Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Hấp thụ phụ thuộc cấu trúc của các bazơ dài chuỗi sphingoid điển hình từ ống tiêu hóa vào bạch huyết
Tóm tắt
Các sphingolipid trong chế độ ăn uống có nhiều chức năng sinh học, bao gồm cải thiện hàng rào da và các tính chất chống viêm cũng như chống khối u. Các bazơ dài chuỗi (LCBs), xương sống thiết yếu của sphingolipid, được kỳ vọng đóng vai trò quan trọng cho những hoạt động sinh học này, và chúng có sự khác biệt về cấu trúc giữa các loài. Tuy nhiên, sự động học hấp thụ của từng LCB vẫn chưa rõ ràng. Trong nghiên cứu này, năm LCB khác biệt về mặt cấu trúc đã được chuẩn bị từ các glucosylceramide (GlcCers) với LCB 18:2(4E,8Z);2OH và LCB 18:2(4E,8E);2OH có nguồn gốc từ củ konjac (Amorphophallus konjac), từ GlcCers với moiety LCB 18(9Me):2(4E,8E);2OH có nguồn gốc từ nấm Tamogi (Pleurotus cornucopiae var. citrinopileatus), và từ ceramide 2-aminoethyphosphonate với moiety LCB 18:3(4E,8E,10E);2OH và LCB 18(9Me):3(4E,8E,10E);2OH được chiết xuất từ sò điệp khổng lồ (Mizuhopecten yessoensis). Tỷ lệ hấp thụ và mức độ các chất chuyển hóa của chúng đã được phân tích bằng mô hình chuột cống với ống dẫn bạch huyết thông qua sắc ký lỏng kết hợp với phổ khối (LC/MS/MS) với phương pháp phân mảnh đa giai đoạn. Năm LCB được tiêm qua đường miệng đã được hấp thụ và phát hiện trong dịch chyle (bạch huyết có chứa lipid) dưới dạng các LCB và một số chất chuyển hóa bao gồm ceramide, hexosylceramide và sphingomyelin. Tỷ lệ hấp thụ của các LCB là 0.10–1.17%, tùy thuộc vào cấu trúc của chúng. Tỷ lệ hấp thụ của LCB 18:2(4E,8Z);2OH là cao nhất (1.17%), trong khi đó của LCB 18:3(4E,8E,10E);2OH là thấp nhất (0.10%). Hàm lượng sphingomyelin với moiety LCB 18:2(4E,8Z);2OH trong dịch chyle đặc biệt cao hơn so với các sphingomyelin với các moiety LCB khác. Những khác biệt cấu trúc giữa các LCB, đặc biệt là đồng phân hình học tại vị trí C8–C9, đã ảnh hưởng đáng kể đến tỷ lệ hấp thụ và tỷ lệ các chất chuyển hóa. Đây là báo cáo đầu tiên làm sáng tỏ rằng sự hấp thụ và chuyển hóa của sphingolipid phụ thuộc vào cấu trúc LCB của chúng. Những kết quả này có thể được sử dụng để phát triển các thực phẩm chức năng dễ hấp thụ hơn.
Từ khóa
#sphingolipid #hấp thụ #bazơ dài chuỗi #chức năng sinh học #chất chuyển hóaTài liệu tham khảo
Pruett ST, Bushnev A, Hagedorn K, Adiga M, Haynes CA, Sullards MC, Liotta DC, Merrill AH. Biodiversity of sphingoid bases (“sphingosines”) and related amino alcohols. J Lipid Res. 2008;49:1621–39.
Hanada K, Nishijima M, Kiso M, Hasegawa A, Fujita S, Ogawa T, Akamatsu Y. Sphingolipids are essential for the growth of Chinese hamster ovary cells. Restoration of the growth of a mutant defective in sphingoid base biosynthesis by exogenous sphingolipids. J Biol Chem. 1992;267:23527–33.
Vesper H, Schmelz EM, Nikolova-Karakashian MN, Dillehay DL, Lynch DV, Merrill AH. Sphingolipids in food and the emerging importance of sphingolipids to nutrition. J Nutr. 1999;129:1239–50.
Schmelz EM, Sullards MC, Dillehay DL, Merrill AH. Colonic cell proliferation and aberrant crypt foci formation are inhibited by dairy glycosphingolipids in 1,2-dimethylhydrazine-reated CF1 mice. J Nutr. 2000;130:522–7.
Uchida Y. Ceramide signaling in mammalian epidermis. Biochim Biophys Acta - Mol Cell Biol Lipids. 1841;2014:453–62.
