Các mẫu cấu trúc cho một họ mở rộng của flavoprotein reductase: So sánh phthalate dioxygenase reductase với ferredoxin reductase và ferredoxin

Protein Science - Tập 2 Số 12 - Trang 2112-2133 - 1993
Carl C. Correll1, Martha Ludwig1, Christopher M. Bruns2, P. Andrew Karplus2
1Department of Biological Chemistry and Biophysics Research Division, University of Michigan, Ann Arbor, Michigan 48109
2Division of Biological Sciences, Section of Biochemistry, Molecular and Cell Biology, Cornell University, Ithaca, New York 14853

Tóm tắt

Tóm tắtCấu trúc của phthalate dioxygenase reductase (PDR), một flavoprotein đơn phân chứa sắt - lưu huỳnh, có chức năng cung cấp electron từ NADH đến phthalate dioxygenase, được so sánh với ferredoxin‐NADP+ reductase (FNR) và ferredoxin, các protein có vai trò khử NADP+ trong phản ứng cuối cùng của photosystem I. Các mô hình gập của các miền liên kết flavin, NAD(P) và [2Fe‐2S] là rất tương đồng trong hai hệ thống này. Sự căn chỉnh các cấu trúc X‐ray của PDR và FNR hỗ trợ việc xác định các đặc trưng đặc trưng cho một họ flavoprotein reductases mà các thành viên bao gồm cytochrome P‐450 reductase, sulfite và nitrate reductases, cùng với nitric oxide synthase. Những đặc điểm nổi bật của nhánh flavoprotein này, được gọi là họ FNR, là một thùng β song song ngược liên kết nhóm prosthetic flavin và một biến thể đặc trưng của kiểu gập nucleotide pyridine cổ điển. Mặc dù có sự tương đồng giữa FNR và PDR, những cố gắng để lập mô hình cấu trúc của phức hợp FNR:ferredoxin phân ly bằng cách so sánh với PDR lại chỉ ra những đặc điểm mâu thuẫn với các nghiên cứu về liên kết hóa học (Zanetti, G., Morelli, D., Ronchi, S., Negri, A., Aliverti, A., & Curti, B., 1988, Biochemistry 27, 3753–3759).Các khác biệt trong các vị trí liên kết flavin và nucleotide pyridine xác định tính đặc hiệu nucleotide của FNR và PDR. Tính đặc hiệu của FNR đối với NADP+ chủ yếu do các thay thế trong FNR mà tạo điều kiện thuận lợi cho các tương tác với phosphate 2′ của NADP+. Các biến thể trong cấu hình và trình tự của vòng tiếp giáp với phosphate flavin ảnh hưởng đến sự chọn lọc cho FAD so với FMN.Các tiềm năng giữa cho sự khử flavin và [2Fe–2S] trong PDR cao hơn so với các đồng thể trong FNR và ferredoxin rau chân vịt, khoảng 120 mV và 260 mV, tương ứng. So sánh cấu trúc của PDR với FNR rau chân vịt và với ferredoxin từ Anabaena 7120, cùng với tính toán các tiềm năng tĩnh điện, gợi ý rằng các tương tác cục bộ, bao gồm cả liên kết hydro, là yếu tố đóng góp chủ yếu vào những khác biệt này trong tiềm năng.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1111/j.1432-1033.1990.tb19156.x

10.1021/bi00076a010

10.1016/0014-5793(92)80452-M

10.1021/ja00006a027

Batie C.J., 1987, Flavins and Flavoproteins 1987, 377, 10.1515/9783110884715-066

Batie C.J., 1981, The relation of pH and oxidation‐reduction potential to the association state of the ferredoxin‐ferre‐doxin:NADP+ reductase complex, J. Biol. Chem., 256, 7756, 10.1016/S0021-9258(18)43341-8

Batie C.J., 1984, Electron transfer by ferredoxin:NADP+ reductase. Rapid reaction evidence for participation of a ternary complex, J. Biol. Chem., 259, 11976, 10.1016/S0021-9258(20)71306-2

Batie C.J., 1986, Association of ferredoxin NADP+ reductase with NADP(H): Specificity and oxidation‐reduction properties, J. Biol. Chem., 261, 11214, 10.1016/S0021-9258(18)67370-3

10.1021/bi00062a001

10.1038/351714a0

10.1128/jb.170.10.4924-4930.1988

Brünger A.T., 1992, X‐PLOR Manual, Version 3.0

10.1107/S0108767390002355

10.1107/S0021889890004228

10.1016/0263-7855(87)80024-3

10.1016/S0898-8838(08)60066-5

Carter C.W., 1977, New stereochemical analogies between iron‐sulfur electron transport proteins, J. Biol. Chem., 252, 7802, 10.1016/S0021-9258(17)41038-6

10.1073/pnas.69.12.3526

10.1021/bi00294a047

Chen J.L., 1993, Density functional calculations of redox potentials for FeS clusters including solvation effects, J. Inorg. Chem., 51, 449

10.1002/j.1460-2075.1986.tb04288.x

10.1016/S0021-9258(18)55106-1

Correll C.C.(1992).Structure determination and analysis of an iron‐sulfur flavoprotein: Phthalate dioxygenase reductase. Ph.D. Dissertation The University of Michigan Ann Arbor.

