Quarterly Reviews of Biophysics
Công bố khoa học tiêu biểu
* Dữ liệu chỉ mang tính chất tham khảo
Sắp xếp:
Molecular electrostatic potential of the nucleic acids It is generally acknowledged that geometrical and conformational properties of biopolymers have an important effect on their biochemical behaviour. It is less easily recognized that these properties depend also on their macromolecular electronic characteristics. The aim of this review is to demonstrate the significance of such macromolecular electronic effects. Particularly useful for this sake is the recently much developed concept of ‘molecular electrostatic potential’ (MEP) (Scrocco & Tomasi, 1973, 1978) by which is defined the electrostatic (Coulomb) potential created in the neighbouring space by the nuclear charges and the eletronic distribution of a molecule.
Quarterly Reviews of Biophysics - Tập 14 Số 3 - Trang 289-380 - 1981
Các bệnh amyloid có phải được gây ra bởi các protein kết tập bắt chước độc tố tạo lỗ trên vi khuẩn hay không? 1. Giới thiệu 2 2. Ý nghĩa của các đặc tính cấu trúc chung của các sợi amyloid liên quan đến bệnh? 3 2.1 Cơ chế hình thành sợi amyloid in vitro 6 2.1.1 Quá trình hình thành sợi in vitro bao gồm sự tập hợp tạm thời của các chất kết tập có độ ổn định trung gian, hoặc protofibrils 6 3. Các đặc tính độc hại của protofibrils 7 3.1 Các protofibrils, chứ không phải sợi fibrils, có khả năng là chất gây bệnh 7 3.2 Protofibrils độc hại có thể là một hỗn hợp của các loài liên quan 8 3.3 Các đặc điểm hình thái của protofibrils gợi ý một cơ chế độc tính chung 9 3.4 Liệu các bệnh amyloid có phải là một tập hợp con của một lớp bệnh protofibrils lớn hơn chưa được công nhận? 9 3.5 Sợi fibrils, dưới dạng aggresomes, có thể hoạt động để cô lại các protofibrils độc hại 9 4. Lỗ amyloid, một liên kết cấu trúc chung giữa các bệnh thoái hóa thần kinh do kết tập protein 10 4.1 Các nghiên cứu cơ chế về sự hình thành sợi amyloid tiết lộ các đặc điểm chung, bao gồm protofibrils giống như lỗ 10 4.1.1 Amyloid-β (Aβ) (bệnh Alzheimer) 10 4.1.2 α-Synuclein (bệnh Parkinson và bệnh thể Lewy lan tỏa) 12 4.1.3 ABri (bệnh mất trí nhớ gia đình Anh) 13 4.1.4 Superoxide dismutase-1 (bệnh xơ cứng teo cơ một bên - ALS) 13 4.1.5 Protein Prion (bệnh Creutzfeldt–Jakob, bệnh bò điên, v.v.) 14 4.1.6 Huntingtin (bệnh Huntington) 14 4.2 Các protein amyloidogenic không liên quan đến bệnh cũng hình thành protofibrils giống lỗ 15 4.3 Các protein amyloid hình thành các chất kết tập không theo dạng sợi có đặc tính của kênh protein hoặc lỗ 15 4.3.1 Kênh Aβ 15 4.3.2 Lỗ α-Synuclein 16 4.3.3 Kênh PrP 16 4.3.4 Kênh Polyglutamine 17 4.4 Tự nhiên sử dụng dây β để tạo độc tố tạo lỗ protein bằng cách liên kết các phân tử protein 17 5. Cơ chế độc tính gây ra bởi protofibrils trong các bệnh kết tập protein 19 5.1 Lỗ amyloid có thể giải thích sự liên quan đến tuổi và tính chọn lọc của các bệnh thoái hóa thần kinh 19 5.2 Protofibrils có thể thúc đẩy sự tích lũy của chính nó bằng cách ức chế proteasome 20 6. Kiểm tra giả thuyết lỗ amyloid bằng cách cố thử chứng minh nó sai 21 7. Lời cảm ơn 22 8. Tài liệu tham khảo 22 Sự kết tụ protein có liên quan đến cơ chế bệnh sinh của hầu hết, nếu không muốn nói là tất cả, các bệnh thoái hóa thần kinh gắn với tuổi tác. Tuy nhiên, cơ chế mà bằng cách nào nó kích hoạt cái chết của tế bào thần kinh vẫn chưa được biết. Các nghiên cứu in vitro theo hướng làm giảm các yếu tố gợi ý rằng protofibril amyloid có thể là loài độc hại và nó có thể tự khuếch đại bằng cách ức chế sự phân giải protein phụ thuộc vào proteasome. Mặc dù mục tiêu gây bệnh của nó vẫn chưa được xác định, các đặc tính của protofibril gợi ý rằng các tế bào thần kinh có thể bị tiêu diệt bởi sự thấm màng mà không được kiểm soát, có thể do một loại protofibril được gọi là “lỗ amyloid". Mục đích của bài đánh giá này là tóm tắt bằng chứng hỗ trợ hiện có và khuyến khích các nghiên cứu tiếp theo nhằm kiểm tra tính hợp lý của giả thuyết này.