Mikami D, Sakai S, Yuyama K, Igarashi Y. Isolation of sphingoid bases from starfish Asterias amurensis glucosylceramides and their effects on sphingolipid production in cultured keratinocytes. J Oleo Sci. 2019;68:427–41.
Spiegel S, Milstien S. The outs and the ins of sphingosine-1-phosphate in immunity. Nat Rev Immunol. 2011;11:403–15.
Duan J, Sugawara T, Hirose M, Aida K, Sakai S, Fujii A, Hirata T. Dietary sphingolipids improve skin barrier functions via the upregulation of ceramide synthases in the epidermis. Exp Dermatol. 2012;21:448–52.
Kimata H. Improvement of atopic dermatitis and reduction of skin allergic responses by oral intake of konjac ceramide. Pediatr Dermatol. 2006;23:386–9.
Arai K, Mizobuchi Y, Tokuji Y, Aida K, Yamashita S, Ohnishi M, Kinoshita M. Effects of dietary plant-origin glucosylceramide on bowel inflammation in DSS-treated mice. J Oleo Sci. 2015;64:737–42.
Aida K, Kinoshita M, Tanji M, Sugawara T, Tamura M, Ono J, Ueno N, Ohnishi M. Prevention of aberrant crypt foci formation by dietary maize and yeast cerebrosides in 1,2-dimethylhydrazine-treated mice. J Oleo Sci. 2005;54:45–9.
Leese HJ, Semenza G. On the identity between the small intestinal enzymes phlorizin hydrolase and glycosylceramidase. J Biol Chem. 1973;248:8170–3.
Kobayashi T, Suzuki K. A taurodeoxycholate-activated galactosylceramidase in the murine intestine. J Biol Chem. 1981;256:1133–7.
Kobayashi T, Suzuki K. The glycosylceramidase in the murine intestine. Purification and substrate specificity. J Biol Chem. 1981;256:7768–73.
Nilsson A. The presence of sphingomyelin- and ceramide-cleaving enzymes in the small intestinal tract. Biochim Biophys Acta Lipids Lipid Metab. 1969;176:339–47.
Duan RD, Bergman T, Xu N, Wu J, Cheng Y, Duan J, Nelander S, Palmberg C, Nilsson Å. Identification of human intestinal alkaline sphingomyelinase as a novel ecto-enzyme related to the nucleotide phosphodiesterase family. J Biol Chem. 2003;278:38528–36.
Kon M, Dreier JL, Ellis JM, Allende ML, Kalkofen DN, Sanders KM, Bielawski J, Bielawska A, Hannun YA, Proia RL. Neutral ceramidase encoded by the Asah2 gene is essential for the intestinal degradation of sphingolipids. J Biol Chem. 2006;281:7324–31.
Sugawara T, Kinoshita M, Ohnishi M, Nagata J, Saito M. Digestion of maize sphingolipids in rats and uptake of sphingadienine by Caco-2 cells. J Nutr. 2003;133:2777–82.
Sugawara T, Tsuduki T, Yano S, Hirose M, Duan J, Aida K, Ikeda I, Hirata T. Intestinal absorption of dietary maize glucosylceramide in lymphatic duct cannulated rats. J Lipid Res. 2010;51:1761–9.
Tomonaga N, Manabe Y, Sugawara T. Digestion of ceramide 2-aminoethylphosphonate, a sphingolipid from the jumbo flying squid Dosidicus gigas, in mice. Lipids. 2017;52:353–62.
Tomonaga N, Tsuduki T, Manabe Y, Sugawara T. Sphingoid bases of dietary ceramide 2-aminoethylphosphonate, a marine sphingolipid, absorb into lymph in rats. J Lipid Res. 2019;60:333–40.
Nilsson A. Metabolism of sphingomyelin in the intestinal tract of the rat. Biochim Biophys Acta Lipids Lipid Metab. 1968;164:575–84.
Nilsson A. Metabolism of cerebroside in the intestinal tract of the rat. Biochim Biophys Acta Lipids Lipid Metab. 1969;187:113–21.
Merrill AH, Sullards MC, Allegood JC, Kelly S, Wang E. Sphingolipidomics: high-throughput, structure-specific, and quantitative analysis of sphingolipids by liquid chromatography tandem mass spectrometry. Methods. 2005;36:207–24.
Carter HE, Rothfus JA, Gigg R. Biochemistry of the sphingolipids. IX. Configuration of cerebrosides. J Biol Chem. 1956;221:879–84.
