Tương tác của Thioflavine T với các peptide β‐amyloid tổng hợp trong bệnh Alzheimer: Phát hiện sự kết tụ amyloid trong dung dịch

Thioflavine T (ThT) liên kết nhanh chóng với các sợi kết tụ của các peptide được chiết xuất từ β/A4, cụ thể là β(1–28) và β(1–40), tạo ra một cực đại hấp thụ (ex) mới tại 450 nm và phát xạ (em) gia tăng ở 482 nm, khác với các giá trị 385 nm (ex) và 445 nm (em) của thuốc nhuộm tự do. Sự thay đổi này phụ thuộc vào trạng thái kết tụ vì các peptide monomer hoặc dimer không phản ứng, và sự phân ly guanidine của các chuỗi kết tụ làm mất tín hiệu. Không có ảnh hưởng của nồng độ muối cao. Liên kết với β(1–40) có ái lực thấp hơn, K_d 2 μM, trong khi nó bão hòa với K_d là 0.54 μM cho β(1–28). Các sợi insulin chuyển đổi thành cấu hình β-sheet phát huỳnh quang mạnh mẽ với ThT. Một loạt các vật liệu polyhydroxy, polyanionic hoặc polycationic không tương tác hoặc cản trở sự tương tác với các peptide amyloid. Kỹ thuật huỳnh quang này sẽ cho phép làm sáng tỏ động học của quá trình lắp ráp sợi amyloid cũng như kiểm tra các tác nhân có thể điều chỉnh sự lắp ráp hoặc tháo rời của chúng.