Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Sự liên quan của glycosyl hóa tự oxy hóa trong những thay đổi của protein do glucose trung gian: Một nghiên cứu in vitro trên protein myofibrillar
Tóm tắt
Nghiên cứu hiện tại được thực hiện để kiểm tra vai trò của glycosyl hóa và quá trình tự oxy hóa được xúc tác bởi kim loại chuyển tiếp của đường trong những thay đổi của protein myofibrillar được trung gian bởi glucose. Myofibril được chuẩn bị từ cơ xương của chuột và được nuôi cấy với 1) đường đơn thuần 2) đường và nồng độ micromolar của các kim loại chuyển tiếp (Cu2+ hoặc Fe3+) 3) chỉ có các kim loại chuyển tiếp, và nhóm đối chứng không có đường hoặc kim loại chuyển tiếp. Một sự gia tăng đáng kể trong mức độ glycosyl hóa và giảm hoạt tính ATPase của myofibrils được nuôi cấy trong điều kiện tự oxy hóa đã được quan sát thấy trong ba lần nuôi cấy còn lại. Chất khử 2-mercaptoethanol rất hiệu quả trong việc ngăn ngừa những thay đổi do glucoxid hóa gây ra, so với EDTA và aminoguanidine, cho thấy sự tham gia của quá trình oxy hóa nhóm thiol trong chức năng giảm của protein. Các chất quét gốc tự do như catalase, axit benzoic và mannitol cũng hiệu quả trong việc ngăn chặn những thay đổi do glucose trung gian. Mặc dù nồng độ cao của glucose đơn thuần có tác động không đáng kể lên myofibrils in vitro, nhưng các kết quả từ nghiên cứu hiện tại gợi ý rằng glucose kết hợp với các kim loại chuyển tiếp có thể dẫn đến những thay đổi chức năng của myofibrils, và quá trình này bằng cách tạo ra các gốc tự do có thể góp phần vào những biến chứng tổng thể của bệnh tiểu đường và lão hóa.
Từ khóa
#glycosyl hóa tự oxy hóa #protein myofibrillar #glucose #kim loại chuyển tiếp #bệnh tiểu đường #lão hóaTài liệu tham khảo
Monnier VM: Nonenzymatic glycosylation, the Maillard reaction and the aging process. J Gerontology 45: B105–111, 1990
Van Boekel MAM: The role of glycation in aging and diabetes mellitus. Mol Biol Rep 15: 57–64, 1991
Monnier VM, Sell DR, Nagaraj RH, Miyata S, Grandhee S, Odetti P, Ibrahim SH: Maillard reaction mediated molecular damage to extracellular matrix and other tissue proteins in diabetes, aging and uremia. Diabetes 41 (suppl. 2): 36–41, 1992
Vlassara H, Bucala R, Striker L: Pathogenic effects of advanced glycosylation: Biochemical, biologic, and clinical implications for diabetes and aging. Lab invest 70: 138–151, 1994
Hunt N, Bottoms MA, Mitchinson MJ: Oxidative alterations in the experimental glycation model of diabetes mellitus are due to protein-glucose adduct oxidation. Biochem J 291: 529–535, 1993
Wolff SP, Dean RT: Glucose autoxidation and protein modification: the potential role of autoxidative glycosylation in diabetes. Biochem J 245: 243–250, 1987
Hunt JV, Dean RT, Wolff SP: Hydroxyl radical production and autoxidative glycosylation: glucose autoxidation as the cause of protein damage in the experimental glycation model of diabetes mellitus and aging. Biochem J 256: 205–212, 1988
Wolff SP, Jiang ZY, Hunt JV: Protein glycation and oxidative stress in diabetes mellitus and aging. Free rad biol med 10: 339–352, 1991
Baynes JW: Role of oxidative stress in development of complications in diabetes. Diabetes 40: 405–412, 1991
Fu M, Knecht KJW, Blackedge JA, Lyons TJ, Thorpe SR, Baynes JW: Glycation, glycoxidation and crosslinking of collagen by glucose: Kinetics, mechanisms and inhibition of late stage of the Maillard reaction. Diabetes 43: 676–683, 1994