Quarterly Reviews of Biophysics - Tập 39 Số 2 - Trang 167-201 - 2006
#Amyloid diseases #protein fibrillization #protofibrils #neurodegenerative diseases #amyloid pore #protein aggregation #pathogenesis #membrane permeabilization #proteasome inhibition
Lanthanides as probes for calcium in biological systems Calcium ion plays an essential role in many biological processes. The environment about Ca2+ may be probed by substitution of tripositive lanthanide ions, Ln3+ . Ca2+ proteins fall into two broad classes: those that are inhibited by Ln3+ substitution and those that are not. It is suggested that although Ca2+ undertakes a primarily structural role in the Ln3+ non-inhibited proteins, Ca2+ may be near the active site or participate in the mechanism of action of Ln3+ inhibited proteins. Ca2+ and Ln3+ radii are similar; most Ln3+ are slightly larger than Ca2+ in complexes of the same coordination number, and substitution of Ln3+ for Ca2+ is accommodated by a slight decrease in bond distance or by an increase in coordination number. Luminescence from Tb3+ has been demonstrated to be a sensitive environmental probe of Ca2+ binding sites in proteins.
Quarterly Reviews of Biophysics - Tập 12 Số 2 - Trang 181-209 - 1979
Tracking RNA with light: selection, structure, and design of fluorescence turn-on RNA aptamers Abstract Fluorescence turn-on aptamers,in vitro evolved RNA molecules that bind conditional fluorophores and activate their fluorescence, have emerged as RNA counterparts of the fluorescent proteins. Turn-on aptamers have been selected to bind diverse fluorophores, and they achieve varying degrees of specificity and affinity. These RNA–fluorophore complexes, many of which exceed the brightness of green fluorescent protein and their variants, can be used as tags for visualizing RNA localization and transport in live cells. Structure determination of several fluorescent RNAs revealed that they have diverse, unrelated overall architectures. As most of these RNAs activate the fluorescence of their ligands by restraining their photoexcited states into a planar conformation, their fluorophore binding sites have in common a planar arrangement of several nucleobases, most commonly a G-quartet. Nonetheless, each turn-on aptamer has developed idiosyncratic structural solutions to achieve specificity and efficient fluorescence turn-on. The combined structural diversity of fluorophores and turn-on RNA aptamers has already produced combinations that cover the visual spectrum. Further molecular evolution and structure-guided engineering is likely to produce fluorescent tags custom-tailored to specific applications.
Quarterly Reviews of Biophysics - Tập 52 - 2019
An approach to the experimental analysis of precellular evolution
Quarterly Reviews of Biophysics - Tập 4 Số 2-3 - Trang 213-253 - 1971
Structure calculation of biological macromolecules from NMR data The relationship between amino acid sequence, three-dimensional structure
and
biological function of proteins is one of the most intensely pursued areas
of
molecular biology and biochemistry. In this context, the three-dimensional
structure has a pivotal role, its knowledge being essential to understand
the
physical, chemical and biological properties of a protein (Branden &
Tooze, 1991;
Creighton, 1993). Until 1984 structural information at atomic resolution
could
only be determined by X-ray diffraction techniques with protein single
crystals
(Drenth, 1994). The introduction of nuclear magnetic resonance (NMR)
spectroscopy (Abragam, 1961) as a technique for protein structure determination
(Wüthrich, 1986) has made it possible to obtain structures with comparable
accuracy also in a solution environment that is much closer to the natural
situation
in a living being than the single crystals required for protein crystallography.
