Các mẫu cấu trúc cho một họ mở rộng của flavoprotein reductase: So sánh phthalate dioxygenase reductase với ferredoxin reductase và ferredoxin
Tóm tắt
Cấu trúc của phthalate dioxygenase reductase (PDR), một flavoprotein đơn phân chứa sắt - lưu huỳnh, có chức năng cung cấp electron từ NADH đến phthalate dioxygenase, được so sánh với ferredoxin‐NADP+ reductase (FNR) và ferredoxin, các protein có vai trò khử NADP+ trong phản ứng cuối cùng của photosystem I. Các mô hình gập của các miền liên kết flavin, NAD(P) và [2Fe‐2S] là rất tương đồng trong hai hệ thống này. Sự căn chỉnh các cấu trúc X‐ray của PDR và FNR hỗ trợ việc xác định các đặc trưng đặc trưng cho một họ flavoprotein reductases mà các thành viên bao gồm cytochrome P‐450 reductase, sulfite và nitrate reductases, cùng với nitric oxide synthase. Những đặc điểm nổi bật của nhánh flavoprotein này, được gọi là họ FNR, là một thùng β song song ngược liên kết nhóm prosthetic flavin và một biến thể đặc trưng của kiểu gập nucleotide pyridine cổ điển. Mặc dù có sự tương đồng giữa FNR và PDR, những cố gắng để lập mô hình cấu trúc của phức hợp FNR:ferredoxin phân ly bằng cách so sánh với PDR lại chỉ ra những đặc điểm mâu thuẫn với các nghiên cứu về liên kết hóa học (Zanetti, G., Morelli, D., Ronchi, S., Negri, A., Aliverti, A., & Curti, B., 1988,
Các khác biệt trong các vị trí liên kết flavin và nucleotide pyridine xác định tính đặc hiệu nucleotide của FNR và PDR. Tính đặc hiệu của FNR đối với NADP+ chủ yếu do các thay thế trong FNR mà tạo điều kiện thuận lợi cho các tương tác với phosphate 2′ của NADP+. Các biến thể trong cấu hình và trình tự của vòng tiếp giáp với phosphate flavin ảnh hưởng đến sự chọn lọc cho FAD so với FMN.
Các tiềm năng giữa cho sự khử flavin và [2Fe–2S] trong PDR cao hơn so với các đồng thể trong FNR và ferredoxin rau chân vịt, khoảng 120 mV và 260 mV, tương ứng. So sánh cấu trúc của PDR với FNR rau chân vịt và với ferredoxin từ
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Batie C.J., 1981, The relation of pH and oxidation‐reduction potential to the association state of the ferredoxin‐ferre‐doxin:NADP+ reductase complex, J. Biol. Chem., 256, 7756, 10.1016/S0021-9258(18)43341-8
Batie C.J., 1984, Electron transfer by ferredoxin:NADP+ reductase. Rapid reaction evidence for participation of a ternary complex, J. Biol. Chem., 259, 11976, 10.1016/S0021-9258(20)71306-2
Batie C.J., 1986, Association of ferredoxin NADP+ reductase with NADP(H): Specificity and oxidation‐reduction properties, J. Biol. Chem., 261, 11214, 10.1016/S0021-9258(18)67370-3
Brünger A.T., 1992, X‐PLOR Manual, Version 3.0
Carter C.W., 1977, New stereochemical analogies between iron‐sulfur electron transport proteins, J. Biol. Chem., 252, 7802, 10.1016/S0021-9258(17)41038-6
Chen J.L., 1993, Density functional calculations of redox potentials for FeS clusters including solvation effects, J. Inorg. Chem., 51, 449
Correll C.C.(1992).Structure determination and analysis of an iron‐sulfur flavoprotein: Phthalate dioxygenase reductase. Ph.D. Dissertation The University of Michigan Ann Arbor.
Hyde G.E., 1991, The sequence of squash NADH: nitrate reductase and its relationship to the sequences of other flavoprotein oxidoreductases, J. Biol. Chem., 266, 23542, 10.1016/S0021-9258(18)54316-7
Janin J., 1990, The structure of protein‐protein recognition sites, J. Biol. Chem., 265, 16027, 10.1016/S0021-9258(17)46181-3
Karplus P.A., 1991, Flavins and Flavoproteins 1990, 449
Keirns J.J., 1972, Studies on nicotinamide adenine di‐nucleotide phosphate reductase of spinach chloroplasts, J. Biol. Chem., 247, 7374, 10.1016/S0021-9258(19)44639-5
Liu R.&Zylstra G.(1992).Cloning and characterization of the genes for phthalate degradation fromPseudomonas cepaciaDB01.Abstr. Annu. Meet. Am. Soc. Microbiol.1992 262.
Ludwig M.L., 1992, Chemistry and Biochemistry of Flavoenzymes, 427
Markley J.L., 1986, Iron‐Sulfur Protein Research, 167
Nordlund I., 1990, Complete nucleotide sequence and polypeptide analysis of multicomponent phenol hydroxylase from Pseudomonas sp. strain CF600, J. Bacteriol., 171, 6826, 10.1128/jb.172.12.6826-6833.1990
Shirabe K., 1991, Role of cysteine residues in human NADH‐cytochrome b 5 reductase studied by site‐directed mutagenesis, J. Biol. Chem., 266, 7531, 10.1016/S0021-9258(20)89479-4
Spence J.T., 1988, Stoichiometry of electron uptake and oxidationreduction midpoint potentials of NADH:nitrate reductase, Biochem. J., 250, 921, 10.1042/bj2500921
Sussman J.L., 1986, Iron‐Sulfur Protein Research, 69
Swartzman E., 1990, Delineation of the transcriptional boundaries of the lux operon of Vibrio harveyi demonstrates the presence of two new lux genes, J. Biol. Chem., 265, 3513, 10.1016/S0021-9258(19)39798-4
Swenson R.P., 1991, Flavins and Flavoproteins 1990, 415