Cấu trúc tinh thể X‐ray của các dạng oxi hóa và khử của rubredoxin từ vi khuẩn cổ đại nhiệt độ cao Pyrococcus furiosus

Protein Science - Tập 1 Số 11 - Trang 1494-1507 - 1992
Michael W. Day1, Barbara T. Hsu1, Leemor Joshua‐Tor1, Jae‐Bum Park1, Zhi Hao Zhou2, Michael W. W. Adams2, Douglas C. Rees1
1Division of Chemistry and Chemical Engineering, California Institute of Technology, Pasadena, California 91125
2Department of Biochemistry and Center for Metalloenzyme Studies, University of Georgia, Athens, Georgia 30602

Tóm tắt

Tóm tắt

Cấu trúc của các dạng oxi hóa và khử của rubredoxin từ vi khuẩn cổ đại Pyrococcus furiosus, một sinh vật phát triển tối ưu ở nhiệt độ 100 °C, đã được xác định bằng kỹ thuật tinh thể X‐ray với độ phân giải 1.8 Å. Các tinh thể rubredoxin này phát triển trong nhóm không gian P212121 với kích thước tế bào ở nhiệt độ phòng a = 34.6 Å, b = 35.5 Å, và c = 44.4 Å. Các pha ban đầu được xác định bằng phương pháp thay thế phân tử, sử dụng dạng oxi hóa của rubredoxin từ vi khuẩn eubacterium có nhiệt độ tối ưu Clostridium pasteurianum làm mẫu khởi đầu. Các mô hình oxi hóa và khử của rubredoxin P. furiosus đều chứa 414 nguyên tử protein không chứa hydro, tương ứng với 53 dư lượng. Mô hình của dạng oxi hóa chứa 61 nguyên tử oxy nước H2O và đã được tinh chỉnh bằng X‐PLOR và TNT đến R = 0.178 với độ lệch trung bình căn bậc hai (rms) từ lý tưởng trong khoảng cách liên kết và góc liên kết là 0.014 Å và 2.06°, tương ứng. Mô hình của dạng khử chứa 37 nguyên tử oxy nước H2O và đã được tinh chỉnh đến R = 0.193 với độ lệch rms từ lý tưởng trong chiều dài liên kết là 0.012 Å và trong góc liên kết là 1.95°. Cấu trúc tổng thể của rubredoxin P. furiosus tương tự như cấu trúc của các rubredoxin sống trong điều kiện nhiệt độ trung bình, ngoại trừ một mạng lưới liên kết hydro rộng hơn trong vùng β-sheet và nhiều tương tác tĩnh điện (cầu muối, liên kết hydro) của chuỗi bên Glu 14 với các nhóm trên ba dư lượng khác (nitơ đầu amine của Ala 1; nitơ indole của Trp 3; và nhóm nitơ amide của Phe 29). Ảnh hưởng của những tính năng này và những yếu tố khác đối với sự ổn định nhiệt độ của protein P. furiosus cũng được thảo luận.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

Abola E.E., 1987, Crystallographic Databases — Information Content, Software Systems, Scientific Applications, 107

Adman E.T., 1990, Accuracy and Reliability of Macromolecular Crystal Structures, 97

10.1016/0022-2836(91)90547-J

10.1021/bi00843a016

Bachmeyer H., 1968, Non‐heme iron proteins, J. Biol. Chem., 243, 1022, 10.1016/S0021-9258(18)93617-3

10.1016/S0022-2836(83)80079-5

Becktel W.J., 1987, Protein stability curves, Bio‐polymers, 26, 1859

10.1016/S0022-2836(77)80200-3

10.1107/S0021889884011365

10.1021/bi00109a012

10.1107/S0108767390002355

10.1126/science.235.4787.458

10.1016/0006-291X(76)91092-5

10.1016/0005-2795(76)90030-1

10.1016/S0021-9258(18)83701-2

Carter C.W., 1974, Comparison of oxidation‐reduction site geometries in oxidized and reduced Chromatium high potential iron protein and oxidized Peptococcus aerogenes ferredoxin, J. Biol. Chem., 249, 6339, 10.1016/S0021-9258(19)42258-8

10.1038/248338a0

10.1016/0022-2836(76)90191-1

10.1002/j.1460-2075.1986.tb04288.x

Crowther R.A., 1972, The Molecular Replacement Method, 173

Devanathan T., 1969, Ferredoxin from two thermophilic clostridia, J. Biol. Chem., 244, 2846, 10.1016/S0021-9258(18)91704-7

10.1146/annurev.bi.60.070191.004051

10.1038/319199a0

Eisenberg D., 1989, Interpretation of protein folding and binding with atomic solvation parameters, Chem. Scrip., 29, 217

10.1007/BF00413027

10.1016/0022-2836(87)90562-6

10.1002/prot.340010108

10.1107/S0108768187008632

10.1146/annurev.bb.19.060190.000543

10.1016/0014-5793(86)80588-9

10.1107/S0021889887086436

10.1107/S0021889878013308

10.1016/0022-2836(71)90324-X

10.1021/bi00231a019

10.1073/pnas.54.1.193

10.1107/S0365110X52002161

10.1016/0022-2836(68)90205-2

10.1073/pnas.84.19.6663

10.1042/bj2710839

10.1016/0022-2836(87)90038-6

10.1021/j100876a008

10.1016/0005-2728(85)90200-2

10.1126/science.694508

10.1016/S0065-3233(08)60460-X

10.1146/annurev.bb.18.060189.000403

10.3109/10409239009090612

10.1016/S0065-3233(08)60377-0

10.1107/S0021889884011171

10.1016/S0022-2836(83)80024-2

10.1146/annurev.bb.06.060177.001055

10.1016/S0065-3233(08)60520-3

10.1073/pnas.75.6.2574

10.1007/978-1-4613-1571-1_1

10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122912

10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122854

10.1016/0300-9084(89)90020-5

10.1016/0014-5793(86)81535-6

Srinivasan R., 1976, Some Statistical Applications in X‐ray Crystallography.

10.1073/pnas.74.6.2236

Tanaka M., 1971, The primary structure of the Clostridium tartarivorum ferredoxin, a heat‐stable ferredoxin, J. Biol. Chem., 246, 3953, 10.1016/S0021-9258(18)62126-X

10.1107/S0108767387099124

10.1002/bip.1968.360061006

10.1016/0378-1119(88)90010-8

10.1107/S0567740873003675

10.1016/0022-2836(79)90005-6

10.1111/j.1432-1033.1987.tb10750.x

Yasunobo K.T., 1983, Iron‐Sulfur Proteins, 27

Thông tin
Thông tin xuất bản

Protein Science

Tập 1 Số 11

1494-1507

Thông tin tác giả