Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Các dư lượng tyrosine của albumin huyết thanh bò đóng vai trò quan trọng trong việc bảo vệ tế bào SH-SY5Y khỏi tổn thương do heme/H2O2/NO2− gây ra
Tóm tắt
Albumin huyết thanh (SA) đã được chứng minh là có tác dụng như một chất thu gom heme trong tình trạng tan máu và có khả năng bảo vệ tế bào khỏi tác động độc hại của heme. Tuy nhiên, cơ chế của SA trong quá trình giải độc heme vẫn chưa được hiểu rõ. Thú vị là, ngày càng nhiều nghiên cứu chỉ ra rằng phản ứng phụ thuộc heme/H2O2 ít có khả năng là nguyên nhân chính gây độc hại của heme trong các tình trạng tan máu mạch máu quá mức. Hơn nữa, nồng độ cao của NO2− và NO3− cũng đã được phát hiện ở những bệnh nhân mắc các bệnh hemolyse nghiêm trọng, dường như cũng liên quan đến tác động độc hại của heme. Do đó, chúng tôi đề xuất rằng việc nghiên cứu cơ chế bảo vệ của SA đối với độc tính do heme/H2O2/NO2− gây ra có thể phù hợp hơn với các bệnh lý liên quan đến heme tự do. Trong nghiên cứu này, chúng tôi đã kiểm tra giả thuyết rằng các dư lượng tyrosine của albumin huyết thanh bò (BSA) đóng vai trò nổi bật trong việc giải độc heme ở các tế bào SH-SY5Y. Cả BSA và BSA được biến đổi tyrosine (BSA-T) đều được sử dụng để khám phá cơ chế bảo vệ này. Hầu hết các tổn thương tế bào (tổn thương oxy hóa và nitrat hóa) do heme/H2O2/NO2− gây ra đã được ngăn chặn bằng cách điều trị trước bằng một nồng độ tương đương của BSA hoặc BSA-T, và BSA được phát hiện là hiệu quả hơn so với BSA-T. Trong khi đó, sự gắn kết của BSA hoặc BSA-T với heme không đi kèm với sự giảm hoạt tính peroxidase của heme. Tóm lại, các dữ liệu này cho thấy rằng tác động bảo vệ của BSA đối với tổn thương do heme gây ra trong các bệnh tan máu mạch máu không đạt được bằng cách ngăn chặn phản ứng chính của heme với H2O2, mà bằng cách giữ lại gốc tự do thông qua các dư lượng đặc biệt như tyrosine, giúp bảo vệ các protein quan trọng khác khỏi bị tổn thương.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Goldstein L, Teng ZP, Zeserson E, Patel M, Regan RF (2003) Hemin induces an iron-dependent, oxidative injury to human neuron-like cells. J Neurosci Res 73:113–121. https://doi.org/10.1002/jnr.10633
Robinson SR, Dang TN, Dringen R, Bishop GM (2009) Hemin toxicity: a preventable source of brain damage following hemorrhagic stroke. Redox Rep 14:228–235. https://doi.org/10.1179/135100009X12525712409931
Zhao YL, Gao ZH, Li HL, Xu HB (2004) Hemin/nitrite/H2O2 induces brain homogenate oxidation and nitration: effects of some flavonoids. Biochim Biophys Acta 1675:105–112. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2004.08.011
Kumar S, Bandyopadhyay U (2005) Free heme toxicity and its detoxification systems in human. Toxicol Lett 157:175–188. https://doi.org/10.1016/j.toxlet.2005.03.004
Fanali G, di Masi A, Trezza V, Marino M, Fasano M, Ascenzi P (2012) Human serum albumin: from bench to bedside. Mol Aspects Med 33:209–290. https://doi.org/10.1016/j.mam.2011.12.002
Roumenina LT, Rayes J, Lacroix-Desmazes S, Dimitrov JD (2016) Heme: modulator of plasma systems in hemolytic diseases. Trends Mol Med 22:200–213. https://doi.org/10.1016/j.molmed.2016.01.004
Ascenzi P, Gianni S (2013) Functional role of transient conformations: rediscovering “chronosteric effects” thirty years later. IUBMB Life 65:836–844. https://doi.org/10.1002/iub.1208
Roche M, Rondeau P, Singh NR, Tarnus E, Bourdon E (2008) The antioxidant properties of serum albumin. FEBS Lett 582:1783–1787. https://doi.org/10.1016/j.febslet.2008.04.057
