Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
iDC: Một bộ công cụ toàn diện cho việc phân tích các couplings dipolar còn lại trong xác định cấu trúc đại phân tử
Tóm tắt
Việc đo đạc các couplings dipolar còn lại (RDCs) đã trở thành một phương pháp quan trọng cho việc xác định và xác nhận cấu trúc của protein hoặc axit nucleic thông qua phổ NMR. Một số bộ công cụ đã được phát triển để xử lý dữ liệu RDC, chạy trong môi trường hệ điều hành Linux/Unix và yêu cầu các tệp đầu vào có định dạng cụ thể. Các đầu ra từ những chương trình này, mặc dù thông tin, yêu cầu phải sửa đổi định dạng trước khi tích hợp dữ liệu này vào các chương trình máy tính cá nhân thường sử dụng để chuẩn bị bản thảo. Để thu hẹp khoảng cách giữa phân tích và xuất bản, một bộ công cụ dễ sử dụng, toàn diện cho việc phân tích RDC đã được tạo ra, iDC. iDC được viết cho chương trình toán học WaveMetrics Igor Pro, một phần mềm đồ họa và phân tích dữ liệu rất phổ biến, chạy trên cả máy tính Windows PC và Mac OS X. Các giá trị RDC thực nghiệm có thể được tải vào iDC bằng cách sử dụng các định dạng dữ liệu đơn giản có thể truy cập từ chức năng dữ liệu bảng của Igor. Chương trình có thể thực hiện hầu hết các phân tích RDC hữu ích, bao gồm ước lượng tensor căn chỉnh từ biểu đồ tần suất xảy ra RDC so với các giá trị và phân tích tensor thứ tự bằng phân rã giá trị riêng (SVD). Phân tích SVD có thể được thực hiện trên toàn bộ một họ cấu trúc cùng một lúc, một tính năng thiếu sót trong các ứng dụng khác loại này. iDC cũng có thể nhập và xuất từ nhiều chương trình khác nhau thường được sử dụng cho phân tích dữ liệu RDC (DC, PALES, REDCAT) và có thể chuẩn bị các tệp định dạng cho tinh chỉnh dựa trên RDC của các cấu trúc đại phân tử sử dụng XPLOR-NIH, CNS và ARIA. Giao diện người dùng đồ họa cung cấp một đầu vào/đầu ra dễ sử dụng cho dữ liệu, cấu trúc và đầu ra định dạng.
Từ khóa
#couplings dipolar còn lại #phân tích dữ liệu #xác định cấu trúc đại phân tử #NMR #chương trình Igor Pro #phân rã giá trị riêng #tinh chỉnh cấu trúc macromolecularTài liệu tham khảo
Bax A., Kontaxis G. and Tjandra N.(2001). Methods Enzymol. 339:127–174
Blackledge M. (2005). Prog. Nucl. Magn. Reson. Spectrosc. 46:23–61
Brunger A.T., Adams P.D., Clore G.M., DeLano W.L., Gros P., Grosse-Kunstleve R.W., Jiang J.S., Kuszewski J., Nilges M., Pannu N.S., Read R.J., Rice L.M., Simonson T. and Warren G.L. (1998). Acta Crystallogr. Sect. D-Biol. Crystallogr. 54:905–921
Bryce D.L. and Bax A. (2004). J. Biomol. NMR 28:273–287
Clore G.M., Gronenborn A.M. and Bax A. (1998) J. Magn. Reson. 133:216–221
Clore G.M. and Garrett D.S. (1999) J. Am. Chem. Soc. 121:9008–9012
Delaglio F., Grzesiek S., Vuister G.W., Zhu G., Pfeifer J. and Bax A. (1995). J. Biomol. NMR 6:277–293
Dosset P., Hus J.C., Blackledge M. and Marion D. (2000). J. Biomol. NMR 16:23–28
Lambert L.J., Wei Y.F., Schirf V., Demeler B. and Werner M.H. (2004). Embo J. 23:2952–2962
Losonczi J.A., Andrec M., Fischer M.W.F. and Prestegard J.H. (1999). J. Magn. Reson. 138:334–342
Prestegard J.H., Al-Hashimi H.M. and Tolman J.R. (2000). Q. Rev. Biophys. 33:371–424
Ramamoorthy A., Wei Y.F. and Lee D.K. (2004). Annual Reports on Nmr Spectroscopy 52:1–52
Schwieters C.D., Kuszaewski J.J., Tjandra N. and Clore G.M. (2003). J. Magn. Reson. 160:66–73
Valafar H. and Prestegard J.H. (2004). J. Magn. Reson. 167:228–241
Zweckstetter M. and Bax A. (2000). J. Am. Chem. Soc. 122:3791–3792