Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Sự điều chỉnh của chế độ ăn đối với hoạt động của enzym stearyl coenzyme A desaturase và độ lỏng của màng trong động mạch chủ chuột
Tóm tắt
Nhiều nghiên cứu đã chỉ ra rằng sự thay đổi trong thành phần hoặc độ lỏng của màng thường liên quan đến những thay đổi trong tính chất của các enzym gắn với màng. Để thu được các màng có độ lỏng khác nhau, chuột được cho ăn chế độ ăn không chứa chất béo hoặc có bổ sung 15% dầu hoa hướng dương, và hai thuộc tính liên quan đến màng vi thể động mạch chủ và gan đã được lựa chọn để nghiên cứu: hoạt động của enzym stearyl CoA desaturase, và độ lỏng được theo dõi bằng thành phần axit béo và vi độ nhớt (đo bằng sự phân cực huỳnh quang). Nếu độ lỏng điều chỉnh trực tiếp hoạt động của desaturase, ta có thể dự đoán rằng độ lỏng thấp sẽ kích thích hoạt động của desaturase. Sự hoạt động của enzym desaturase trong các vi thể động mạch chủ của chuột ăn chế độ không có chất béo cao gấp mười lần so với các vi thể của chuột được cho ăn chế độ bổ sung dầu hoa hướng dương. Tuy nhiên, trong chế độ ăn không có chất béo, các vi thể động mạch chủ này có độ lỏng cao hơn những vi thể của chuột ăn chế độ bổ sung dầu hoa hướng dương. Độ lỏng của các màng vi thể gan không bị thay đổi theo chế độ ăn, mặc dù có những thay đổi đáng kể về hàm lượng enzym desaturase. Bằng chứng trái ngược được trình bày ở đây cho thấy không có mối tương quan nào giữa hoạt động của enzym desaturase và độ lỏng của màng trong hai mô được nghiên cứu. Chúng tôi đã chứng minh rằng động mạch chủ có khả năng đáng kể trong việc desaturate stearyl CoA và rằng việc điều chỉnh chế độ ăn gây ra những thay đổi đáng kể trong độ lỏng của màng động mạch chủ có thể đủ lớn để ảnh hưởng đến quá trình trao đổi chất tổng thể của tế bào động mạch chủ.
Từ khóa
#màng sinh học #enzym desaturase #độ lỏng màng #chế độ ăn #chuột #dầu hoa hướng dươngTài liệu tham khảo
Holloway, P.W., and S.J. Wakil, J. Biol. Chem. 245:1862 (1970).
Oshino, N., Y. Imai, and R. Sato, Biochim. Biophys. Acta 128:131 (1966).
Strittmatter, P., L. Spatz, D. Corcoran, M.J. Rogers, B. Setlow, and R. Redline, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 71:4565 (1974).
Jones, P.D., P.W. Holloway, R.O. Peluffo, and S.J. Wakil, J. Biol. Chem. 244:744 (1969).
Inkapen, C.A., R.A. Harris, and F.W. Quackenbush, J. Lipid Res. 10:277 (1969).
DeGomez Dumm, I.N.T., M.J.T. deAlaniz, and R.R. Brenner, J. Lipid Res. 11:96 (1970).
Paulsrud, J.R., S.E. Stewart, G. Graff, and R.T. Holman, Lipids 5:611 (1970).
Oshino, N., and R. Sato, Arch. Biochem. Biophys. 149:369 (1972).
Holloway, C.T., and P.W. Holloway, Arch. Biochem. Biophys. 167:496 (1975).
St. Clair, W.S., H.B. Lofland, Jr., and T.B. Clarkson, J. Lipid Res. 9:739 (1968).
Holloway, C.T., and P.W. Holloway, Lipids 9:196 (1974).
Farias, R.N., B. Blou, R.D. Morero, F. Sineriz, and R.E. Trucco, Biochim. Biophys. Acta 415:231 (1975).
Lentz, B.R., Y. Barenholz, and T.E. Thompson, Biochemistry 15:4521 (1976).
Shinitzky, M., and M. Inbar, Biochim. Biophys. Acta 433:133 (1976).
Wooley, J.G., and W.H. Sebrell, J. Nutr. 29:191 (1945).
Lowry, O.H., N.J. Rosebrough, A.L. Farr, and R.J. Randall, J. Biol. Chem. 193:265 (1951).
Shinitzky, M., and Y. Barenholz, J. Biol. Chem. 249:2652 (1974).
Shinitzky, M., and M. Inbar, J. Mol. Biol. 85:603 (1974).
Holloway, P.W. “Methods in Enzymology,” Vol. XXXV, Edited by J. Lowenstein (1975). pp. 253–262.
Brenner, R.R., Lipids 6:567 (1971).
Hiwatashi, A., Y. Ichikawa, and T. Yamano, Biochim. Biophys. Acta 388:397 (1975).
Peluffo, R.O., A.M. Nervi, and R.R. Brenner, Biochim. Biophys. Acta 441:25 (1976).
Kutchai, H., Y. Barenholz, T.F. Ross, and D.E. Wermer, Biochim. Biophys. Acta 476:101 (1976).
Whereat, A.F., Adv. Lipid Res. 9:119 (1971).
Strittmatter, P., and M.J. Rogers, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 72:2658 (1975).