Cấu trúc và chức năng của protein màng ngoài tế bào vi khuẩn: những chiếc thùng trong một cái nhìn tổng quan
Tóm tắt
Màng ngoài bảo vệ vi khuẩn Gram âm khỏi môi trường khắc nghiệt. Đồng thời, các protein nhúng trong màng thực hiện nhiều nhiệm vụ quan trọng đối với tế bào vi khuẩn, chẳng hạn như chuyển vị chất và protein, cũng như truyền dẫn tín hiệu. Không giống như các protein màng từ tất cả các nguồn khác, protein màng ngoài tích hợp không bao gồm các α-helix xuyên màng, mà thay vào đó gấp lại thành các cấu trúc β-barrel ngược chiều. Trong những năm gần đây, cấu trúc nguyên tử của một số protein màng ngoài đã được xác định, thuộc về sáu họ khác nhau. Chúng bao gồm miền màng OmpA, protein OmpX, phospholipase A, các porin tổng quát (OmpF, PhoE), các porin đặc hiệu với chất nền (LamB, ScrY) và các vận chuyển siderophore sắt phụ thuộc TonB FhuA và FepA. Những nghiên cứu tinh thể học này đã mang lại cái nhìn quý giá và thúc đẩy việc hiểu biết về chức năng của những protein thú vị này. Bài đánh giá của chúng tôi nhằm thảo luận về các nguyên tắc chung và những điểm đặc biệt cũng như các câu hỏi còn bỏ ngỏ liên quan đến chúng.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Bauer K., 1989, One single lysine residue is responsible for the special interaction between polyphosphate and the outer membrane porin PhoE of Escherichia coli, J Biol Chem, 264, 16393, 10.1016/S0021-9258(19)84719-1
Freudl R., 1986, An outer membrane protein (OmpA) of Escherichia coli K‐12 undergoes a conformational change during export, J Biol Chem, 261, 11355, 10.1016/S0021-9258(18)67391-0
Fsihi H., 1993, Single amino acid substitutions affecting the substrate specificity of the Escherichia coli K‐12 nucleoside‐specific Tsx channel, J Biol Chem, 268, 17495, 10.1016/S0021-9258(19)85361-9
Killmann H., 1998, Identification of a new site for ferrichrome transport by comparison of the FhuA proteins of Escherichia coli, Salmonella paratyphi B, Salmonella typhimurium, and Pantoea agglomerans, J Bacteriol, 180, 3845, 10.1128/JB.180.15.3845-3852.1998
Koebnik R., 1999, Structural and functional roles of the surface‐exposed loops of the β‐barrel membrane protein OmpA from Escherichia coli, J Bacteriol, 181, 3688, 10.1128/JB.181.12.3688-3694.1999
Kumar G.B., 1993, Bacterial long‐chain fatty acid transport. Identification of amino acid residues within the outer membrane protein FadL required for activity, J Biol Chem, 268, 15469, 10.1016/S0021-9258(18)82280-3
Philippsen (1999) DINO: Visualizing structural biology.http://www.bioz.unibas.ch/~xray/dino.
Reid G., 1994, Membrane topology and assembly of the outer membrane protein OmpA of Escherichia coli K12, Mol Gen Genet, 243, 127, 10.1007/BF00280309
Rosenbusch J.P., 1988, Secondary and tertiary structure of membrane proteins, Zbl Bakt, 17, 259
Ulmke C., 1999, Site‐directed mutagenesis of loop L3 of sucrose porin ScrY leads to changes in substrate selectivity, J Bacteriol, 181, 1920, 10.1128/JB.181.6.1920-1923.1999
Van der Ley P., 1986, Topology of the outer membrane pore protein PhoE of Escherichia coli. Identification of cell surface‐exposed amino acids with the aid of monoclonal antibodies, J Biol Chem, 261, 12222, 10.1016/S0021-9258(18)67227-8