Vai trò của phospholipase Cβ4 trong việc loại bỏ synapse và tính mềm dẻo ở tiểu não đang phát triển và trưởng thành

Molecular Neurobiology - Tập 23 - Trang 69-82 - 2001
Kouichi Hashimoto1, Mariko Miyata2, Masahiko Watanabe3, Masanobu Kano1
1Department of Physiology, Kanazawa University School of Medicine, Kanazawa, Japan
2Department of Physiology, Tokyo Women's Medical University, Tokyo, Japan
3Department of Anatomy, Hokkaido University School of Medicine, Sapporo, Japan

Tóm tắt

Các isoform β của phospholipase C (PLCβs) được cho là trung gian cho các tín hiệu từ thụ thể glutamate kiểu metabotropic loài 1 (mGluR1), điều này rất quan trọng cho việc điều chỉnh truyền dẫn synapse và tính mềm dẻo. Trong bốn isoform PLCβ, PLCβ4 là một trong hai isoform chính được biểu hiện ở tế bào Purkinje của tiểu não. Các tác giả đã nghiên cứu vai trò của PLCβ4 bằng cách phân tích chuột knockout PLCβ4, những con chuột này có thể sống sót nhưng thể hiện chứng loạn vận động. Tình trạng mô học tiểu não, sự hình thành synapse sợi song song và sinh lý điện cơ bản có vẻ như bình thường. Tuy nhiên, việc loại bỏ phát triển của nhiều sợi leo thần kinh bị suy giảm rõ rệt ở phần rostral của vermis tiểu não, nơi mà mRNA PLCβ4 chủ yếu được biểu hiện ở chuột loại hoang dã. Ở người trưởng thành, sự suy giảm lâu dài thiếu hụt tại các synapse sợi song song tới tế bào Purkinje trong tiểu não rostral của chuột knockout PLCβ4. Sự suy giảm của việc loại bỏ synapse sợi leo thần kinh và sự mất mát của sự suy giảm lâu dài tương tự như những gì thấy ở các chuột bị khiếm khuyết mGluR1, Gαq, hoặc protein kinase C. Do đó, các kết quả của các tác giả mạnh mẽ gợi ý rằng PLCβ4 là một phần của một con đường tín hiệu, bao gồm mGluR1, Gαq và protein kinase C, điều này rất quan trọng cho cả việc loại bỏ synapse sợi leo thần kinh trong tiểu não đang phát triển và sự kích thích suy giảm lâu dài trong tiểu não trưởng thành.

Từ khóa

#phospholipase Cβ4 #mGluR1 #sự loại bỏ synapse #tính mềm dẻo #tiểu não #chuột knockout

