô, y học tái tạo và vận chuyển thuốc. Trong bối cảnh này, chúng tôi nhấn mạnh các chiến lược của mình trong việc sử dụng tự lắp ráp phân tử như một bộ công cụ để sản xuất các nanostructure và vật liệu peptide amphiphile, cũng như những nỗ lực để chuyển giao công nghệ này vào các ứng dụng như liệu pháp. Chúng tôi cũng xem xét những tiến bộ gần đây của chúng tôi trong việc sử dụng các vật liệu này để điều trị chấn thương tủy sống, kích thích sự tạo mạch, và phục hồi và thay thế mô cứng. © 2010 Wiley Periodicals, Inc. Biopolymers (Pept Sci) 94:1–18, 2010. Bài viết này ban đầu được xuất bản trực tuyến dưới dạng một bản thảo đã được chấp nhận. Ngày "Xuất bản trực tuyến" tương ứng với phiên bản bản thảo. Bạn có thể yêu cầu một bản sao của bản thảo bằng cách gửi email đến văn phòng biên tập của Biopolymers tại biopolymers@wiley.com
Tập 94 Số 1 - Trang 1-18 - 2010
Sử dụng Ellipsometry để nghiên cứu hành vi hấp phụ của các polymer tổng hợp và sinh học tại giao diện không khí-nước Dịch bởi AI Tóm tắt Việc ứng dụng ellipsometry trong nghiên cứu hành vi hấp phụ của protein và các macromolecule tổng hợp tại giao diện không khí-nước đã được điều tra. Kết quả cho thấy rằng đối với các macromolecule, lượng hấp phụ trên một đơn vị diện tích, Γ, được xác định bởi ellipsometry, chỉ có ý nghĩa vật lý rõ ràng nếu sự gia tăng chỉ số khúc xạ duy trì không đổi cho đến những nồng độ cao có mặt trong lớp hấp phụ. Qua thử nghiệm, điều kiện này đã được xác nhận cho protein. Các giá trị Γ qua ellipsometry của một số loại protein tương đồng với các giá trị thu được bằng hai kỹ thuật độc lập khác đã được sử dụng để khảo sát quá trình hấp phụ từ dung dịch của κ-casein, albumin huyết thanh bò và polyvinyl alcohol. Đối với albumin huyết thanh bò, Γ đạt giá trị bền vững 2,9 mg/m2 cho các nồng độ ≥ 0,05 wt%. Độ dày của các phân tử hấp phụ. Đối với κ-casein, Γ tăng đều với nồng độ tăng và các lớp đa sẽ được hình thành. Kỹ thuật này cung cấp thông tin thú vị về sự thay đổi cấu trúc của các macromolecule đã hấp phụ, về tốc độ của quá trình, và về các điều kiện mà chúng xảy ra.
Tập 17 Số 7 - Trang 1759-1772 - 1978
Hiện tượng bù đắp enthalpy-entropy trong dung dịch nước của protein và phân tử nhỏ: Một tính chất phổ biến của nước Dịch bởi AI Tóm tắt Bài báo này trình bày bằng chứng cho sự tồn tại của một mối quan hệ tuyến tính cụ thể giữa sự thay đổi entropy và sự thay đổi enthalpy trong một loạt các quá trình của các chất tan nhỏ trong dung dịch nước. Các quá trình bao gồm sự hòa tan của ion và không điện ly, thủy phân, oxi hóa-khử, ion hóa của các chất điện ly yếu và sự làm nguội phát quang indole, v.v. Giá trị của hằng số tỉ lệ, được gọi là nhiệt độ bù đắp, nằm trong một phạm vi tương đối hẹp, từ khoảng 250 đến 315 °K cho tất cả những quá trình này. Hành vi như vậy có thể là hậu quả của sai số thực nghiệm nhưng đối với một số quá trình, độ chính xác của dữ liệu đủ để cho thấy rằng mẫu bù đắp enthalpy-entropy là có thật. Người ta tạm thời kết luận rằng mẫu này là có thật, rất phổ biến và là hậu quả của các tính chất của nước lỏng như một dung môi mà không phụ thuộc vào các chất tan và các quá trình của chất tan được nghiên cứu. Do đó, hiện tượng này yêu cầu các phân tích lý thuyết về các quá trình của chất tan trong nước cần được mở rộng bằng cách bao gồm một cách điều trị cụ thể về đặc điểm của nước chịu trách nhiệm cho hành vi bù đắp. Các cơ sở khả dĩ của hiệu ứng này được đề xuất là sự thay đổi nhiệt dung không phụ thuộc vào nhiệt độ và/hoặc sự thay đổi trong nồng độ của hai loài nước quan trọng về mặt hiện tượng học. Mối quan hệ của các lựa chọn này với quá trình hai trạng thái của nước mà được gợi ý bởi các nghiên cứu quang phổ và thư giãn được xem xét. Sự tồn tại của một mối quan hệ tương tự và có thể là giống hệt nhau giữa sự thay đổi enthalpy và entropy trong nhiều phản ứng protein cho thấy rằng nước lỏng đóng vai trò trực tiếp trong nhiều quá trình của protein và có thể là một tham gia phổ biến trong chức năng sinh lý của protein. Người ta đề xuất rằng mối quan hệ tuyến tính giữa enthalpy và entropy được sử dụng như một bài kiểm tra chẩn đoán cho sự tham gia của nước trong các quá trình của