Collagen là gì? Các nghiên cứu khoa học về Collagen

Collagen là một loại protein cấu trúc dạng sợi chiếm phần lớn trong mô liên kết, giúp duy trì độ bền, đàn hồi và hình dạng của các mô trong cơ thể. Nó có cấu trúc xoắn ba đặc trưng, được tổng hợp chủ yếu bởi nguyên bào sợi và tồn tại phổ biến trong da, xương, gân, sụn và mạch máu.

Collagen là gì?

Collagen là một loại protein dạng sợi có chức năng cấu trúc, chiếm từ 25% đến 35% tổng lượng protein trong cơ thể người. Đây là thành phần chính của mô liên kết, có mặt rộng rãi trong da, xương, sụn, gân, dây chằng, giác mạc, mạch máu, răng, móng và các mô nội tạng. Collagen tạo ra một khung đỡ giúp giữ vững hình dạng và độ đàn hồi của các mô, đồng thời liên kết các tế bào lại với nhau để hình thành tổ chức mô nhất quán và bền vững.

Cấu trúc phân tử của collagen là dạng xoắn ba (triple helix), gồm ba chuỗi polypeptide gọi là alpha chains. Các chuỗi này liên kết với nhau chủ yếu thông qua liên kết hydro, tạo nên độ bền kéo rất cao – thậm chí lớn hơn cả thép khi so sánh cùng khối lượng. Thành phần axit amin trong collagen rất đặc biệt, với glycine chiếm khoảng 33%, proline và hydroxyproline chiếm gần 22%, tạo nên tính chất ổn định và đặc trưng của phân tử.

Xem thêm: NCBI - Collagen: Structure and Function

Các loại collagen chính

Tính đến nay, các nhà khoa học đã xác định được ít nhất 28 loại collagen, được đánh số từ I đến XXVIII, phân biệt dựa trên cấu trúc chuỗi, tổ chức mô học và vị trí phân bố trong cơ thể. Trong đó, năm loại phổ biến và có chức năng quan trọng nhất là:

  • Collagen loại I: chiếm khoảng 90% tổng lượng collagen trong cơ thể. Có mặt trong da, gân, xương, sụn xơ và mô sẹo. Loại này có khả năng chịu lực kéo rất tốt.
  • Collagen loại II: là thành phần chính của sụn khớp và thủy tinh thể mắt, giúp khớp hoạt động linh hoạt và hấp thụ lực va đập.
  • Collagen loại III: thường được tìm thấy trong da, thành mạch máu, mô ruột và tử cung. Nó hỗ trợ cấu trúc cho các cơ quan mềm.
  • Collagen loại IV: không tạo sợi như các loại khác mà hình thành lớp màng đáy trong các mô biểu mô – nền tảng quan trọng trong phân chia tế bào và lọc màng thận.
  • Collagen loại V: tồn tại cùng với collagen loại I ở lớp trung bì da, mô nhau thai và giác mạc. Nó tham gia điều chỉnh độ dày và tổ chức của sợi collagen loại I.

Quá trình sinh tổng hợp collagen

Việc sản xuất collagen trong cơ thể là một quá trình phức tạp, đòi hỏi sự phối hợp giữa nhiều loại enzyme, khoáng chất và vitamin, đặc biệt là vitamin C. Quá trình sinh tổng hợp collagen gồm hai giai đoạn chính: nội bào và ngoại bào.

1. Giai đoạn trong tế bào:

  • Chuỗi polypeptide alpha được tổng hợp tại ribosome rồi chuyển vào lưới nội chất để sửa đổi sau dịch mã.
  • Các gốc proline và lysine trong chuỗi được hydroxyl hóa (thêm nhóm OH) nhờ enzyme prolyl hydroxylase và lysyl hydroxylase, quá trình này cần vitamin C làm đồng yếu tố.
  • Ba chuỗi alpha được xoắn lại với nhau thành procollagen – có đầu tận mở rộng để ngăn sự polymer hóa sớm trong tế bào.

2. Giai đoạn ngoài tế bào:

  • Procollagen được tiết ra khỏi tế bào và bị enzyme collagen peptidase cắt bỏ đầu tận, tạo thành tropocollagen.
  • Các phân tử tropocollagen tự sắp xếp thành sợi sơ cấp, sau đó liên kết chéo (cross-linking) để tạo thành sợi collagen bền vững.

Thiếu hụt vitamin C sẽ cản trở quá trình hydroxyl hóa, làm giảm khả năng hình thành sợi collagen, gây bệnh scorbut với các triệu chứng như chảy máu nướu, vết thương lâu lành, bầm tím dễ dàng.

