Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Cấu trúc dung dịch của protein chống đông CfAFP-501 từ Choristoneura fumiferana
Tóm tắt
Protein chống đông (AFP) được nhiều sinh vật sử dụng như một phần trong chiến lược sinh tồn qua mùa đông. AFP có khả năng độc đáo trong việc hạ thấp điểm đóng băng của dung dịch nước và ức chế sự tái kết tinh của băng thông qua việc liên kết với các tinh thể hạt băng và hạn chế sự phát triển của chúng. Cấu trúc dung dịch của CfAFP-501 từ sâu bướm thông đã được xác định bằng phương pháp quang phổ NMR. Kết quả của chúng tôi cho thấy CfAFP-501 giữ được cấu trúc cứng cáp và rất đều đặn trong dung dịch. Nhìn chung, cấu trúc dung dịch tương tự như cấu trúc tinh thể ngoại trừ các vùng đầu N- và C-. Các thí nghiệm giảm căng quay NMR cho thấy độ cứng tổng thể của protein và xác định một tập hợp các axit amin với độ linh hoạt cao hơn. Hơn nữa, Pro91 cho thấy cấu hình cis trong dung dịch thay vì cấu hình trans được xác định trong cấu trúc tinh thể.
Từ khóa
#protein chống đông #cấu trúc dung dịch #quang phổ NMR #độ linh hoạt #tinh thể băngTài liệu tham khảo
D.A. Case et al. (2002) AMBER 7 University of California San Francisco, CA
G. Cornilescu et al. (1999) J. Biomol. NMR 13 289–302 Occurrence Handle10.1023/A:1008392405740 Occurrence Handle10212987
F. Delaglio et al. (1995) J. Biomol. NMR 6 277–293 Occurrence Handle10.1007/BF00197809 Occurrence Handle8520220
D. Doucet et al. (2000) Eur. J. Biochem. 267 6082–6088 Occurrence Handle10.1046/j.1432-1327.2000.01694.x Occurrence Handle10998070
N.A. Farrow et al. (1994) Biochemistry 33 5984–6003 Occurrence Handle10.1021/bi00185a040 Occurrence Handle7514039
G.L. Fletcher et al. (2001) Annu. Rev. Physiol. 63 359–390 Occurrence Handle10.1146/annurev.physiol.63.1.359 Occurrence Handle11181960
S.Y. Gauthier et al. (1998) Eur. J. Biochem. 258 445–453 Occurrence Handle10.1046/j.1432-1327.1998.2580445.x Occurrence Handle9874210
S.P. Graether et al. (2000) Nature 406 325–328 Occurrence Handle10.1038/35018610 Occurrence Handle10917537
S.P. Graether et al. (2003) J. Mol. Biol. 327 1155–1168 Occurrence Handle10.1016/S0022-2836(03)00235-3 Occurrence Handle12662938
S.P. Graether B.D. Sykes (2004) Eur. J. Biochem. 271 3285–3296 Occurrence Handle10.1111/j.1432-1033.2004.04256.x Occurrence Handle15291806
P. Güntert et al. (1997) J. Mol. Biol. 273 283–298 Occurrence Handle10.1006/jmbi.1997.1284 Occurrence Handle9367762
Z. Jia P.L. Davies (2002) Trends Biochem. Sci. 27 101–106 Occurrence Handle10.1016/S0968-0004(01)02028-X Occurrence Handle11852248
B.A. Johnson R.A. Blevins (1994) J. Biomol. NMR 4 603–614 Occurrence Handle10.1007/BF00404272
R. Koradi et al. (1996) J. Mol. Graph. 14 51–55 Occurrence Handle8744573
R.A. Laskowski et al. (1996) J. Biomol. NMR 8 477–486 Occurrence Handle10.1007/BF00228148 Occurrence Handle9008363
E.K. Leinala et al. (2002a) Structure 10 619–627 Occurrence Handle10.1016/S0969-2126(02)00745-1
E.K. Leinala et al. (2002b) J. Biol. Chem. 277 33349–33352 Occurrence Handle10.1074/jbc.M205575200
C. Li C. Jin (2004) J. Biomol. NMR 30 101–102 Occurrence Handle10.1023/B:JNMR.0000042949.59771.69 Occurrence Handle15452439
Y.C. Liou et al. (2000) Nature 406 322–324 Occurrence Handle10.1038/35018604 Occurrence Handle10917536
C.B. Marshall et al. (2004) Biochemistry 43 11637–11646 Occurrence Handle10.1021/bi0488909 Occurrence Handle15362848
M. Schubert et al. (2002) J. Biomol. NMR 24 149–154 Occurrence Handle10.1023/A:1020997118364 Occurrence Handle12495031
D.S. Wishart B.D. Sykes (1994) J. Biomol. NMR 4 171–180 Occurrence Handle10.1007/BF00175245 Occurrence Handle8019132
K. Wüthrich (1986) NMR of Proteins and Nucleic Acids Wiley New York, NY