protein. Dựa trên điều này, các quá trình xúc tác của chymotrypsin và acetylcholinesterase bị chi phối bởi các tính chất của nước đại diện. Sự liên kết của oxy bởi hemoglobin có thể nằm trong cùng một danh mục. Sự tương đồng và khác biệt trong hành vi của các quá trình chất tan nhỏ và protein được xem xét để chỉ ra cách chúng có thể liên quan đến nhau. Không có kết luận tích cực nào được thiết lập, nhưng có thể rằng các quá trình protein được kết nối với nước thông qua sự mở rộng và co lại của protein và rằng nhìn chung, mẫu đặc biệt của bù đắp enthalpy-entropy là một hệ quả của các tính chất của nước, mà yêu cầu rằng sự mở rộng và co lại của các chất tan tác động đến sự thay đổi trong thể tích tự do của nước lỏng gần đó. Người ta cho thấy rằng các protein có thể được mong đợi sẽ phản ứng với sự thay đổi của nước gần đó và năng lượng tự do giao diện bằng cách mở rộng và co lại. Những phản ứng như vậy có thể giải thích nhiều đặc điểm hiện chưa được giải thích của các dung dịch protein. Một cách tổng quát hơn, mẫu bù đắp enthalpy-entropy dường như là biểu hiện nhiệt động lực học của “làm cấu trúc” và “phá vỡ cấu trúc”, các thuật ngữ được định nghĩa hoạt động mà thường được sử dụng trong các thảo luận về dung dịch nước. Nếu vậy, mẫu bù đắp là phổ quát và yêu cầu xem xét lại một khối lượng lớn các giải thích phân tử được xuất phát từ các nghiên cứu định lượng về các quá trình trong nước. Các lý thuyết về các quá trình trong nước có thể cần được mở rộng để thu hút khía cạnh này của hành vi của nước.
Tập 9 Số 10 - Trang 1125-1227 - 1970
Tính toán dữ liệu nhiệt động lực học cho các chuyển tiếp có phân tử học bất kỳ từ các đường cong nóng chảy ở trạng thái cân bằng Dịch bởi AI Tóm tắt Trong bài báo này, chúng tôi xây dựng các dạng tổng quát của các phương trình cần thiết để trích xuất dữ liệu nhiệt động lực học từ các đường cong chuyển tiếp ở trạng thái cân bằng trên các axit nucleic oligomeric và polymeric với tính phân tử bất kỳ . Đáng chú ý, vì các phương trình và giao thức là tổng quát, chúng cũng có thể được sử dụng để đặc trưng cho các quá trình cân bằng nhiệt động lực học trong các hệ thống khác ngoài axit nucleic. Chúng tôi sẽ tóm tắt cách thức các dạng giảm thiểu của các phương trình tổng quát đã được nhiều nhà nghiên cứu sử dụng để đánh giá các chuyển tiếp đơn phân tử và đôi phân tử, và sau đó giải thích làm thế nào những phương trình này có thể được tổng quát hóa để tính toán các tham số nhiệt động lực học từ những quan sát thực nghiệm phổ biến cho các chuyển tiếp có tính phân tử cao hơn. Chúng tôi nhấn mạnh các điểm mạnh và điểm yếu của từng phương pháp phân tích dữ liệu để các nhà nghiên cứu có thể chọn phương pháp phù hợp nhất cho hoàn cảnh thực nghiệm của họ. Chúng tôi cũng mô tả cách phân tích các đường cong nhiệt lượng riêng và các đường cong nóng chảy phân biệt không nhiệt lượng nhằm trích xuất cả dữ liệu nhiệt động lực học độc lập với mô hình và phụ thuộc vào mô hình cho các chuyển tiếp với bất kỳ tính phân tử nào. Các phương trình tổng quát và phương pháp phân tích được mô tả trong bài báo này sẽ đặc biệt hữu ích cho các phòng thí nghiệm hiện đang nghiên cứu các quá trình liên kết và phân ly trong axit nucleic có phân tử học lớn hơn hai.
Tập 26 Số 9 - Trang 1601-1620 - 1987
Đường cong ổn định của protein Dịch bởi AI Tóm tắt Đường cong ổn định của một protein được định nghĩa là đồ thị biểu diễn năng lượng tự do của quá trình mất cấu trúc dưới tác động của nhiệt độ. Đối với hầu hết các protein, sự thay đổi về khả năng nhiệt của quá trình denaturation, hoặc mất cấu trúc, là lớn nhưng gần như không đổi. Khi quá trình mất cấu trúc là một quá trình hai trạng thái, hầu hết các đặc điểm nổi bật của đường cong ổn định của protein có thể được rút ra từ thực tế này. Một số mối quan hệ đã được xác lập, bao gồm các đặc điểm đặc biệt của quá trình denaturation ở nhiệt độ thấp, các thuộc tính của cực đại trong sự ổn định, và các mối liên hệ giữa các nhiệt độ đặc trưng của protein. Bài báo kết thúc với một công thức cho phép tính toán các thay đổi nhỏ trong năng lượng tự do ổn định từ các thay đổi về nhiệt độ nóng chảy của protein.
Tập 26 Số 11 - Trang 1859-1877 - 1987