Hình ảnh tensor khuếch tán siêu cao tần của sụn khớp liên quan đến mô học và kính hiển vi quét điện tử

José G. Raya1, Andreas P. Arnoldi2, Daniel L. Weber3, Lucianna Filidoro4, Olaf Dietrich4, Silvia Adam-Neumair2, Elisabeth Mützel5, Gerd Melkus3, Reinhard Putz6, Maximilian F. Reiser2,4, Peter M. Jakob3, Christian Glaser1,2
1Department of Radiology, New York University Langone Medical Center, Center of Biomedical Imaging, New York, USA
2Department of Clinical Radiology—Großhadern, Ludwig Maximilian University of Munich, Munich, Germany
3Department of Experimental Physics V, University of Würzburg, Würzburg, Germany
4Josef Lissner Laboratory for Biomedical Imaging, Department of Clinical Radiology—Großhadern, Ludwig Maximilian University of Munich, Munich, Germany
5Department of Forensic Medicine, Ludwig Maximilian University of Munich, Munich, Germany
6Department of Anatomy, Ludwig Maximilian University of Munich, Munich, Germany

Tóm tắt

Nghiên cứu mối quan hệ giữa các tham số hình ảnh tensor khuếch tán khác nhau (ADC, FA và vector riêng đầu tiên (EV)) với các thành phần (proteoglycan và collagen), cách sắp xếp theo vùng của mạng lưới collagen và tải trọng cơ học của sụn khớp. Hình ảnh DTI của tám mẫu sụn trên xương từ sụn đầu gối của người khỏe mạnh đã được thực hiện ở tần số 17.6 T. Ba mẫu được chụp thêm trong điều kiện tải trọng ấn. Sau khi thực hiện DTI, các mẫu được tiến hành thử nghiệm sinh cơ học, nhuộm safranin-O để ước lượng proteoglycan theo cách bán định lượng và sử dụng kính hiển vi quét điện tử (SEM) để miêu tả kiến trúc collagen. Từ bề mặt khớp tới giao diện xương-sụn, ADC liên tục giảm trong khi FA tăng. Chiều cao vùng của sụn được tính toán từ EV có mối tương quan mạnh với chiều cao vùng do SEM xác định (P < 0.01, r²=0.87). Sự nén làm giảm ADC trong 30% bề mặt bên ngoài của sụn và tăng FA trong 5% bề mặt bên ngoài của sụn. Sự tái định hướng của các EV cho thấy sự tái định hướng của các sợi collagen dưới tác động của lực ấn đã được quan sát. Không tìm thấy mối tương quan đáng kể nào giữa ADC, FA và độ cứng nén. Mối tương quan giữa ADC và FA với hàm lượng proteoglycan và collagen cho thấy sự khuếch tán bị chi phối bởi các cơ chế phụ thuộc vào độ sâu khác nhau trong sụn. Kiến thức về sự phân bố không gian của các tham số DTI và sự biến thiên của chúng sẽ góp phần tạo ra một cơ sở dữ liệu cho việc phân tích sụn bị khuyết tật trong tương lai.

