Những Hiểu Biết Cấu Trúc và Cơ Chế về Sự Dịch Chuyển Protein

Annual Review of Cell and Developmental Biology - Tập 33 Số 1 - Trang 369-390 - 2017
Tom A. Rapoport1, Long Li1, Eunyong Park2
1Department of Cell Biology, Howard Hughes Medical Institute and Harvard Medical School, Boston, Massachusetts 02115;,
2The Rockefeller University and Howard Hughes Medical Institute, New York, NY 10065;

Tóm tắt

Nhiều protein được dịch chuyển qua màng màng nội sinh (ER) ở eukaryote hoặc màng plasma ở prokaryote. Những protein này sử dụng các chuỗi tín hiệu kị nước hoặc các đoạn xuyên màng (TM) để kích hoạt sự dịch chuyển của chúng qua kênh dẫn protein Sec61/SecY. Các substrate trước tiên được hướng tới kênh bởi các yếu tố nhắm mục tiêu trong tế bào, sử dụng các ngách kị nước để gắn kết các chuỗi tín hiệu và TM đa dạng. Sau đó, những chuỗi kị nước này chèn vào kênh, neo vào một rãnh bên ngoài của cổng bên của kênh, nơi chúng cũng tương tác với lipid. Dữ liệu cấu trúc và các thí nghiệm sinh hóa đã làm sáng tỏ cách mà các đối tác kênh, ribosome trong quá trình dịch chuyển đồng dịch mã, và chaperone ER eukaryote BiP hoặc ATPase SecA trong citosol prokaryote trong quá trình dịch chuyển sau dịch mã di chuyển các polypeptide theo hướng một chiều qua màng. Cấu trúc của các thành phần hỗ trợ của translocon vi khuẩn, YidC và SecD/F, cung cấp thêm hiểu biết. Tất cả những tiến bộ gần đây này đưa đến các mô hình cơ chế của sự dịch chuyển protein.

Từ khóa

#protein translocation #endoplasmic reticulum #ribosome #Sec61 #SecY #BiP #SecA

Tài liệu tham khảo

10.1146/annurev-biochem-072711-164732

10.7554/eLife.15598

10.1016/j.cell.2013.02.003

10.1016/j.cell.2014.03.063

10.1016/j.resmic.2013.03.007

10.1038/ncomms5103

10.1083/jcb.200412019

10.1038/nature19309

10.1016/j.ceb.2016.03.021

10.1098/rstb.2015.0025

10.1038/nrm2657

10.1038/embor.2009.87

10.1016/j.str.2015.08.002

10.1016/j.bbamcr.2013.12.022

10.1016/S0092-8674(00)81115-0

10.1093/emboj/16.10.2756

10.1038/nature02250

10.1073/pnas.1012556107

10.1016/j.cbpa.2015.09.016

10.1016/0092-8674(94)90155-4

10.1038/nature12950

10.1038/357047a0

10.1016/0092-8674(93)90483-7

10.1515/BC.2009.102

Harris CR, 1999, J. Bacteriol., 181, 3438, 10.1128/JB.181.11.3438-3444.1999

10.1016/0092-8674(90)90160-G

10.1111/j.1432-1033.1993.tb17933.x

10.1016/S0092-8674(00)00028-3

10.1038/nature03216

10.1128/JB.187.9.2983-2991.2005

10.1126/science.1074424

10.1038/nature08870

10.1038/ncomms10471

10.1016/0092-8674(81)90239-7

10.1091/mbc.E10-01-0060

10.1016/S0092-8674(00)81418-X

10.1042/bj20021291

10.1074/jbc.M113.477893

10.1016/S1097-2765(02)00685-8

10.1038/nature13167

10.1091/mbc.E03-05-0325

10.1038/nature17163

10.1016/j.molcel.2007.05.002

10.1006/jmbi.2000.4302

Locker JK, 1992, J. Biol. Chem., 267, 21911, 10.1016/S0021-9258(19)36699-2

10.1098/rstb.2011.0201

10.1101/cshperspect.a013342

10.1126/science.1261671

10.1016/S0092-8674(00)80767-9

McKnight CJ, 1989, J. Biol. Chem., 264, 17293, 10.1016/S0021-9258(18)71491-9

10.1016/S1097-2765(00)80158-6

10.1083/jcb.134.2.269

10.1093/protein/10.1.1

10.1016/0092-8674(95)90077-2

10.1038/nature12720

10.1038/nature10014

10.1146/annurev-biophys-050511-102312

10.1038/ncomms9403

10.1016/S0092-8674(00)81738-9

10.1083/jcb.151.1.167

10.1002/j.1460-2075.1994.tb06293.x

10.1038/nature06384

10.1016/j.tcb.2004.09.002

10.1016/0022-2836(87)90186-0

10.1021/bi00069a025

10.1073/pnas.0809592106

10.1074/jbc.M207295200

10.1074/jbc.M112.446583

10.1016/j.molcel.2007.03.022

10.1038/nature19070

10.1128/JB.185.19.5706-5713.2003

10.1093/emboj/19.4.542

10.1126/science.1188950

10.1016/j.cell.2011.11.048

10.1016/0092-8674(91)90455-8

10.1016/j.celrep.2015.10.025

10.1111/febs.12296

10.1074/jbc.M116.761122

10.1038/nature09980

10.1038/nature07421

10.1038/nature02218

10.1083/jcb.134.1.25

10.1002/j.1460-2075.1986.tb04601.x

10.1038/nrm2063

10.1016/j.cell.2014.05.024

10.7554/eLife.07975

10.1126/science.aad4992

10.1016/j.ceb.2016.04.009

10.7554/eLife.03035

10.1083/jcb.104.2.201

10.1021/bi00490a017

10.1074/jbc.M113.491613

10.1038/nature07335