Xác thực cấu trúc protein: Mô hình tương tác nguyên tử không liên kết
Tóm tắt
Trong bài báo này, một phương pháp mới được mô tả nhằm phân biệt giữa các vùng cấu trúc protein được xác định đúng và sai dựa trên các tương tác nguyên tử đặc trưng. Các loại nguyên tử khác nhau được phân bố không ngẫu nhiên với nhau trong các phân tử protein. Những sai sót trong việc xây dựng mô hình dẫn đến việc phân bố các loại nguyên tử khác nhau trở nên ngẫu nhiên hơn, điều này có thể được phân biệt so với các phân bố đúng bằng các phương pháp thống kê.
Các nguyên tử được phân loại vào một trong ba loại: carbon (C), nitơ (N), và oxy (O). Điều này dẫn đến sáu tổ hợp khác nhau của các tương tác không liên kết cặp (CC, CN, CO, NN, NO, và OO). Một hàm lỗi bậc hai được sử dụng để đặc trưng hóa bộ các tương tác cặp từ các cửa sổ trượt chín dư trong cơ sở dữ liệu của 96 cấu trúc protein đáng tin cậy. Các vùng của cấu trúc protein ứng viên mà bị theo dõi sai hoặc đăng ký sai sau đó có thể được xác định thông qua phân tích mô hình của các tương tác không liên kết từ mỗi cửa sổ.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Curmi P.M.G., 1992, Crystal structure of the unactivated form of ribulose‐1,5‐bisphosphate carboxylase/oxygenase from tobacco refined at 2.0‐Å resolution, J. Biol. Chem., 267, 16980, 10.1016/S0021-9258(18)41881-9
Fitzgerald P.M.D., 1990, Crystallographic analysis of a complex between human immunodeficiency virus type 1 protease and acetyl‐pepstain at 2.0 Å resolution, J. Biol. Chem., 265, 14209, 10.1016/S0021-9258(18)77288-8
Schreuder H.A., 1990, The RuBisCO saga—Accuracy and reliability of macromolecular crystal structures, Proc. CCP4 Study Weekend, 26–27 January, 1990, 73
Wilmanns M(1990). Ph.D. Thesis University of Basel Basel Switzerland.