Xác thực cấu trúc bằng hình học Cα: độ lệch ϕ,ψ và Cβ

Proteins: Structure, Function and Bioinformatics - Tập 50 Số 3 - Trang 437-450 - 2003
Simon C. Lovell1, Ian Davis2, W.B. Arendall2, Paul I. W. de Bakker1, J. Michael Word3, Michael G. Prisant2, Jane S. Richardson2, David Richardson2
1Department of Biochemistry, University of Cambridge, Cambridge, United Kingdom
2Department of Biochemistry, Duke University, Durham, North Carolina
3GlaxoSmithKline, Research Triangle Park, North Carolina

Tóm tắt

Tóm tắtXác thực hình học xung quanh nguyên tử Cα được mô tả, với một phép đo Cβ mới và biểu đồ Ramachandran cập nhật. Độ lệch của nguyên tử Cβ quan sát được so với vị trí lý tưởng cung cấp một phép đo duy nhất bao hàm thông tin chính về xác thực cấu trúc chứa trong biến dạng góc nối. Độ lệch Cβ nhạy cảm với sự không tương thích giữa các chuỗi bên và khung chính do sự không vừa vặn của các cấu hình hoặc giới hạn tinh chỉnh không phù hợp. Một biểu đồ ϕ,ψ mới sử dụng tính nhẵn phụ thuộc mật độ cho 81,234 dư lượng không phải Gly, không phải Pro, và không phải prePro với B < 30 từ 500 protein có độ phân giải cao cho thấy các ranh giới sắc nét tại các cạnh quan trọng và sự phân định rõ ràng giữa các vùng trống lớn và các khu vực được phép nhưng không được ưa chuộng. Một trong những khu vực như vậy là cấu hình γ‐turn gần +75°,−60°, được coi là cấm bởi các chương trình xác thực cấu trúc thông thường; tuy nhiên, nó xuất hiện trong các phần được sắp xếp tốt của các cấu trúc tốt, nó được xác định nhiều hơn gần các vị trí chức năng, và căng thẳng được bù đắp một phần bởi liên kết H trong γ‐turn. Các khu vực ϕ,ψ được ưa chuộng và cho phép cũng được xác định cho Pro, pre‐Pro và Gly (quan trọng vì các góc ϕ,ψ của Gly thì nhiều sự cho phép hơn nhưng ít được xác định chính xác hơn). Các chi tiết về các phân bố thực nghiệm chính xác này được dự đoán không tốt bởi các tính toán lý thuyết trước đó, bao gồm một khu vực bên trái của α‐helix, được đánh giá là thuận lợi về năng lượng nhưng hiếm khi xảy ra. Một yếu tố được đề xuất giải thích cho sự khác biệt này là việc đông đúc của các cặp peptide NH cho phép chỉ có thể đóng góp một liên kết H duy nhất. Các tính toán mới của Hu và cộng sự [Proteins 2002 (số này)] cho dipeptide Ala và Gly, sử dụng cơ học lượng tử hỗn hợp và cơ học phân tử, phù hợp với dữ liệu không lặp lại của chúng tôi một cách chi tiết xuất sắc. Để chạy các đánh giá hình học của chúng tôi trên một tệp được người dùng tải lên, hãy xem MOLPROBITY (http://kinemage.biochem.duke.edu) hoặc RAMPAGE (http://www‐cryst.bioc.cam.ac.uk/rampage). Proteins 2003;50:437–450. © 2003 Wiley‐Liss, Inc.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1002/prot.10279

10.1107/S0108767391001071

10.1107/S0021889892009944

10.1038/381272a0

10.1002/1097-0134(20000815)40:3<389::AID-PROT50>3.0.CO;2-2

10.1016/S0022-2836(63)80023-6

10.1002/prot.340120407

10.1016/S0006-3495(65)86759-5

Mandel N, 1977, Tuna cytochrome c at 2.0 Å resolution, J Biol Chem, 252, 4619, 10.1016/S0021-9258(17)40207-9

10.1107/S0907444998013353

10.1093/nar/28.1.235

10.1016/S0969-2126(96)00147-5

10.1002/prot.340110307

10.1006/jmbi.1996.0633

10.1002/bip.10051

10.1021/cr60102a002

10.1021/ma60030a017

10.1021/ma60030a031

10.1016/S0065-3233(08)60063-7

10.1016/S0022-2836(05)80329-8

10.1016/0166-1280(90)85016-G

10.1021/ja00016a010

10.1021/j100202a035

10.1021/ja00054a039

10.1038/316170a0

10.1016/S0969-2126(00)00031-9

10.1007/978-1-4613-1571-1_1

10.1002/pro.5560050719

10.1016/S0079-6107(01)00005-0

Richardson JS, 1981, 167, 10.1016/S0065-3233(08)60520-3

10.1006/jmbi.1998.2401

10.1006/jmbi.1998.2400

10.1002/pro.5560030317

WordJM.All‐atom small‐probe contact surface analysis: an information‐rich description of molecular goodness‐of‐fit. Ph.D. dissertation. Durham NC: Duke University;2000.274p.

10.1110/ps.9.11.2251

10.1002/pro.5560010102

Richardson JS, 2001, Crystallography of biological macromolecules, 727

DeLano WL, 2002, The PyMOL molecular graphics system on World Wide Web

10.1038/355472a0

10.1016/S0969-2126(02)00743-8

10.1016/S0022-2836(05)80008-7

10.1002/pro.5560060125

10.1016/0166-1280(81)85054-3

10.1080/07391102.1989.10508503

10.1002/(SICI)1097-0134(199606)25:2<143::AID-PROT1>3.0.CO;2-J

10.1016/0022-2836(87)90358-5

10.1016/S0065-3233(08)60402-7

10.1038/11553

10.1006/jmbi.1996.0318

10.1002/(SICI)1097-0134(19991201)37:4<628::AID-PROT13>3.0.CO;2-G

10.1016/S0022-2836(02)00564-8

Thông tin
Thông tin xuất bản

Proteins: Structure, Function and Bioinformatics

Tập 50 Số 3

437-450

Thông tin tác giả