Potter JD: The content of troponin, tropomyosin, actin and myosin in rabbit skeletal myofibrils. Arch Biochem Biophys 162: 436–441, 1974
Laemmli UK: Cleavage of structural proteins during assembly of the head of bacteriophage T4. Nature 227: 680–685, 1970
Lowry OH, Rosenbrough NJ, Farr AL, Randall RT: Protein measurement with the Folin phenol reagent. J Biol Chem 193: 265–276, 1951
Johnson RN, Metcalf PA, Baker JR: Fructosamine, A new approach to the estimation of serum glycosyl protein — An index of diabetic control. Clin Chim Acta 127: 87–95, 1982
Syrovy I, Hondy Z: In vitro non-enzymatic glycosylation of myofibrillar proteins. Int J Biochem 25: 941–946, 1993
Fiske CH, Subbarow YJ: The colorimetric determination of phosphorous. J Biol Chem 66: 375–400, 1925
Sedlack J, Lindsay RH: Estimation of total, protein-bound, and non protein sulfhydryl groups in tissues with Ellman's reagent. Archs Biochem 125: 192–205, 1968
Shaklai N, Garlick RL, Bunn HF: Nonenzymatic glycosylation of human serum albumin alters its conformation and function. J Biol Chem 259: 3812–3817, 1984.
Harding JJ: Nonenzymatic covalent post translational modifications of proteins in vivo. Adv Protein Chem 129: 97–100, 1985
Hunt JV, Smith CT, Wolff SP: Autoxidative glycosylation and possible involvement of peroxides and free radicals in LDL modification by glucose. Diabetes 39: 1420–1424, 1985
Hicks M, Delbridge L, Yue DK, Reeve TS: Increase in crosslinking of nonenzymatically glycosylated collagen induced by products of lipid peroxidation. Arch Biochem Biophys 268: 249–254, 1989
Sakurai T, Kimura S, Nakano M, Kimura H: Oxidative modification of glycated LDL in the presence of iron. Biochem Biophys Res Commun 177: 433–439, 1991
Duhaiman AS, Rabbani N, Cotlier E: Camel lens crystallins glycosylation and high molecular weight aggregate formation in the presence of ferrous ions and glucose. Biochem Biophys Res Commun 173: 823–832, 1990
Mullarkey CJ, Edelstein D, Brownlee M: Free radical generation by early glycation products: A mechanism for accelerated atherogenesis in diabetes. Biochem Biophys Res Commun 173: 932–939, 1990
Chace KV, Carubelli R, Nordquist RE: The role of nonenzymatic glycosylation, transition metals, and free radicals in the formation of collagen aggregates. Arch Biochem Biophys 288: 473–480, 1991
Guttridge John MC, Wilkins S: Copper salt dependent hydroxyl radical formation, damage to proteins acting as antioxidants. Biochim Biophys Acta 759: 38–41, 1983
Mira ML, Martinho F, Azevedo MS, Manso CF: Oxidative inhibition of red blood cell ATPase by glyceraldehyde. Biochim Biophys Acta 1060: 257–261, 1991
Monnier VM, Stevens VJ, Cerami A: Nonenzymatic glycosylation, sulfhydryl oxidation and aggregate of lens protein in experimental sugar cataracts. J Exp Med 150: 1098–1107, 1979
Yudkin JS, Cooper MD, Gould BJ, Oughton J: Glycosylation and crosslinking of certain myosin in diabetic subjects—a post mortem study. Diab Med 5: 338–342, 1989
Michael BR, Harvey KR: Effects of nonenzymic glycation of subfragment-1 of myosin on interactions with actin. Biochem Cell Biol 70: 617–622, 1992
Syrovy I, Hodny Z: Nonenzymic glycosylation of myosin: Effects of diabetes and aging. Gen Physiol Biophys 11: 301–307, 1992