Quarterly Reviews of Biophysics - Tập 31 Số 2 - Trang 145-237 - 1998
Hydrodynamic properties of complex, rigid, biological macromolecules: theory and applications Among the Various methods for characterizing macromolecules in solution, hydrodynamic techniques play a major role. Since the advent of the ultracentrifuge and the development of viscometric apparatus, sedimentation coefficients and intrinsic viscosities have been extensively used to learn about the size and shape of synthetic and biological polymers. More recently, refined techniques such as quasielastic light scattering, transient electric birefringence and fluorescence anisotropy decay have made it possible to obtain in a simple and rapid way quantitative information of high precision on the translational and rotational brownian dynamics of dissolved macromolecules.
Quarterly Reviews of Biophysics - Tập 14 Số 1 - Trang 81-139 - 1981
Ion transport across thin lipid membranes: a critical discussion of mechanisms in selected systems There are now well-established examples of carriers and pores which facilitate the transfer of ions across thin lipid membranes. In the absence of such agents, lipid bilayer membranes are extremely impermeable to the common inorganic ions. Thus, the conductance of a pure lecithin + decane or glyceryl mono-oleate + decane membrane in M/10 NaCl is less than10−9 Ω−1 cm−2 . However, on the addition of small lipid-soluble molecules such as valinomycin, or surface-active polypeptides such as gramicidin A, the conductance may become so high (> 10−1 ω−l cm−2 ) that the resistance of the membrane merges into that of the aqueous phase. This review is concerned with the extent to which we now understand how these added substances transfer ions across lipid membranes. Attention has been concentrated on the simpler systems, i.e. the lipid-soluble ions, the 1–1 carriets, a simple pore and, with some loss of simplicity, a substance which prodeces interacting pores. Only molecules of known primary structure are discussed.
Quarterly Reviews of Biophysics - Tập 5 Số 2 - Trang 187-282 - 1972
Moving one DNA double helix through another by a type II DNA topoisomerase: the story of a simple molecular machine The discovery of the double helix structure of DNA led immediately to
questions
on the mechanics of unravelling its intertwined strands during replication.
If a
parental DNA is to be duplicated into two progeny molecules by separating
its two
strands and copying each, then the strands must untwine rapidly during
replication (Watson & Crick, 1953). That DNA indeed replicates in such a semiconservative fashion was soon
demonstrated by the Meselson–Stahl experiment (1958). At first, it
appeared that
the unravelling of the intertwined strands should not pose an insurmountable
mechanical problem. The two strands at one end of a linear DNA, for example,
can be pulled apart with concomitant rotation of the double-stranded portion
of
the molecule around its helical axis. If the strands of a DNA double helix
are to
separate at an estimated replication rate of 100000 base pairs (bp) per
minute, then
the speed of this rotation would be 10000 revolutions per minute from the
10 bp
per turn helical geometry of the double helix. This speed, though impressive,
seemed reasonable: owing to the slender rod-like shape of the double helix,
the
estimated viscous drag for this rotational motion is actually rather modest
(Meselson, 1972).
Quarterly Reviews of Biophysics - Tập 31 Số 2 - Trang 107-144 - 1998
Chaperonin-mediated protein folding: using a central cavity to kinetically assist polypeptide chain folding Abstract The chaperonin ring assembly GroEL provides kinetic assistance to protein folding in the cell by binding non-native protein in the hydrophobic central cavity of an open ring and subsequently, upon binding ATP and the co-chaperonin GroES to the same ring, releasing polypeptide into a now hydrophilic encapsulated cavity where productive folding occurs in isolation. The fate of polypeptide during binding, encapsulation, and folding in the chamber has been the subject of recent experimental studies and is reviewed and considered here. We conclude that GroEL, in general, behaves passively with respect to its substrate proteins during these steps. While binding appears to be able to rescue non-native polypeptides from kinetic traps, such rescue is most likely exerted at the level of maximizing hydrophobic contact, effecting alteration of the topology of weakly structured states. Encapsulation does not appear to involve ‘forced unfolding’, and if anything, polypeptide topology is compacted during this step. Finally, chamber-mediated folding appears to resemble folding in solution, except that major kinetic complications of multimolecular association are prevented.
Quarterly Reviews of Biophysics - Tập 42 Số 2 - Trang 83-116 - 2009
Tổng số: 44
- 1
- 2
- 3
- 4
- 5