Tiềm năng thống kê để đánh giá và dự đoán cấu trúc protein

Protein Science - Tập 15 Số 11 - Trang 2507-2524 - 2006
Min‐Yi Shen1, Andrej S̆ali2
1Department of Biopharmaceutical Sciences, Department of Pharmaceutical Chemistry, University of California at San Francisco, San Francisco, California 94158, USA.
2Department of Biopharmaceutical Sciences, Department of Pharmaceutical Chemistry, and California Institute for Quantitative Biomedical Research, University of California at San Francisco, San Francisco, California 94158, USA

Tóm tắt

Tóm tắt

Cấu trúc protein trong Ngân hàng Dữ liệu Protein cung cấp nhiều dữ liệu về các tương tác xác định trạng thái nguyên bản của protein. Sử dụng lý thuyết xác suất, chúng tôi xây dựng một tiềm năng thống kê phụ thuộc vào khoảng cách nguyên tử dựa trên một mẫu cấu trúc nguyên bản mà không phụ thuộc vào bất kỳ thông số điều chỉnh nào (Tiềm năng Năng lượng Protein Tối ưu rời rạc, hay DOPE). DOPE được dựa trên một trạng thái tham chiếu cải tiến tương ứng với các nguyên tử không tương tác trong một hình cầu đồng nhất với bán kính phụ thuộc vào cấu trúc nguyên bản mẫu; do đó, nó tính đến hình dạng hữu hạn và hình cầu của các cấu trúc nguyên bản. Tiềm năng DOPE đã được rút trích từ một tập hợp cấu trúc tinh thể không dư thừa gồm 1472 cấu trúc. Chúng tôi đã kiểm tra DOPE và năm hàm điểm số khác bằng cách phát hiện trạng thái nguyên bản trong sáu bộ giả mẫu đa đích, mối tương quan giữa điểm số và lỗi mô hình, và xác định cấu trúc không nguyên bản chính xác nhất trong bộ giả mẫu. Đối với tất cả các bộ giả mẫu, DOPE là hàm hoạt động tốt nhất theo tất cả các tiêu chí, ngoại trừ một tiêu chí có sự hòa nhau cho một bộ giả mẫu. Để tạo điều kiện cho việc sử dụng nó trong các ứng dụng khác nhau, như đánh giá mô hình, mô hình vòng, và phù hợp vào bản đồ mật độ khối lượng cryo-điện tử kết hợp với mô hình hóa cấu trúc protein so sánh, DOPE đã được tích hợp vào gói mô hình MODELLER-8.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1103/PhysRevLett.12.317

10.1042/bj1280737

10.1126/science.181.4096.223

10.1073/pnas.97.8.3977

10.1002/prot.340180306

10.1063/1.474725

10.1016/j.jmb.2004.06.091

10.1110/ps.8.2.361

10.1126/science.1853201

Brooks C.L., 1988, Proteins: A theoretical perspective of dynamics, structure, and thermodynamics, xiii

10.1002/prot.340160110

10.1002/prot.340210302

10.1016/j.sbi.2004.03.002

10.1110/ps.03488704

10.1016/0022-2836(92)90556-Y

10.1110/ps.051440705

10.1002/1097-0134(20001101)41:2<157::AID-PROT10>3.0.CO;2-W

10.1002/pro.5560020916

10.1016/j.jmb.2006.08.035

10.1093/protein/9.8.637

10.1529/biophysj.105.079434

10.5802/afst.311

10.1111/j.1538-4632.1977.tb00587.x

10.1021/bi00327a032

10.1074/jbc.272.2.701

10.1002/(SICI)1521-3773(19980420)37:7<868::AID-ANIE868>3.0.CO;2-H

10.1110/ps.062095806

10.1002/prot.20482

10.1002/prot.340230204

10.1110/ps.9.9.1753

10.1002/(SICI)1097-0134(19980501)31:2<139::AID-PROT4>3.0.CO;2-H

10.1088/0305-4470/38/16/001

10.1002/1097-0134(20001201)41:4<518::AID-PROT90>3.0.CO;2-6

10.1006/jmbi.1996.0226

10.1006/jmbi.1997.1237

10.1214/aoms/1177729805

10.1016/S0022-2836(05)80068-3

Hill T.L., 1956, Statistical mechanics: Principles and selected applications, 432

10.1006/jmbi.1995.0529

10.1016/S0959-440X(96)80075-3

10.1093/nar/gkg460

10.1006/jmbi.1999.3091

10.1006/jmbi.1999.2583

10.1016/S0959-440X(96)80076-5

10.1016/S0022-2836(03)00323-1

10.1063/1.1749657

10.1006/jmbi.1994.1109

10.1002/(SICI)1097-0134(19991201)37:4<592::AID-PROT10>3.0.CO;2-2

10.1093/nar/gkj120

10.1016/S0959-440X(00)00063-4

10.1214/aoms/1177728669

10.1002/prot.1087

10.1016/0022-2836(92)90228-C

McQuarrie D.A., 1975, Statistical mechanics, xiv

10.1006/jmbi.1996.0868

10.1002/pro.110430

10.1073/pnas.0509355103

10.1021/ma00145a039

10.1006/jmbi.1996.0114

10.1002/(SICI)1097-0134(19990815)36:3<357::AID-PROT10>3.0.CO;2-U

10.1093/protein/13.7.459

10.1016/S0959-440X(97)80025-5

10.1016/S1359-0278(97)00063-1

10.1021/cr60044a006

10.1006/jmbi.1993.1433

10.1006/jmbi.2000.3541

10.1021/jp982255t

10.1006/jmbi.1996.0256

10.1006/jmbi.1996.0809

10.1093/nar/gkj059

Press W.H., 1992, Numerical recipes in FORTRAN: The art of scientific computing, xxvi

10.1002/prot.20585

10.1103/PhysRevLett.12.575

10.1093/protein/10.8.865

10.1002/(SICI)1097-0134(19990701)36:1<54::AID-PROT5>3.0.CO;2-B

10.1046/j.1432-1327.1998.2540135.x

10.1093/protein/8.9.849

10.1006/jmbi.1993.1626

10.1006/jmbi.1997.1479

10.1021/cr040425u

10.1016/j.cplett.2005.02.029

10.1006/jmbi.1997.0959

10.1002/(SICI)1097-0134(19990101)34:1<82::AID-PROT7>3.0.CO;2-A

10.1016/S0022-2836(05)80269-4

10.1007/BF02337562

10.1002/prot.340170404

10.1002/prot.340130308

10.1002/pro.5560060317

10.1002/(SICI)1097-0134(20000101)38:1<3::AID-PROT2>3.0.CO;2-S

10.1016/j.jmb.2005.07.054

10.1002/pro.5560020508

10.1021/ma60054a013

10.1073/pnas.93.21.11628

10.1006/jmbi.1996.0175

10.1002/1097-0134(20001001)41:1<40::AID-PROT70>3.0.CO;2-U

10.1002/(SICI)1097-0134(20000701)40:1<71::AID-PROT90>3.0.CO;2-3

10.1016/j.sbi.2005.08.001

10.1016/j.jmb.2006.01.062

10.1088/0305-4470/35/31/303

10.1016/S0959-440X(97)80029-2

10.1002/(SICI)1097-0134(20000201)38:2<134::AID-PROT3>3.0.CO;2-A

10.1093/bioinformatics/btg224

10.1186/1472-6807-4-8

10.1016/j.str.2006.04.002

10.1073/pnas.77.4.1736

10.1006/jmbi.2000.3835

10.1529/biophysj.103.035998

10.1110/ps.0217002

10.1002/pro.122121