Nghiên cứu cấu trúc bậc hai của protein bằng phổ FTIR đã được giải mã

Các phổ chuyển đổi Fourier (FTIR) của 21 protein dạng cầu đã được thu thập ở độ phân giải 2 cm⁻¹ từ 1600 đến 1700 cm⁻¹ trong dung dịch nước deuterium. Phương pháp tự giải mã Fourier đã được áp dụng cho tất cả các phổ, cho thấy rằng dải amide I của mỗi protein ngoại trừ casein bao gồm từ sáu đến chín thành phần. Các thành phần được quan sát ở 11 tần số xác định rõ, mặc dù không phải tất cả các protein đều thể hiện thành phần ở mỗi tần số đặc trưng. Độ lệch bình phương gốc (RMS) của 124 giá trị riêng lẻ so với 11 tần số trung bình đặc trưng là 1.9 cm⁻¹. Các thành phần quan sát được được gán cho các đoạn xoắn, đoạn beta mở rộng, đoạn không có trật tự và các vòng. Các đoạn có cấu trúc tương tự không nhất thiết phải thể hiện các thành phần băng với các tần số giống nhau. Chẳng hạn, dải cấu trúc beta có tần số thấp có thể thay đổi trong khoảng khoảng 15 cm⁻¹. Diện tích tương đối của các thành phần riêng lẻ của phổ đã được giải mã được xác định bằng một quy trình khớp đường cong lặp lại Gauss-Newton, giả định rằng các băng có dạng đối xứng Gaussian cho các thành phần đã được giải mã. Các diện tích đo được được sử dụng để ước lượng tỷ lệ của xoắn và cấu trúc beta cho mỗi trong số 21 protein dạng cầu. Kết quả đạt được sự đồng nhất tốt với các giá trị được suy ra từ dữ liệu tia X của Levitt và Greer. Độ lệch RMS giữa 22 giá trị (nội dung alpha và beta của 11 protein giàu beta được đo bằng cả hai kỹ thuật) là 2.5 điểm phần trăm; độ lệch tuyệt đối tối đa là 4 điểm phần trăm.