Tài liệu tham khảo

Gilman A. G. (1987) G proteins: transducers of receptor-generated signals. Annu. Rev. Biochem. 56, 615–649. Nishizuka Y. (1992) Intracellular signaling by hydrolysis of phospholipids and activation of protein kinase C. Science 258, 607–614. Berridge M. J. (1993) Inositol trisphosphate and calcium signalling. Nature 361, 315–325. Exton J. H. (1996) Regulation of phospho-inositide phospholipases by hormones, neurotransmitters, and other agonists linked to G-proteins. Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol. 36, 481–509. Min D. S., Kim D. M., Lee Y. H., Seo J., Suh P. - G., and Ryu S. H. (1993) Purification of a novel phospholipase C isozyme from bovine cerebellum. J. Biol. Chem. 268, 12,207–12,212. Lee C. -W., Park D. J., Lee K. -H., Kim C. G., and Rhee S. -G. (1993) Purification, molecular cloning, and sequencing of phospholipase C-β4. J. Biol. Chem. 268, 21,318–21,327. Bloomquist B. T., Shortridge R. D., Schneuwly S., Perdew M., Montell C., Steller H., Rubin G., and Pak W. L. (1988) Isolation of a putative phospholipase C gene of Drosophila, norpA, and its role in phototransduction. Cell 54, 723–733. Ferreira P. A. and Pak W. L. (1994) Bovine phospholipase C highly homologous to the norpA protein of drosophila is expressed specifically in cones. J. Biol. Chem. 269, 3129–3131. Jiang H., Lyubarsky A., Dodd R., Vardi N., Pugh E., Baylor D., Simon M. I., and Wu D. (1996) Phospholipase C β4 is involved in modulating the visual response in mice. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 93, 14,598–14,601. Roustan P., Abitbol M., Nenini C., Ribeaudeau F., Gerard M., Vekemans M., Mallet J., and Dufier J. -L. (1995) The rat phospholipase Cβ4 gene is expressed at high abundance in cerebellar Purkinje cells. NeuroReport 6, 1837–1841. Tanaka O. and Kondo H. (1994) Localization of mRNAs for three novel members (β3, β4 and γ2) of phospholipase C family in mature rat brain. Neurosci. Lett. 182, 17–20. Watanabe M., Nakamura M., Sato K., Kano M., Simon M. I., and Inoue Y. (1998) Patterns of expression for the mRNA corresponding to the four isoforms of phospholipase Cβ in mouse brain. Eur. J. Neurosci. 10, 2016–2025. Baude A., Nusser Z., Roberts J. D., Mulvihill E., Mcllhinney R. A., and Somogyi P. (1993) The metabotropic glutamate receptor (mGluR1α) is concentrated at perisynaptic membrane of neuronal subpopulations as detected by immunogold reaction. Neuron 11, 771–787. Nusser Z., Mulvihill E., P. S., and Somogyi P. (1994) Subsynaptic segregation of metabotropic and ionotropic glutamate receptors as revealed by immunogold localization. Neuroscience 61, 421–427. Nakanishi S. (1994) Metabotropic glutamate receptors: synaptic transmission, modulation, and plasticity. Neuron 13, 1031–1037. Pin J. -P. and Duvoisin R. (1995) The metabotropic glutamate receptors: Structure and functions. Neuropharmacology 34, 1–26. Huang F. L., Yoshida Y., Nakabayashi H., Young W. S., and Huang K.-P. (1988) Immunocytochemical localization of protein kinase C isozymes in rat brain. J. Neurosci. 8, 4734–4744. Kose A., Saito N., Ito H., Kikkawa U., Nishizuka Y., and Tanaka C. (1988) Electron microscopic localization of type I protein kinase C in rat Purkinje cell. J. Neurosci. 8, 4262–4268. Saito N., Kikkawa U., Nishizuka Y., and Tanaka C. (1988) Distribution of protein kinase C-like immunoreactive neurons in rat brain. J. Neurosci. 8, 369–382. Furuichi T., Yoshikawa S., Miyawaki A., Wada K., Maeda N., and Mikoshiba K. (1989) Primary structure and functional expression of the inositol 1,4,5-trisphosphate-binding protein P400. Nature 342, 32–38. Tanaka J., Nakagawa S., Kushiya E., Yamasaki M., Fukaya M., Iwanaga T., et al. (2000) Gq protein α subunits Gαq and Gα11 are localized at postsynaptic extra-junctional membrane of cerebellar Purkinje cells and hippocampal pyramidal cells. Eur. J. Neurosci. 12, 781–792. Ito M. (1984) The Cerebellum and Neural Control. Raven, New York. Crépel F. (1982) Regression of functional synapses in the immature mammaliam cerebellum. Trends Neurosci. 5, 266–269. Ichise T., Kano M., Hashimoto K., Yanagihara D., Nakao K., Shigemoto R., Katsuki M., and Aiba A. (2000) mGluR1 in cerebellar Purkinje cells essential for long-term depression, climbing fiber synapse elimination and motor coordination. Science 288, 1832–1835. Kano M., Hashimoto K., Chen C., Abeliovich A., Aiba A., Kurihara H., et al. (1995) Impaired synapse elimination during cerebellar development in PKCγ mutant mice. Cell 83, 1223–1231. Kano M., Hashimoto K., Kurihara H., Watanabe M., Inoue Y., Aiba A., and Tonegawa S. (1997) Persistent multiple climbing fiber innervation of cerebellar Purkinje cells in mice lacking mGluR1. Neuron 18, 71–79. Kano M., Hashimoto K., Watanabe M., Kurihara H., Offermanns S., Jiangs H., et al. (1998) PLCβ4 is specifically involved in climbing fiber synapse elimination in the developing cerebellum. