Cấu trúc và động lực học của sự liên kết ligand với protein: Escherichia coli dihydrofolate reductase-trimethoprim, một hệ thống thuốc-receptor

Proteins: Structure, Function and Bioinformatics - Tập 4 Số 1 - Trang 31-47 - 1988
Pnina Dauber‐Osguthorpe1, Victoria A. Roberts2, David J. Osguthorpe2, Jon A. Wolff2, M. Genest2, A. T. Hagler2
1Agouron Institute, La Jolla, CA 92037.
2The Agouron Institute, La Jolla, CA 92037

Tóm tắt

Tóm tắt

Một nghiên cứu về sự liên kết của chất kháng khuẩn trimethoprim với Escherichia coli dihydrofolate reductase đã được thực hiện bằng cách sử dụng các kỹ thuật tối thiểu hóa năng lượng với cả hai trường lực vanh toàn phần và trường lực nguyên tử thống nhất. Các tiêu chí hội tụ đảm bảo rằng không có thay đổi cấu trúc hoặc năng lượng đáng kể nào xảy ra với việc tối thiểu hóa thêm. Các độ lệch căn bậc hai (RMS) của cả hai cấu trúc đã được tối thiểu hóa so với cấu trúc thực nghiệm đã được tính cho các vùng chọn lọc của protein. Trong vị trí hoạt động, cấu trúc tối thiểu hóa nguyên tử toàn phần đã khớp với cấu trúc thực nghiệm tốt hơn nhiều so với cấu trúc nguyên tử thống nhất. Để xác định cái gì tạo nên sự khớp tốt, các độ lệch RMS giữa các cấu trúc tinh thể của cùng một enzyme từ các loài khác nhau hoặc trong các môi trường tinh thể khác nhau đã được so sánh. Sự khác biệt giữa vị trí hoạt động của cấu trúc tối thiểu hóa nguyên tử toàn phần và cấu trúc thực nghiệm tương tự như những sự khác biệt được quan sát giữa các cấu trúc tinh thể của cùng một protein.

Cuối cùng, động lực học của sự liên kết ligand đã được phân tích cho các tọa độ tối thiểu hóa nguyên tử toàn phần. Năng lượng ứng suất phát sinh trong ligand, sự mất mát Entropy tương ứng do sự dịch chuyển trong tần số hài hòa, và vai trò của các dư lượng cụ thể trong việc liên kết ligand đã được xem xét. Các phân tử nước, ngay cả những phân tử không tiếp xúc trực tiếp với ligand, được phát hiện có năng lượng tương tác đáng kể với ligand. Do đó, việc bao gồm ít nhất một lớp nước có thể rất quan trọng cho việc mô phỏng chính xác các phức hợp enzyme.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1021/bk-1984-0251.ch011

10.1126/science.3975616

Blakley R. L., 1969, The Biochemistry of Folic Acid and Related Pteridines

Friedkin M., 1973, Thymidylate synthetase, Adv. Enzymol., 38, 235

10.1016/S1054-3589(08)60007-1

Burchall J., 1965, Inhibitors binding analysis of dihydrofolate reductases from various species, Mol. Pharmacol., 1, 126

Baker B. R., 1970, Medicinal Chemistry, 196

Huennekens F. M., 1976, Dihydrofolate reductase, Methods Cancer Res., 13, 199

10.1002/med.2610010305

10.1016/S0079-6468(08)70332-1

Mathews D. A., 1985, Refined crystal structures of Escherichia coli and chicken liver dihydrofolate reducatase containing bound trimethoprim, J. Biol. Chem., 260, 381, 10.1016/S0021-9258(18)89743-5

10.1126/science.17920

Matthews D. A., 1978, Dihydrofolate reductase from Lactobacillus casei: X‐ray structure of the enzyme methotrexate NADPH complex, J. Biol. Chem., 253, 6946, 10.1016/S0021-9258(17)38012-2

Mathews D. A., 1979, Dihydrofolate reductase from Lactobacillus casei: stereochemistry of NADPH binding, J. Biol. Chem., 254, 4144, 10.1016/S0021-9258(18)50708-0

Volz K. W., 1982, Crystal structure of avian dihydrofolate reductase containing phenyltriazine and NADPH, J. Biol. Chem., 257, 2528, 10.1016/S0021-9258(18)34956-1

Bolin J. T., 1982, Crystal structure of E. coli and L casei dihydrofolate reductase refined at 1.7 Å resolution. I. General features and binding of methotrexate, J. Biol. Chem., 257, 13650, 10.1016/S0021-9258(18)33497-5

Filman D. J., 1982, Crystal structure of E. coli and L. casei dihydrofolate reductase refined at 1.7 Å resolution for catalysis, J. Biol. Chem., 257, 13663, 10.1016/S0021-9258(18)33498-7

Hagler A. T. Theoretical simulation of conformation energetic and dynamics of peptides in conformation in biology & drug design. “The Peptides in conformation in biology & drug design. The Peptides.” Vol. 7. Hruby V. J. Meienhofer J. eds.1985:213–299.

10.1021/ja00824a004

10.1021/ja00824a005

10.1021/ja00512a001

10.1021/ja00512a002

10.1021/ja00512a003

Dauber‐Osguthorpe P. Osguthorpe D. J. Wolff J. Hagler A. T. Derivation of a valence force field for peptides and proteins. in preparation.

Hill T. L. An Introduction to Statistical Thermodynamics. Reading MA: Addison‐Wesley 1960.

10.1021/ja00517a009

10.1002/ijch.198600029

10.1002/bip.360240509

10.1021/ja00342a059

10.1016/S0022-2836(77)80062-4

10.1021/bi00623a016

10.1016/S0022-2836(77)80112-5

10.1016/0022-2836(80)90262-4

10.1016/S0021-9258(19)68195-0

10.1107/S0567740882008346

10.1107/S010876818300275X

10.1107/S0567740882006153

10.1016/0022-2836(85)90074-9

Schlegel H. B., 1981, Models for the binding of methotrexate to Escherichia coli dihydrofolate reductase. Direct effect of carboxylate of ASP 27 Upon UV spectrum of methotrexate, Mol Pharmacol., 20, 154

10.1021/ja00424a009

Dauber‐Osguthorpe P. Roberts V. A. Osguthorpe D. J. Wolff J. Hagler A. T. Unpublished results.

10.1021/ja00387a046

10.1021/ja00273a048

10.1126/science.3810157