Gen stress và sự sống sót của loài

Molecular and Cellular Biochemistry - Tập 196 - Trang 117-123 - 1999
Prasanta K. Ray1
1Department of Immunotechnology and Environmental Sciences, Bose Institute, Calcutta, India E-mail

Tóm tắt

Các gen stress có thể được coi là sản phẩm do sinh vật tạo ra để thỏa mãn nhu cầu sinh tồn trước những thay đổi của môi trường trong quá trình tiến hóa. Khái niệm này đã được hỗ trợ bởi một số lượng lớn các báo cáo mô tả các loại hiện tượng riêng biệt. Những hiện tượng này đã được hòa giải và toàn cầu hóa theo mối liên hệ của chúng trong bài viết này. Các bằng chứng hỗ trợ đã được rút ra từ tài liệu cho thấy rằng bằng cách sử dụng các loại tác nhân khác nhau, người ta có thể biểu hiện các protein sốc nhiệt. Tương tự, nhiều loại tác nhân gây căng thẳng, chẳng hạn như hạn chế calo, kích thích LPS và kích thích protein Staphylococcal-A, có thể kích thích một loạt các phản ứng sinh học, hóa sinh và miễn dịch. Những phản ứng sinh học này đã cung cấp sự bảo vệ chống lại các stress độc hại, gây ung thư, chuyển hóa cũng như các stress sinh học do vi sinh vật gây ra. Các protein sốc nhiệt đã được hàm ý là có vai trò trong việc cung cấp khả năng kháng cự cho ký chủ trước các loại tác nhân gây căng thẳng khác nhau. Trong bài viết này, một số phương pháp cơ chế đã được đề xuất như là những con đường khả thi để toàn cầu hóa những hiện tượng này. Một lượng nhỏ tác nhân gây căng thẳng đã được quan sát thấy giúp biểu hiện các gen kháng căng thẳng, cung cấp khả năng tăng cường cho ký chủ tự bảo vệ mình trước hàng triệu tác nhân gây căng thẳng sinh học và phi sinh học. Hiểu biết thêm về những hiện tượng này sẽ giúp duy trì hệ thống sinh lý của chúng ta luôn cảnh giác và cơ thể chúng ta khỏe mạnh, hiệu quả trong việc đối phó với các sự kiện liên quan đến stress.