Từ khóa

#DTI #sụn khớp #proteoglycan #collagen #kính hiển vi quét điện tử

Tài liệu tham khảo

Buckwalter JA, Mankin HJ (1997) Articular cartilage, part II. J Bone Joint Surg Am 79(5): 612–632 Burstein D, Gray ML, Hartman AL, Gipe R, Foy BD (1993) Diffusion of small solutes in cartilage as measured by nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy and imaging. J Orthop Res 11(4): 465–478 Xia Y (2000) Magic-angle effect in magnetic resonance imaging of articular cartilage: a review. Invest Radiol 35(10): 602–621 Borthakur A, Mellon E, Niyogi S, Witschey W, Kneeland JB, Reddy R (2006) Sodium and T1rho MRI for molecular and diagnostic imaging of articular cartilage. NMR Biomed 19(7): 781–821 Gray ML, Burstein D, Kim YJ, Maroudas A (2007) 2007 Elizabeth Winston Lanier award winner. Magnetic resonance imaging of cartilage glycosaminoglycan: basic principles, imaging technique, and clinical applications. J Orthop Res 26(3): 281–291 Filidoro L, Dietrich O, Weber J, Rauch E, Filidoro L, Dietrich O, Oerther T, Wick M, Reiser MF, Glaser C (2005) High-resolution diffusion tensor imaging of human patellar cartilage: feasibility and preliminary findings. Magn Reson Med 53(5): 993–998 de Visser SK, Bowden JC, Wentrup-Byrne E, Rintoul L, Bostrom T, Pope JM, Momot KI (2008) Anisotropy of collagen fibre alignment in bovine cartilage: comparison of polarised light microscopy and spatially resolved diffusion-tensor measurements. Osteoarthritis Cartilage 16(6): 689–697 Xia Y, Farquhar T, Burton-Wurster N, Vernier-Singer M, Lust G, Jelinski LW (1995) Self-diffusion monitors degraded cartilage. Arch Biochem Biophys 323(2): 323–328 Knauss R, Schiller J, Fleischer G, Karger JKnauss R, Schiller J, Fleischer G, Karger J, Arnold K (1999) Self-diffusion of water in cartilage and cartilage components as studied by pulsed field gradient NMR . Magn Reson Med 41(2): 285–292 Meder R, de Visser SK, Bowden JC, Bostrom T, Pope JM (2006) Diffusion tensor imaging of articular cartilage as a measure of tissue microstructure. Osteoarthritis Cartilage 14(9): 875–881 Deng X, Farley M, Nieminen MT, Gray M, Burstein D (2007) Diffusion tensor imaging of native and degenerated human articular cartilage. Magn Reson Imaging 25(2): 168–171 Raya GJ, Melkus G, Adam-Neumair S, Dietrich O, Mützel E, Kahr B, Reiser MF, Jakob PM, Putz R, Glaser C (2011) Invest Radiol 46(6):401–409 de Visser SK, Crawford RW, Pope JM (2008) Structural adaptations in compressed articular cartilage measured by diffusion tensor imaging. Osteoarthritis Cartilage 16(1): 83–89 Raya JG, Melkus G, Dietrich O, Mützel E, Reiser MF, Jackob PM, Glaser C (2010) In: Proceedings of the meeting of the international society of magnetic resonance in the medicine, Montréal, Canada Conturo TE, McKinstry RC, Akbudak E, Robinson BH (1996) Encoding of anisotropic diffusion with tetrahedral gradients: a general mathematical diffusion formalism and experimental results. Magn Reson Med 35(3): 399–412 Glaser C, Putz R (2002) Functional anatomy of articular cartilage under compressive loading: Quantitative aspects of global, local and zonal reactions of the collagenous network with respect to the surface integrity. Osteoarthritis Cartilage 10(2): 83–99 Damon BM (2008) Effects of image noise in muscle diffusion tensor (DT)-MRI assessed using numerical simulations. Magn Reon Med 60(4): 934–944 Hayes WC, Keer LM, Herrmann G, Mockros LF (1972) A mathematical analysis for indentation tests of articular cartilage. J Biomech 5(5): 541–551 Korhonen RK, Laasanen MS, Toyras J, Rieppo J, Hirvonen J, Helminen HJ, Jurvelin JS (2002) Comparison of the equilibrium response of articular cartilage in unconfined compression, confined compression and indentation. J Biomech 35(7): 903–909 Shimizu C, Coutts RD, Healey RM, Kubo T, Hirasawa Y, Amiel D (1997) Method of histomorphometric assessment