Xác thực cấu trúc bằng hình học Cα: độ lệch ϕ,ψ và Cβ

Xác thực hình học xung quanh nguyên tử Cα được mô tả, với một phép đo Cβ mới và biểu đồ Ramachandran cập nhật. Độ lệch của nguyên tử Cβ quan sát được so với vị trí lý tưởng cung cấp một phép đo duy nhất bao hàm thông tin chính về xác thực cấu trúc chứa trong biến dạng góc nối. Độ lệch Cβ nhạy cảm với sự không tương thích giữa các chuỗi bên và khung chính do sự không vừa vặn của các cấu hình hoặc giới hạn tinh chỉnh không phù hợp. Một biểu đồ ϕ,ψ mới sử dụng tính nhẵn phụ thuộc mật độ cho 81,234 dư lượng không phải Gly, không phải Pro, và không phải prePro với B < 30 từ 500 protein có độ phân giải cao cho thấy các ranh giới sắc nét tại các cạnh quan trọng và sự phân định rõ ràng giữa các vùng trống lớn và các khu vực được phép nhưng không được ưa chuộng. Một trong những khu vực như vậy là cấu hình γ‐turn gần +75°,−60°, được coi là cấm bởi các chương trình xác thực cấu trúc thông thường; tuy nhiên, nó xuất hiện trong các phần được sắp xếp tốt của các cấu trúc tốt, nó được xác định nhiều hơn gần các vị trí chức năng, và căng thẳng được bù đắp một phần bởi liên kết H trong γ‐turn. Các khu vực ϕ,ψ được ưa chuộng và cho phép cũng được xác định cho Pro, pre‐Pro và Gly (quan trọng vì các góc ϕ,ψ của Gly thì nhiều sự cho phép hơn nhưng ít được xác định chính xác hơn). Các chi tiết về các phân bố thực nghiệm chính xác này được dự đoán không tốt bởi các tính toán lý thuyết trước đó, bao gồm một khu vực bên trái của α‐helix, được đánh giá là thuận lợi về năng lượng nhưng hiếm khi xảy ra. Một yếu tố được đề xuất giải thích cho sự khác biệt này là việc đông đúc của các cặp peptide NH cho phép chỉ có thể đóng góp một liên kết H duy nhất. Các tính toán mới của Hu và cộng sự [Proteins 2002 (số này)] cho dipeptide Ala và Gly, sử dụng cơ học lượng tử hỗn hợp và cơ học phân tử, phù hợp với dữ liệu không lặp lại của chúng tôi một cách chi tiết xuất sắc. Để chạy các đánh giá hình học của chúng tôi trên một tệp được người dùng tải lên, hãy xem MOLPROBITY (http://kinemage.biochem.duke.edu) hoặc RAMPAGE (http://www‐cryst.bioc.cam.ac.uk/rampage). Proteins 2003;50:437–450. © 2003 Wiley‐Liss, Inc.