Belayev L, Obenaus A, Zhao W, Saul I, Busto R, Wu C, Vigdorchik A, Lin B, Ginsberg MD (2007) Experimental intracerebral hematoma in the rat: characterization by sequential magnetic resonance imaging, behavior, and histopathology. Effect of albumin therapy. Brain Res 1157: 146–155. https://doi.org/10.1016/j.brainres.2007.04.077
Monzani E, Bonafe B, Fallarini A, Redaelli C, Casella L, Minchiotti L, Galliano M (2001) Enzymatic properties of human hemalbumin. Biochim Biophys Acta 1547:302–312. https://doi.org/10.1016/S0167-4838(01)00192-3
Ascenzi P, Cao Y, di Masi A, Gullotta F, Sanctis GD, Fanali G, Fasano M, Coletta M (2010) Reductive nitrosylation of ferric human serum heme-albumin. FEBS J 277:2474–2485. https://doi.org/10.1111/j.1742-4658.2010.07662.x
Huang Y, Shuai YX, Li HL, Gao ZH (2014) Tyrosine residues play an important role in heme detoxification by serum albumin. Biochim Biophys Acta 1840:970–976. https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2013.11.011
Zhao YL, Lu NH, Li HL, Gao ZH, Gong YF (2008) High glucose induced human umbilical vein endothelial cell injury: involvement of protein tyrosine nitration. Mol Cell Biochem 311:19–29. https://doi.org/10.1007/s11010-007-9688-y
Abello N, Kerstjens HAM, Postma DS, Bischoff R (2009) Protein tyrosine nitration: selectivity, physicochemical and biological consequences, denitration, and proteomics methods for the identification of tyrosine-nitrated proteins. J Proteome Res 8:3222–3238. https://doi.org/10.1021/pr900039c
Eiserich JP, Cross CE, Jones AD, Halliwell B, van der Vliet A (1996) Formation of nitrating and chlorinating species by reaction of nitrite with hypochlorous acid. A novel mechanism for nitric oxide-mediated protein modification. J Biol Chem 271:19199–19208. https://doi.org/10.1074/jbc.271.32.19199
Vinchi F, Franceschi LD, Ghigo A, Townes T, Cimino J, Silengo L, Hirsch E, Altruda F, Tolosano E (2013) Hemopexin therapy improves cardiovascular function by preventing heme-induced endothelial toxicity in mouse models of hemolytic diseases. Circulation 127:1317–1329. https://doi.org/10.1161/CIRCULATIONAHA.112.130179
Halliwell B, Gutteridge JM (1986) Oxygen free radicals and iron in relation to biology and medicine: some problems and concepts. Arch Bochem Biophys 246:501–514. https://doi.org/10.1016/0003-9861(86)90305-X
Himmelfarb J, McMonagle E (2001) Albumin is the major plasma protein target of oxidant stress in uremia. Kidney Int 60:358–363. https://doi.org/10.1046/j.1523-1755.2001.00807.x
Quinlan GJ, Margarson MP, Mumby S, Evans TW, Gutteridge JM (1998) Administration of albumin to patients with sepsis syndrome: a possible beneficial role in plasma thiol repletion. Clin Sci 95:459–465. https://doi.org/10.1042/cs0950459
Odhiambo A, Perlman DH, Huang H, Costello CE, Farber HW, Steinberg MH, McComb ME, Klings ES (2007) Identification of oxidative post-translational modification of serum albumin in patients with idiopathic pulmonary arterial hypertension and pulmonary hypertension of sickle cell anemia. Rapid Commun Mass Spectrom 21:2195–2203. https://doi.org/10.1002/rcm.3074
Huang Y, Yang Z, Xu H, Zhang PF, Gao ZF, Li HL (2017) Insulin enhances the peroxidase activity of heme by forming heme-insulin complex: relevance to type 2 diabetes mellitus. Int J Biol Macromol 102:1009–1015. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2017.04.113
Zunszain PA, Ghuman J, Komatsu T, Tsuchida E, Curry S (2003) Crystal structural analysis of human serum albumin complexed with hemin and fatty acid. BMC Struct Biol 3:1–9. https://doi.org/10.1186/1472-6807-3-6