10.1126/science.1280857

10.1002/pro.5560020707

10.1021/bi00461a009

10.1016/0005-2728(71)90041-7

10.1016/0022-2836(90)90310-I

10.1038/286522a0

10.1002/prot.340030104

10.1002/prot.340040104

10.1073/pnas.88.20.9151

10.1021/bi00437a051

10.1021/bi00397a031

10.1002/qua.560310204

10.1021/bi00447a054

10.1016/0076-6879(85)15021-4

10.1016/0006-291X(83)90977-4

10.1021/bi00087a013

Hyde G.E., 1991, The sequence of squash NADH: nitrate reductase and its relationship to the sequences of other flavoprotein oxidoreductases, J. Biol. Chem., 266, 23542, 10.1016/S0021-9258(18)54316-7

10.1021/bi00631a021

10.1021/bi00705a023

Janin J., 1990, The structure of protein‐protein recognition sites, J. Biol. Chem., 265, 16027, 10.1016/S0021-9258(17)46181-3

10.1016/0022-2836(88)90606-7

10.1107/S0567739476001873

10.1002/bip.360221211

Karplus P.A., 1991, Flavins and Flavoproteins 1990, 449

10.1126/science.1986412

10.1016/0022-2836(89)90298-2

10.1021/bi00321a046

10.1042/bj2630285

Keirns J.J., 1972, Studies on nicotinamide adenine di‐nucleotide phosphate reductase of spinach chloroplasts, J. Biol. Chem., 247, 7374, 10.1016/S0021-9258(19)44639-5

10.1016/S0021-9258(18)35647-3

10.1016/0022-2836(89)90178-2

Liu R.&Zylstra G.(1992).Cloning and characterization of the genes for phthalate degradation fromPseudomonas cepaciaDB01.Abstr. Annu. Meet. Am. Soc. Microbiol.1992 262.

Ludwig M.L., 1992, Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes, 427

10.1111/j.1432-1033.1985.tb08749.x

Markley J.L., 1986, Iron‐Sulfur Protein Research, 167

10.1111/j.1749-6632.1974.tb14407.x

10.1007/978-3-642-49974-6_34

10.1016/0959-440X(91)90091-7

10.1007/978-3-642-69287-1_11

10.1002/prot.340130406

10.1128/jb.173.17.5385-5395.1991

10.1002/jcc.540120405

10.1021/ja00320a017

10.1016/S0898-8838(08)60070-7

10.1021/ja00298a004

Nordlund I., 1990, Complete nucleotide sequence and polypeptide analysis of multicomponent phenol hydroxylase from Pseudomonas sp. strain CF600, J. Bacteriol., 171, 6826, 10.1128/jb.172.12.6826-6833.1990

10.1016/S0021-9258(18)71547-0

10.1021/bi00412a038

10.1073/pnas.68.1.68

10.1007/BF00017743

10.1016/0003-9861(92)90697-U

10.1111/j.1432-1033.1991.tb16471.x

10.1016/0022-2836(92)90849-F

10.1016/0076-6879(85)15032-9

10.1021/bi00231a003

10.1016/0003-9861(72)90096-3

10.1016/0959-440X(92)90178-A

10.1038/343038a0

10.1042/bj2840781

10.1021/j100382a068

Shirabe K., 1991, Role of cysteine residues in human NADH‐cytochrome b 5 reductase studied by site‐directed mutagenesis, J. Biol. Chem., 266, 7531, 10.1016/S0021-9258(20)89479-4

10.1016/0378-1119(93)90613-8

10.1021/bi00244a002

10.1073/pnas.73.4.1078

10.1021/bi00452a007

Spence J.T., 1988, Stoichiometry of electron uptake and oxidationreduction midpoint potentials of NADH:nitrate reductase, Biochem. J., 250, 921, 10.1042/bj2500921

10.1128/jb.173.12.3673-3679.1991

10.1016/0378-1119(90)90158-N

Sussman J.L., 1986, Iron‐Sulfur Protein Research, 69

10.1128/jb.173.5.1690-1695.1991

Swartzman E., 1990, Delineation of the transcriptional boundaries of the lux operon of Vibrio harveyi demonstrates the presence of two new lux genes, J. Biol. Chem., 265, 3513, 10.1016/S0021-9258(19)39798-4

Swenson R.P., 1991, Flavins and Flavoproteins 1990, 415

10.1016/0378-1119(89)90299-0

10.1107/S0108767387099124

10.1016/S0022-2836(05)80330-4

10.1016/0005-2728(86)90254-9

10.1073/pnas.87.22.8965

10.1016/0022-2836(86)90409-2

10.1021/bi00410a035

Thông tin
Thông tin xuất bản

Protein Science

Tập 2 Số 12

2112-2133

Thông tin tác giả