Xem thêm: NIH – Collagen Biosynthesis and Its Regulation

Chức năng sinh học của collagen

Collagen đóng vai trò không thể thiếu trong nhiều hệ thống sinh học:

  • Hỗ trợ cấu trúc cơ học: tạo độ bền kéo cho mô liên kết, giúp cơ thể duy trì hình dạng và sức mạnh cơ học.
  • Đàn hồi và linh hoạt: cùng với elastin, collagen giúp da, phổi và thành mạch co giãn và trở lại trạng thái ban đầu.
  • Gắn kết mô và tế bào: collagen tạo nên nền ngoại bào (ECM), đóng vai trò truyền tín hiệu cơ học và sinh học đến tế bào.
  • Tái tạo mô: collagen là thành phần chính trong mô sẹo khi lành vết thương, hỗ trợ quá trình sửa chữa tổn thương mô.
  • Tham gia lọc và dẫn truyền: collagen loại IV tạo lớp màng lọc trong thận và các cơ quan biểu mô.

Collagen và lão hóa

Tuổi tác là yếu tố ảnh hưởng lớn đến tốc độ tổng hợp collagen. Từ sau tuổi 25, lượng collagen sản sinh bắt đầu giảm dần theo tỷ lệ 1–1.5% mỗi năm. Đến tuổi 40, cơ thể có thể mất đến 20–25% tổng lượng collagen, và con số này tiếp tục tăng theo thời gian.

Sự sụt giảm collagen làm suy yếu cấu trúc mô liên kết, gây ra các dấu hiệu lão hóa rõ rệt như da chảy xệ, nếp nhăn, khớp yếu, giòn xương, móng dễ gãy và tóc khô rụng. Ngoài ra, các yếu tố như tia UV, hút thuốc, stress oxy hóa, chế độ ăn thiếu chất cũng thúc đẩy quá trình phân hủy collagen qua hoạt động của enzyme collagenase.

Việc chống lão hóa collagen bao gồm bổ sung chất chống oxy hóa (vitamin C, E, polyphenol), tăng cường dinh dưỡng, bảo vệ da khỏi ánh nắng mặt trời và sử dụng các sản phẩm peptide collagen có bằng chứng lâm sàng hỗ trợ.

Xem thêm: NIH – Effects of Collagen Supplementation on Skin and Joint Health

Các hình thức bổ sung collagen

Bổ sung collagen đang là xu hướng phổ biến trong lĩnh vực làm đẹp, y học tái tạo và chăm sóc sức khỏe tổng thể. Có ba hình thức chính:

  • Collagen peptide (collagen thủy phân): là collagen đã được phân giải thành các đoạn ngắn dễ hấp thụ, thường dùng trong thực phẩm chức năng dạng bột, viên, hoặc nước uống.
  • Collagen tự nhiên (gelatin): thu được từ quá trình nấu mô động vật (da, xương), có ứng dụng trong chế biến thực phẩm và hỗ trợ tiêu hóa.
  • Collagen tiêm (injectable collagen): dùng trong y học thẩm mỹ để làm đầy nếp nhăn, nâng môi, tái cấu trúc mô mềm dưới da.

Nghiên cứu cho thấy việc bổ sung collagen peptide trong 8–12 tuần có thể cải thiện độ đàn hồi da, độ ẩm, mật độ xương, chức năng khớp và cấu trúc móng tóc. Tuy nhiên, hiệu quả phụ thuộc vào nguồn gốc (cá, bò, heo), cấu trúc peptide, và khả năng tiêu hóa – hấp thu của từng cá nhân.

Xem thêm: NIH – Clinical Evidence of Collagen Peptide Efficacy

Ứng dụng y sinh học và công nghệ

Collagen không chỉ là chất bổ sung, mà còn có vai trò quan trọng trong công nghệ y sinh và vật liệu sinh học. Một số ứng dụng nổi bật gồm:

  • Màng sinh học và vật liệu cấy ghép: collagen được dùng làm scaffold trong kỹ thuật mô để tái tạo da, xương, sụn, dây chằng.
  • Chất dẫn thuốc: nhờ tính tương thích sinh học cao, collagen được dùng làm chất mang thuốc trong điều trị ung thư, vết thương mãn tính.
  • Thẩm mỹ y khoa: collagen tiêm giúp phục hồi thể tích mô và tái tạo cấu trúc dưới da bị lão hóa.

Collagen cũng đang được nghiên cứu trong in sinh học 3D để tạo mô sống phục vụ cấy ghép và thử nghiệm thuốc.

Kết luận

Collagen là protein quan trọng bậc nhất của mô liên kết, có vai trò sống còn trong việc duy trì cấu trúc, chức năng và tính toàn vẹn của cơ thể. Sự suy giảm collagen theo thời gian không chỉ ảnh hưởng đến thẩm mỹ mà còn gây tổn thương cho hệ cơ xương khớp, da và mô mềm. Việc hiểu rõ cơ chế tổng hợp, phân loại và cách bảo vệ collagen – từ chế độ dinh dưỡng đến bổ sung peptide – là nền tảng để nâng cao chất lượng sống và làm chậm quá trình lão hóa hiệu quả.

