Monophosphatase inositol ở nấm men là một enzyme nhạy cảm với lithium và sodium được mã hóa bởi một cặp gen không thiết yếu

Molecular Microbiology - Tập 31 Số 4 - Trang 1255-1264 - 1999
Félicie Lopez1, Martin P. Leube2, Rosario Gil‐Mascarell2, Juan Navarro-Aviñó2, Ramón Serrano2
1Instituto de Biología Molecular y Celular de Plantas, Universidad de Valencia-CSIC, Spain.
2Instituto de Biología Molecular y Celular de Plantas, Universidad de Valencia‐CSIC, Camino de Vera s/n, 46022 Valencia, Spain.

Tóm tắt

Monophosphatase inositol (IMPases) là các enzyme nhạy cảm với lithium tham gia vào chu trình inositol của tín hiệu canxi và trong sinh tổng hợp inositol. Hai khung đọc mở (YHR046c và YDR287w) có độ tương đồng với IMPases ở động vật và thực vật tồn tại trong bộ gen nấm men. Hai protein tái tổ hợp tinh khiết này đã được chứng minh là xúc tác cho phản ứng thủy phân inositol-1-phosphate nhạy cảm với lithium và sodium. Việc đột biến cả hai gen không gây ra bất kỳ khiếm khuyết nào về tăng trưởng rõ rệt và không có biểu hiện phụ thuộc vào inositol. Do đó, tác động của lithium trên nấm men không thể được giải thích bằng cách ức chế IMPases và sự thiếu hụt inositol, như đã được gợi ý cho các hệ thống động vật. Sự biểu hiện quá mức của IMPases ở nấm men làm tăng độ dung nạp lithium và sodium đồng thời giảm sự tích tụ nội bào của lithium. Kiểu hình này đã bị chặn bởi một đột biến không có trong ATPase tống cation được mã hóa bởi gen ENA1/PMR2A, nhưng không bị ảnh hưởng bởi việc bổ sung inositol. Khi sự biểu hiện quá mức của IMPases gia tăng Ca2+ tự do nội bào, có thể nhận định rằng IMPases ở nấm men có giới hạn cho hoạt động tối ưu của chu trình inositol của tín hiệu canxi, điều này điều chỉnh ATPase tống cation Ena1.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1016/0014-5793(95)00063-F

10.1042/bj2530387

10.1073/pnas.91.13.5738

10.1074/jbc.271.38.23357

10.1016/0014-5793(93)81460-H

10.1038/361315a0

10.1016/0003-2697(76)90527-3

10.1074/jbc.270.13.7272

10.1016/0092-8674(82)90384-1

10.1016/0003-9861(66)90138-X

10.1073/pnas.81.7.1991

10.1074/jbc.270.50.30157

10.1093/emboj/16.23.7184

10.1016/S0021-9258(19)39271-3

Einspahr K.J., 1988, Rapid changes in polyphosphoinositide metabolism associated with the response of Dunaliella salina to hypoosmotic shock, J Biol Chem, 263, 5775, 10.1016/S0021-9258(18)60633-7

10.1016/0003-2697(83)90418-9

10.1128/MCB.13.9.5861

10.1002/j.1460-2075.1992.tb05392.x

10.1016/0022-2836(89)90438-5

10.1105/tpc.7.12.2175

10.1016/S0021-9258(19)83641-4

Guthrie C.&Fink G.R. eds. (1991)Guide to Yeast Genetics and Molecular Biology. New York: Academic Press.

10.1016/0014-5793(93)81739-M

Hallcher L.M., 1980, The effect of lithium ion and other agents on the activity of myo‐inositol 1‐phosphatase from bovine brain, J Biol Chem, 255, 10896, 10.1016/S0021-9258(19)70391-3

10.1016/0014-5793(91)81280-L

10.1007/BF00337715

Iida H., 1990, Essential role for induced Ca2+ influx followed by [Ca2+] rise in maintaining viability of yeast cells late in the mating pheromone response pathway, J Biol Chem, 265, 13391, 10.1016/S0021-9258(19)38311-5

10.1002/yea.320060502

Jones E.W. Webb G.C. Hiller M.A.(1997) Biogenesis and function of the yeast vacuole. InThe Molecular and Cellular Biology of the YeastSaccharomycesCell Cycle and Cell Biology. Pringle J.R. Broach J.R. and Jones E.W. (eds). Cold Spring Harbor NY: Cold Spring Harbor Laboratory Press pp.363–470.

10.1073/pnas.93.16.8455

10.1073/pnas.81.12.3816

10.1111/j.1462-5822.2007.00901.x

10.1146/annurev.pp.34.060183.001033

10.1016/0014-5793(96)00157-3

10.1128/jb.177.1.200-205.1995

10.1016/S0021-9258(17)37038-2

10.1038/42755

10.1093/genetics/113.1.35

10.1126/science.7809627

10.1074/jbc.271.46.29029

10.1046/j.1365-2958.1997.4881840.x

10.1016/0165-6147(91)90581-C

Nakamura T., 1993, Protein phosphatase type 2B (calcineurin)‐mediated, FK506‐sensitive regulation of intracellular ions in yeast is an important determinant for adaptation to high salt conditions, EMBO J, 11, 4063, 10.1002/j.1460-2075.1993.tb06090.x

Ros R., 1998, Altered Na+ and Li+ homeostasis in Saccharomyces cerevisiae cells expressing the bacterial cation antiporter NhaA, J Bacteriol, 180, 3131, 10.1128/JB.180.12.3131-3136.1998

10.1016/0014-5793(92)80688-D

Serrano R., 1996, Salt tolerance in plants and microorganisms: toxicity targets and defense responses, Int Rev Cytol, 165, 1, 10.1016/S0074-7696(08)62219-6

10.1016/S0091-679X(08)61052-3

10.1016/S0960-9822(02)70790-2

10.1042/bj3140491

10.1002/(SICI)1097-0061(19970615)13:7<655::AID-YEA120>3.0.CO;2-I

Walker N.A.&Pitman M.G.(1976) Measurement of fluxes across membranes. InEncyclopedia of Plant Physiology New Series Vol 2 part A. Lüttge U. and Pitman M.G. (eds). Berlin: Springer‐Verlag pp.93–117.

10.1016/0092-8674(89)90855-6

10.1002/yea.320100403

10.1002/j.1460-2075.1995.tb00059.x

Yoko‐o T., 1993, The putative phosphoinositide‐specific phospholipase C gene, PLC1, of the yeast Saccharomyces cerevisiae is important for cell growth, Proc Natl Acad Sci USA, 90, 1804, 10.1073/pnas.90.5.1804

10.1073/pnas.92.11.5149