of glycosaminoglycans in articular cartilage. J Orthop Res 15(5): 670–674 Bland JM, Altman DG (1986) Statistical methods for assessing agreement between two methods of clinical measurement. Lancet 1(8476): 307–310 Maroudas A, Venn M (1977) Chemical composition and swelling of normal and osteoarthrotic femoral head cartilage. II. Swelling. Ann Rheum Dis 36(5): 399–406 Henkelman RM, Stanisz GJ, Kim JK, Bronskill MJ (1994) Anisotropy of NMR properties of tissues. Magn Reson Med 32(5): 592–601 Kääb MJ, Ito K, Clark JM, Nötzli HP (2000) The acute structural changes of loaded articular cartilage following meniscectomy or ACL-transection. Osteoarthritis Cartilage 8(6): 464–473 Clark JM, Norman A, Noetzli H (1997) Postnatal development of the collagen matrix in rabbit tibial plateau cartilage. J Anat 191(4): 215–227 Keinan-Adamsky K, Shinar H, Navon G (2006) Multinuclear NMR and MRI studies of the maturation of pig articular cartilage. Magn Reson Med 55(3): 532–540 Kiviranta I, Jurvelin J, Tammi M, Saamanen AM, Helminen HJ (1985) Microspectrophotometric quantitation of glycosaminoglycans in articular cartilage sections stained with Safranin O . Histochemistry 82(3): 249–255 Venn MF (1978) Variation of chemical composition with age in human femoral head cartilage. Ann Rheum Dis 37(2): 168– 174 Bayliss MT, Venn M, Maroudas A, Ali SY (1983) Structure of proteoglycans from different layers of human articular cartilage. Biochem J 209(2): 387–400 Wayne JS, Kraft KA, Shields KJ, Yin C, Owen JR, Disler DG (2003) MR imaging of normal and matrix-depleted cartilage: correlation with biomechanical function and biochemical composition. Radiology 228(2): 493–499 Nissi MJ, Rieppo J, Töyräs J, Laasanen MS, Kiviranta I, Nieminen MT, Jurvelin JS (2007) Estimation of mechanical properties of articular cartilage with MRI - dGEMRIC, T2 and T1 imaging in different species with variable stages of maturation. Osteoarthritis Cartilage 15(10): 1141–1148 Lammentausta E, Kiviranta P, Nissi MJ, Laasanen MS, Kiviranta I, Nieminen MT, Jurvelin JS (2006) T2 relaxation time and delayed gadolinium-enhanced MRI of cartilage (dGEMRIC) of human patellar cartilage at 1.5 T and 9.4 T: Relationships with tissue mechanical properties. J Orthop Res 24(3): 366–374 Kurkijärvi JE, Nissi MJ, Rieppo J, Töyräs J, Kiviranta I, Nieminen MT, Jurvelin JS (2008) The zonal architecture of human articular cartilage described by T2 relaxation time in the presence of Gd-DTPA2-. Magn Reson Imaging 26(5): 602–607 Baldassarri M, Goodwin JS, Farley ML, Bierbaum BE, Goldring SR, Goldring MB, Burstein D, Gray ML (2007) Relationship between cartilage stiffness and dGEMRIC index: correlation and prediction. J Orthop Res 25(7): 904–912 Muir H, Bullough P, Maroudas A (1970) The distribution of collagen in human articular cartilage with some of its physiological implications. J Bone Joint Surg Br 52: 554–563 Venn MF, Maroudas A (1977) Chemical composition and swelling of normal and osteoarthrotic femoral head cartilage. I. Chemical composition. Ann Rheum Dis 36(2): 121–129 Maroudas A, Bayliss MT, Venn MF (1980) Further studies on the composition of human femoral head cartilage. Ann Rheum Dis 39(5): 514–523 Shinar H, Navon G (2006) Multinuclear NMR and microscopic MRI studies of the articular cartilage nanostructure. NMR Biomed 19(7): 877–893 Azuma T, Nakai R, Takizawa O, Tsutsumi S (2009) In vivo structural analysis of articular cartilage using diffusion tensor magnetic resonance imaging. Magn Reson Imaging 27(9): 1242–1248 Raya JG, Horng A, Dietrich O, Krasnokutsky S, Beltran LS, Reiser M, Recht M, Glaser C (2010) In vivo DTI of articular cartilage: a new set of biomarkers for the early diagnosis of osteoarthritis in vivo. In: Proceedings of the meeting of the international society of magnetic resonance in the medicine, Montréal, Canada, Abstract no. 501