Các bài báo, nghiên cứu, công bố khoa học về chủ đề collagen:

Những góc nhìn mới về sự kết dính của tế bào: RGD và Integrins Dịch bởi AI
American Association for the Advancement of Science (AAAS) - Tập 238 Số 4826 - Trang 491-497 - 1987
Những tiến bộ nhanh chóng đã đạt được trong việc hiểu các tương tác phân tử dẫn đến sự kết dính của tế bào. Nhiều loại protein kết dính có mặt trong các ma trận ngoài tế bào và trong máu chứa chuỗi ba amino acid arginine-glycine-aspartic acid (RGD) là vị trí nhận diện tế bào của chúng. Các protein này bao gồm fibronectin, vitronectin, osteopontin, collagen, thrombospondin, fibrinogen và yế...... hiện toàn bộ
#RGD #Integrins #protein kết dính #ma trận ngoài tế bào #phân tử nhận diện #thụ thể #tế bào #arginine-glycine-aspartic acid #fibronectin #vitronectin #osteopontin #collagen #thrombospondin #fibrinogen #yếu tố von Willebrand
CÔNG NGHỆ CHUẨN BỊ CÁC TẾ BÀO PARENCHYMAL GAN RỪNG CÓ HIỆU SUẤT CAO Dịch bởi AI
Journal of Cell Biology - Tập 43 Số 3 - Trang 506-520 - 1969
Một kỹ thuật mới sử dụng việc tuần hoàn liên tục dòng dịch perfusion của gan chuột trong tình trạng tại chỗ, lắc gan trong môi trường đệm in vitro, và lọc mô qua lưới nylon, đạt được việc chuyển đổi khoảng 50% gan thành các tế bào parenchymal nguyên vẹn, tách biệt. Các môi trường perfusion bao gồm: (a) dung dịch Hanks không chứa canxi có 0,05% collagenase và 0,10% hyaluronidase, và (b) dun...... hiện toàn bộ
#các tế bào parenchymal gan #perfusion #collagenase #hyaluronidase #sinh thiết #kính hiển vi điện tử #tổn thương tế bào
Transforming growth factor type beta: rapid induction of fibrosis and angiogenesis in vivo and stimulation of collagen formation in vitro.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America - Tập 83 Số 12 - Trang 4167-4171 - 1986
Transforming growth factor type beta (TGF-beta), when injected subcutaneously in newborn mice, causes formation of granulation tissue (induction of angiogenesis and activation of fibroblasts to produce collagen) at the site of injection. These effects occur within 2-3 days at dose levels than 1 microgram. Parallel in vitro studies show that TGF-beta causes marked increase of either proline...... hiện toàn bộ
Riboflavin/ultraviolet-a–induced collagen crosslinking for the treatment of keratoconus
American Journal of Ophthalmology - Tập 135 Số 5 - Trang 620-627 - 2003
Nitrogen and carbon isotopic composition of bone collagen from marine and terrestrial animals
Geochimica et Cosmochimica Acta - Tập 48 Số 4 - Trang 625-639 - 1984
Hyperelastic modelling of arterial layers with distributed collagen fibre orientations
Journal of the Royal Society Interface - Tập 3 Số 6 - Trang 15-35 - 2006
Constitutive relations are fundamental to the solution of problems in continuum mechanics, and are required in the study of, for example, mechanically dominated clinical interventions involving soft biological tissues. Structural continuum constitutive models of arterial layers integrate information about the tissue morphology and therefore allow investigation of the interrela...... hiện toàn bộ
Production of a tissue-like structure by contraction of collagen lattices by human fibroblasts of different proliferative potential in vitro.
Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America - Tập 76 Số 3 - Trang 1274-1278 - 1979
Fibroblasts can condense a hydrated collagen lattice to a tissue-like structure 1/28th the area of the starting gel in 24 hr. The rate of the process can be regulated by varying the protein content of the lattice, the cell number, or the concentration of an inhibitor such as Colcemid. Fibroblasts of high population doubling level propagated in vitro, which have left the cell cycle, can car...... hiện toàn bộ
Sự liên kết của dạng hòa tan của protein bề mặt nguyên bào sợi, fibronectin, với collagen Dịch bởi AI
International Journal of Cancer - Tập 20 Số 1 - Trang 1-5 - 1977
Tóm tắtFibronectin, một protein huyết tương có độ giống miễn dịch với một protein bề mặt chính của các nguyên bào sợi bình thường, đã được phát hiện có khả năng liên kết với collagen và gelatin. Một phương pháp miễn dịch enzyme pha rắn đã được sử dụng để tiến hành các thử nghiệm liên kết. Collagen, gelatin hoặc các protein kiểm soát khác được hấp phụ vào bề mặt nhự...... hiện toàn bộ
Tổng số: 15,191   
  • 1
  • 2
  • 3
  • 4
  • 5
  • 6
  • 10