Gowda SGB, Usuki S, Hammam MAS, Murai Y, Igarashi Y, Monde K. Highly efficient preparation of sphingoid bases from glucosylceramides by chemoenzymatic method. J Lipid Res. 2016;57:325–31.
Merrill AH, Wang E, Mullins RE, Jamison WC, Nimkar S, Liotta DC. Quantitation of free sphingosine in liver by high-performance liquid chromatography. Anal Biochem. 1988;171:373–81.
Nishimukai M, Yamashita M, Watanabe Y, Yamazaki Y, Nezu T, Maeba R, Hara H. Lymphatic absorption of choline plasmalogen is much higher than that of ethanolamine plasmalogen in rats. Eur J Nutr. 2011;50:427–36.
Imai H, Hattori H, Watanabe M. An improved method for analysis of glucosylceramide species having cis-8 and trans-8 isomers of sphingoid bases by LC–MS/MS. Lipids. 2012;47:1221–9.
Ishikawa T, Imai M, Kawai-Yamada M. Development of an LC-MS/MS method for the analysis of free sphingoid bases using 4-fluoro-7-nitrobenzofurazan (NBD-F). Lipids. 2014;49:295–304.
Ali H, Yamashita R, Morishige J, Morito K, Kakiuchi N, Hayashi J, Aihara M, Kawakami R, Tsuchiya K, Tanaka T. Mass spectrometric analysis of sphingomyelin with N-α-hydroxy fatty acyl residue in mouse tissues. Lipids. 2020; in press.
Couedelo L, Boue-Vaysse C, Fonseca L, Montesinos E, Djoukitch S, Combe N, Cansell M. Lymphatic absorption of α-linolenic acid in rats fed flaxseed oil-based emulsion. Br J Nutr. 2011;105:1026–35.
Vors C, Pineau G, Gabert L, Drai J, Louche-Pélissier C, Defoort C, Lairon D, Désage M, Danthine S, Lambert-Porcheron S, Vidal H, Laville M, Michalski MC. Modulating absorption and postprandial handling of dietary fatty acids by structuring fat in the meal: a randomized crossover clinical trial. Am J Clin Nutr. 2013;97:23–36.
Laviad EL, Albee L, Pankova-Kholmyansky I, Epstein S, Park H, Merrill AH, Futerman AH. Characterization of ceramide synthase 2: tissue distribution, substrate specificity, and inhibition by sphingosine 1-phosphate. J Biol Chem. 2008;283:5677–84.
Houjou T, Yamatani K, Nakanishi H, Imagawa M, Shimizu T, Taguchi R. Rapid and selective identification of molecular species in phosphatidylcholine and sphingomyelin by conditional neutral loss scanning and MS3. Rapid Commun Mass Spectrom. 2004;18:3123–30.
Karlsson AA, Michelsen P, Odham G. Molecular species of sphingomyelin: determination by high-performance liquid chromatography/mass spectrometry with electrospray and high-performance liquid chromatography/tandem mass spectrometry with atmospheric pressure chemical ionization. J Mass Spectrom. 1998;33:1192–8.
Hsu FF, Turk J. Structural determination of sphingomyelin by tandem mass spectrometry with electrospray ionization. J Am Soc Mass Spectrom. 2000;11:437–49.
Hanada K, Kumagai K, Yasuda S, Miura Y, Kawano M, Fukasawa M, Nishijima M. Molecular machinery for non-vesicular trafficking of ceramide. Nature. 2003;426:803–9.
Ardail D, Popa I, Bodennec J, Louisot P, Schmitt D, Portoukalian J. The mitochondria-associated endoplasmic-reticulum subcompartment (MAM fraction) of rat liver contains highly active sphingolipid-specific glycosyltransferases. Biochem J. 2003;371:1013–9.
Merrill AH, Lingrell S, Wang E, Nikolova-Karakashian M, Values TR, Vance DE. Sphingolipid biosynthesis de novo by rat hepatocytes in culture. Ceramide and sphingomyelin are associated with, but not required for, very low density lipoprotein secretion. J Biol Chem. 1995;270:13834–41.
Sugawara T, Kinoshita M, Ohnishi M, Tsuzuki T, Miyazawa T, Nagata J, Hirata T, Saito M. Efflux of sphingoid bases by P-glycoprotein in human intestinal Caco-2 cells. Biosci Biotechnol Biochem. 2004;68:2541–6.