C.‐B. Laurell1, Margareta Nyman1
1Department of Clinical Chemistry, Malmö General Hospital, Malmö, Sweden.
Tóm tắt
Tóm tắt
Bài báo này cung cấp một khảo sát ngắn gọn về tài liệu liên quan đến haptoglobin, protein huyết thanh liên kết với hemoglobin, tính chất và các biến đổi sinh học của nó. Nguyên tắc của phương pháp điện di để định lượng haptoglobin huyết thanh được mô tả.
Các nghiên cứu điện di cho thấy haptoglobin có ái lực cao với hemoglobin ở pH sinh lý và mỗi phân tử haptoglobin có thể liên kết ít nhất 2 phân tử hemoglobin.
Các quan sát khi tiêm tĩnh mạch hemoglobin cho thấy:
hemoglobin được tiêm tĩnh mạch được haptoglobin liên kết;
không thể chứng minh được hemoglobin tự do cho đến khi lượng hemoglobin được tiêm vượt quá khả năng liên kết của haptoglobin;
phức hợp hemoglobin-haptoglobin bị loại khỏi huyết tương sau khi xảy ra tan máu nội mạch hoặc tiêm tĩnh mạch hemoglobin mà không bị bài tiết qua nước tiểu;
phức hợp hemoglobin-haptoglobin được loại khỏi huyết tương ở một tốc độ không đổi trong phần lớn thời kỳ loại bỏ;
mực độ haptoglobin sẽ giảm tới mức không trong 24 giờ, nếu lượng hemoglobin tiêm đủ để liên kết tất cả các haptoglobin có sẵn. Trong những ngày tiếp theo, tốc độ hình thành haptoglobin có thể được nghiên cứu.
Từ các dữ liệu có sẵn, có thể kết luận rằng tiểu ra máu không thể xuất hiện cho đến khi lượng hemoglobin được tiêm tĩnh mạch hoặc giải phóng nội mạch vượt quá khả năng liên kết của haptoglobin và khả năng tái hấp thu của các ống thận. Sự thay đổi được quan sát bởi các tác giả trước đó về ngưỡng thận cho hemoglobin khi tiêm tĩnh mạch hemoglobin có thể được giải thích, trong số những thứ khác, bởi sự thay đổi trong nội dung haptoglobin ở cùng một đối tượng, tức là, nếu mực độ haptoglobin thấp, giá trị ngưỡng cũng sẽ thấp, và ngược lại.
