Đối xứng cấu trúc và chức năng protein
Tóm tắt
▪ Tóm tắt Phần lớn các protein hòa tan và gắn màng trong những tế bào hiện đại là các phức hợp oligomer đối xứng với hai hoặc nhiều đơn vị con. Sự lựa chọn tiến hóa của các phức hợp oligomer đối xứng được thúc đẩy bởi các nhu cầu chức năng, di truyền và lý hóa. Các protein lớn được chọn cho các chức năng hình thái cụ thể, chẳng hạn như hình thành vòng, container và sợi, cũng như cho các chức năng hợp tác như điều hòa allosteric và gắn kết đa giá. Các protein lớn cũng ổn định hơn trước sự biến tính và có diện tích bề mặt tiếp xúc với dung môi giảm so với nhiều protein nhỏ lẻ. Các protein lớn được cấu trúc dưới dạng oligomer vì lý do kiểm soát lỗi trong tổng hợp, hiệu suất mã hóa và điều hòa quá trình lắp ghép. Các oligomer đối xứng được ưu tiên vì tính ổn định và khả năng kiểm soát quá trình lắp ghép hữu hạn. Một số chức năng giới hạn tính đối xứng, chẳng hạn như tương tác với DNA hoặc màng, và chuyển động theo hướng. Tính đối xứng bị phá vỡ hoặc được điều chỉnh trong nhiều hình thức: đối xứng gần đúng, trong đó các đơn vị con đồng nhất nhận các cấu hình giống nhưng khác nhau; đa hình, nơi các đơn vị con đồng nhất tạo thành các phức hợp khác nhau; đối xứng giả, nơi các phân tử khác nhau tạo thành các phức hợp gần như đối xứng; và sai lệch đối xứng, nơi các oligomer có đối xứng khác nhau tương tác dọc theo các trục đối xứng tương ứng của chúng. Sự bất đối xứng cũng được quan sát ở nhiều mức độ. Hầu hết các phức hợp cho thấy sự bất đối xứng cục bộ ở mức độ cấu hình chuỗi bên. Một số phức hợp có cơ chế phản hồi trong đó phức hợp không đối xứng, nhưng theo thời gian, tất cả các đơn vị con thực hiện chu trình qua cùng một tập hợp các cấu hình. Sự bất đối xứng toàn cầu chỉ hiếm khi được quan sát. Sự tiến hóa của các phức hợp oligomer có thể ủng hộ sự hình thành dimers hơn là các phức hợp có đối xứng chu kỳ cao hơn, thông qua một cơ chế của các cặp dư lượng tương tác được định vị sẵn. Tuy nhiên, đã có những ví dụ được tìm thấy cho tất cả các nhóm điểm tinh thể, cho thấy rằng nhu cầu chức năng có thể thúc đẩy sự tiến hóa của bất kỳ loại đối xứng nào.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Caspar DLD. 1966. Design and assembly of organized biological structure. Molecular Architecture in Cell Physiology, Symp. Soc. Gen. Physiol., pp. 191–207. New York: Prentice Hall
Chothia C, 1991, CIBA Found. Symp., 162, 36
Clegg JS, 1984, Am. J. Physiol., 246, R133
Crane HR, 1950, Sci. Monthly, 376
Crick FHC, Watson JD. 1957. Virus structure: general principles. CIBA Found. Symp. “The Nature of Viruses”, pp. 5–13. Boston: Little, Brown
Greenbury CL, 1965, Immunology, 8, 420
Hargittai I, 1995, Symmetry through the Eyes of a Chemist.
Klug A. 1968. Point groups and the design of aggregates. Nobel Symp. “Symmetry and Function of Biological Systems at the Macromolecular Level” 11th, Stockholm, pp. 425–36. Wiley & Sons, New York
Koshland DE, 1976, Fed. Proc., 35, 2104
Lipscomb WN, 1991, CHEMTRACTS-Biochem. Mol. Biol., 2, 1
Monod J. 1968. On symmetry and function in biological systems. Nobel Symp. Symmetry Funct. Biol. Syst. Macromol. Lev., 11th, Stockholm,pp. 15–27. New York: Wiley
Protein Data Bank accession codes for structures used in the figures.