Yuan C, Li HL, Gao ZH (2012) Amyloid beta modulated the selectivity of heme-catalyzed protein tyrosine nitration: an alternative mechanism for selective protein nitration. J Biol Inorg Chem 17: 1083–1091. https://doi.org/10.1007/s00775-012-0922-z
Azari PR, Feeney RE (1961) The resistances of conalbumin and its iron complex to physical and chemical treatments. Arch Biochem Biophys 92:44–56. https://doi.org/10.1016/0003-9861(61)90216-8
Bradford MM (1976) A rapid and sensitive method for the quantitation of microgram quantities of protein utilizing the principle of protein-dye binding. Anal Biochem 72:248–254. https://doi.org/10.1016/0003-2697(76)90527-3
Mosmann T (1983) Rapid colorimetric assay for cellular growth and survival: application to proliferation and cytotoxicity assays. J Immunol Methods 65:55–63. https://doi.org/10.1016/0022-1759(83)90303-4
Jia Y, Zhou J, Liu HM, Huang KX (2014) Effect of methionine sulfoxide reductase B1 (SelR) gene silencing on peroxynitrite-induced F-actin disruption in human lens epithelial cells. Biochem Biophys Res Commun 443:876–881
Scola G, Laliberte VLM, Kim HK, Pinguelo A, Salvador M, Young LT, Andreazza AC (2014) Vitis labrusca extract effects on cellular dynamics and redox modulations in a SH-SY5Y neuronal cell model: a similar role to lithium. Neurochem Int 79:12–19. https://doi.org/10.1016/j.neuint.2014.10.002
Rost D, Welker A, Welker J, Millonig G, Berger I, Autschbach F, Schuppan D, Mueller S (2007) Liver-homing of purified glucose oxidase: a novel in vivo model of physiological hepatic oxidative stress (H2O2). J Hepatol 46:482–491. https://doi.org/10.1016/j.jhep.2006.09.025
Acharya MM, Lan ML, Kan VH, Patel NH, Giedzinski E, Tseng BP, Limoli CL (2010) Consequences of ionizing radiation-induced damage in human neural stem cells. Free Radic Biol Med 49:1846–1855. https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2010.08.021
Arora D, Hall S, Anoopkumar-Dukie S, Morrison R, McFarland A, Perkins AV, Davey AK, Grant GD (2018) Pyocyanin induces systemic oxidative stress, inflammation and behavioral changes in vivo. Toxicol Mech Method 28:410–414. https://doi.org/10.1080/15376516.2018.1429038
Grinberg LN, O’Brien PJ, Hrkal Z (1999) The effects of heme-binding proteins on the peroxidative and catalatic activities of hemin. Free Radic Biol Med 27:214–219. https://doi.org/10.1016/S0891-5849(99)00082-9
Kamal JK, Behere DV (2002) Spectroscopic studies on human serum albumin and methemalbumin: optical, steady-state, and picosecond time-resolved fluorescence studies, and kinetics of substrate oxidation by methemalbumin. J Biol Inorg Chem 7:273–283. https://doi.org/10.1007/s007750100294
Balla J, Vercellotti GM, Jeney V, Yachie A, Varga Z, Jacob HS, Eaton JW, Ballai G (2007) Heme, heme oxygenase, and ferritin: how the vascular endothelium survives (and dies) in an iron-rich environment. Antioxid Redox Sign 9:2119–2137. https://doi.org/10.1089/ars.2007.1787
Campolo N, Bartesaghi S, Radi R (2014) Metal-catalyzed protein tyrosine nitration in biological systems. Redox Rep 9:221–231. https://doi.org/10.1179/1351000214Y.0000000099
Halliwell B (1997) What nitrates tyrosine? Is nitrotyrosine specific as a biomarker of peroxynitrite formation in vivo? FEBS Lett 411:157–160. https://doi.org/10.1016/S0014-5793(97)00469-9
Thomas DD, Espey MG, Vitek MP, Miranda KM, Wink DA (2002) Protein nitration is mediated by heme and free metals through Fenton-type chemistry: an alternative to the NO/O2 – reaction. Proc Natl Acad Sci USA 99:12691–12696. https://doi.org/10.1073/pnas.202312699