Từ khóa

#gen stress #protein sốc nhiệt #kháng cự sinh học #sinh vật #stress môi trường

Tài liệu tham khảo

Wallt RS: Genes, chromosomes and molecular evolution. In: Schoffeniels E (ed) Biochemical evolution and the origin of life. North Holland Publishing, Amsterdam, London, 1971, pp 14–42 Waskiewics AJ, Cooper JA: Mutagen and stress response pathways: MAP kinase cascades and phosphatase regulation in mammals and yeast. Curr Opin Cell Biol 7: 798–805, 1995 Andrews GK, Fernando LP, Moore KL, Dalton TP, Sobieski RJ: Avian metallothioneins: Structure, regulation and evolution. J Nutr 126: 1317–1323, 1996 Gray NK, Pantopouloses K, Dandekar T, Ackrell BA, Henize MW: Translation regulation of mammalian and Drosophila citric acid cycle enzymes via iron-responsive elements. Proc Natl Acad Sci USA 93: 4925–4930, 1996 Linquist S, Craig EA: The heat shock proteins. Ann Rev Genet 22: 631–677, 1988 Heikilla JJ: Heat shock gene expression and development II. An overview of mammalian and avian developmental system. Dev Genet 14: 87–91, 1993 Jurivich DA, Chung J, Blenis J: Heat shock induces two distinct S6 protein kinase activities in quiescent mammalian fibroblasts. J Cell Physiol 148: 252–259, 1991 Welch WJ, Kang HS, Beckmann RP, Mizzer LA: Responses of mammalian cells to metabolic stress; changes in cell physiology and structure/function of stress proteins. Curr Top Microbiol Immunol 167: 31–55, 1991 de Groot RP, Rijken PJ, den Hertog J, Boonstra J, Virkleiz AJ, de Latt SW, Kruijer W: Microgravity decreases c-fos induction and serum response element activity. J Cell Sci 97: 38–38, 1990 Hussinger D: Regulation of cell function by level of hydration. Nature Wissenschaften 83: 264–271, 1996 Hahn GM, Shier EC, Auger EA: Mammalian stress proteins USP 70 and HSP 28 coinduced by nicotine and either ethanol or heat. Mol Cell Biol 11: 6034–6040, 1991 Holbrook NJ, Fornace AJ Jr: Response to adversity molecular control of gene activation following genotoxic stress. New Biol 3: 825–833, 1991 Nunoshiba T, de Rojas Walker T, Wishnok JS, Tannenbaum SR, Demple B: Activation by nitric oxide of an oxidative stress response that defends Escherichia coli against activated macrophages. Proc Natl Acad Sci USA 90: 9993–9997, 1993 Wollnik B, Kubisch C, Maass A, Velter II, Neyses L: Hyperosmotic stress induces immediate early gene expression in ventricular adult cardiomyocytes. Biochem Biophys Res Commn 194: 642–646, 1993 Keyse SM: The induction of gene expression in mammalian cells by radiation. Semin Cancer Biol 4: 119–128, 1993 Hayes JD, Pulford DJ: Glutathione s-transferase superfamily: Regulation of GST and the contribution of the isoenzymes to cancer chemoprotection and during resistance. Crit Rev Biochem Mol Biol 30: 445–600, 1995 Liu Y, Gorospe M, Yang C, Bolbrook NJ: Role of nitrogen activated protein kinase phosphatase during the cellular response to genotoxic stress. Inhibition of c-jun N-terminal kinase activity and API-dependent gene activation. J Biol Chem 270: 8377–8380, 1995 Paul BN, Saxena AK, Ray PK: In vivo induction of tumor necrosis factor alpha by soluble Protein A from Staphylococcus aureus. Immunol Infect Dis 3: 295–298, 1993 Dwivedi PD, Verma AS, Mishra A, Singh KP, Prasad AK, Saxena AK, Dutta KK, Mathur N, Ray PK: Protein A protects mice from depletion of biotransformation enzymes and mortality induced by Salmonella typhimcurium endotoxin. Toxicol Lett 49: 1–13, 1989 Raisuddin S, Singh KP, Zaidi SA, Ray PK: Immunostimulating effect of Protein A in immunosuppressed aflatoxin intoxicated rats. Int J Immunopharmacol 16: 977–984, 1994 Kumar S, Shukla Y, Prasad AK, Verma AS, Dwivedi PD, Mehrotra NK, Ray PK: Protection against 7,12–dimethyl benz anthracene induced tumor initiation by Protein A in mouse skin. Cancer Lett 61 105–110, 1992 Shukla Y, Verma AS, Mehrotra NK, Ray PK: Antitumor activity of Protein A in a mouse skin model of two stage carcinogenesis. Cancer Lett 103: 41–47, 1996 Maulik N, Watanabe M, Engelman D, Engelman RM, Kagan VE, Kishin E, Tyurin V, Cordis Ga, Das DK: Myocardial adaptation to ischemia by oxidative stress induced by endotoxin. Am J Physiol 269: 907–916, 1995 Lane DP, Benchimol S: P. 53: Oncogene or antioncogene? Gene Devel 4: 1–8, 1990 Skromne I, Sanchez O, Aquirre J: Starvation stress modulates the expression of the Aspergillus nidulans br1A regulatory gene. Microbiol 141: 21–28, 1995 Kagaya K, Miyakawa Y, Watanabe K, Kukazawa Y: Antigenic role of stress-induced catalase of Salmonella typhimurium in cell mediated immunity. Infect Immun 60: 1820–1825, 1992 Dhandayuthapani S, Zhang Y, Mudd MH, Deretic V: Oxidative stress response and its role in sensitivity to isoniazid in mycobacteria: characterization and inducibility of ahpc by peroxides in mycobacterium smegmatis and lack of expression in M. aurum and M. tuberculosis. J Bacteriol 178: 3641–3649, 1996 Lamark T, Rokenes TP, McDougall J, Strom AR: The complex bet promoters of Escherechia coli: regulation by oxygen (arc A), Choline (Bet I), and osmotic stress. J Bacteriol 178: 1655–1662, 1996 Ray PK, Dohadwala M, Bandyopadhyay S: Rescue of rats from large dose cyolophosphamide toxicity using Protein A. Cancer Chemo Pharmacol 4: 59–62, 1985 Dohadwala M, Ray PK: In vivo protection by Protein A of hepatic microsomal mixed function oxygenase system of cyclophosphamide treated rats. Cancer Chemo Pharmacol 4: 59–62, 1985 Srivastava SP, Singh KP, Saxena AK, Seth PK, Ray PK: In vivo protection by Protein A of hepatic microsomal mixed function oxidase system of CC14 administered rats. Biochem Pharmacol 36: 4055–4058, 1987 Singh KP, Saxena AK, Zaidi SIA, Dwivedi PD, Srivastava SP, Seth PK, Ray PK: Protection against carbon tetrachloride induced hepatotoxicity by Protein A. J Appl Toxicol 8: 407–410, 1988 Shankar U, Kumar A, Rao GS, Dwivedi PP, Pandya KP, Ray PK: Modulation of benzene induced toxicity by Protein A. Biochem Pharmacol 46: 517–524, 1993 Mishra A, Dwivedi PD, Verma AS, Ray PK: Mechanism of enhanced phagocytic response in Protein A treated rat macrophages. Immunol Lett 34: 289–296, 1992 Turturro A, Hart R: Modulation of toxicity by diet: Implications of response at low level exposure. In: Edward Calabrese (ed) Biological effects of low level exposures: Dose response relationships. Leuis Publishers, Chelsea, MI, 1994, pp 143–152 Currie RW, Karmazyn M, Kloe M, Mailer K: Heat shock response is associated with enhanced ponstischaemic ventricular recovery. Circ Res 63: 543–549, 1988 Maubu MS, Latchman DS, Walker JM, Yellon DM: Cardiac stress protein elevation 24 hours after brief ischaemia or heat stress is associated with resistance to myocardial infarction. Circulation 88: 1264–1274, 1993 Hoshida S, Kuzuya T, Fuiji H, Yamashita N, Oe H, Hori M: Sublethal ischaemia alters myocardial antioxidant activity in canine heart. Am J Physiol 264: 1133–1139, 1993 Ray PK, Bandopadhyay S, Dohadwala M: Antitumor activity with non-toxic doses of Protein A. Clin Immunol Immunother 18: 29–34, 1984 Ray PK, Bandyopadhyay S, Mobini J: Inhibition of mammary adenocarcinomas in rats following plasma adsorption over Protein A - a potential antitumor agent. Immunol Commun 12: 453–457, 1983 Ray PK, Raychaudhuri S: Immunotherapy of cancer - present minimum and future trends. In: Ray PK (ed) Immunobiology of Transplantation, Cancer and Pregnancy. Pergamon Press, New York, 1983, pp 210–239 Ray PK, Srivastava M: A new concept in cancer chemoprevention. Cancer J 26: 291–298, 1996 Yellon DM, Latchman DS, Marbur MS: Stress proteins - an endogenous route to myocardial protection: fact or fiction? Cardiovas Res 27: 158–161, 1993