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 95, 15,724–15,729. Offermanns S., Hashimoto K., Watanabe M., Sun W., Kurihara H., Thompson R. F., et al. (1997) Impaired motor coordination and persistent multiple climbing fiber innervation of cerebellar Purkinje cells in mice lacking Gαq. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 94, 14,089–14,094. Daniel H., Lévénès C., and Crépel F. (1998) Cellular mechanisms of cerebellar LTD. Trends Neurosci. 21, 401–407. Ito M. (1989) Long-term depression. Annu. Rev. Neurosci. 12, 85–102. Ito M. (1998) Cerebellar learning in the vestibulo-ocular reflex. Trends Cogn. Sci. 2, 313–321. Aiba A., Kano M., Chen C., Stanton M. E., Fox G. D., Herrup K., Zwingman T. A., and Tonegawa S. (1994) Deficient cerebellar long-term depression and impaired motor learning in mGluR1 mutant mice. Cell 79, 377–388. Conquet F., Bashir Z. I., Davies C. H., Daniel H., Ferraguti F., Bordi F., et al. (1994) Motor deficit and impairment of synaptic plasticity in mice lacking mGluR1. Nature 372, 237–243. De Zeeuw C. I., Hansel C., Blan F., Koekkoek S. K., van Alphen A. M., Linden D. J., and Oberdick J. (1998) Expression of a protein kinase C inhibitor in Purkinje cells blocks cerebellar LTD and adaptation of the vestibulo-ocular reflex. Neuron 20, 495–508. Kano M., and Kato M. (1987) Quisqualate receptors are specifically involved in cerebellar synaptic plasticity. Nature 325, 276–279. Linden D. J. and Connor J. A. (1991) Participation of postsynaptic PKC in cerebellar long-term depression in culture. Science 254, 1656–1659. Shigemoto R., Abe T., Nomura S., Nakanishi S., and Hirano T. (1994) Antibodies inactivating mGluR1 metabotropic glutamate receptor block long-term depression in cultured Purkinje cells. Neuron 12, 1245–1255. Napieralski J. A. and Eisenman L. M. (1996) Further evidence for a unique developmental compartment in the cerebellum of the meander tail mutant mouse as revealed by the quantitative analysis of Purkinje cells. J. Comp. Neurol. 364, 718–728. Hawkes R. and Gravel C. (1991) The modular cerebellum. Progr. Neurobiol. 36, 309–327. Kim D., Jun K. S., Lee S. B., Kang N. -G., Min D. S., Kim Y. -H., et al. (1997) Phospholipase C isozymes selectively couple to specific neurotransmitter receptors. Nature 389, 290–293. Hashimoto K., Watanabe M., Kurihara H., Offermanns S., Jiang H., Wu Y., et al. (2000) Climbing fiber synapse elimination during postnatal cerebellar development requires signal transduction involving Gαq and phospholipase C β4. Progr. Brain Res. 124, 31–48. Sugiyama T., Hirono M., Suzuki K., Nakamura Y., Aiba A., Nakamura K., et al. (1999) Localization of phospholipase Cβ isozymes in the mouse cerebellum. Biochem. Biophys. Res. Commun. 265, 473–478. Edwards F. A., Konnerth A., Sakmann B., and Takahashi T. (1989) A thin slice preparation for patch-clamp recordings from neurons of the mammalian central nervous system. Pflügers Archiv (Eur. J. Physiol.) 414, 600–612. Miyata M., Finch E. A., Khiroug L., Hashimoto K., Hayasaka S., Oda S., et al. (2000) Local calcium release in dendritic spines required for long-term synaptic depression. Neuron 28, 233–244. Miyata M., Okada D., Hashimoto K., Kano M., and Ito M. (1999) Corticotropin-releasing factor plays a permissive role in cerebellar long-term depression. Neuron 22, 763–775. Lévénès C., Daniel H., Jaillard D., Conquet F., and Crépel F. (1997) Incomplete regression of multiple climbing fibre innervation of cerebellar Purkinje cells in mGLuR1 mutant mice. Neuro Report 20, 571–574. Finch E. A. and Augustine G. J. (1998) Local calcium signalling by inositol-1,4,5-trisphosphate in Purkinje cell dendrites. Nature 396, 753–756. Takechi H., Eilers J., and Konnerth A. (1998) A new class of synaptic response involving calcium release in dendritic spines. Nature 396, 757–760. Rabacchi S., Bailly Y., Delhaye-Bouchaud N., and Mariani J. (1992) Involvement of the N-methyl D-aspartate (NMDA) receptor in synapse elimination during cerebellar development. Science 256, 1823–1825. Kakizawa S., Yamasaki M., Watanabe M., and Kano M. (2000) Critical period for activity-dependent synapse elimination in developing cerebellum. J. Neurosci. 20, 4954–4961. Bravin M., Rossi F., and Strata P. (1995) Different climbing fibres innervate separate dendritic regions of the same Purkinje cell in hypogranular cerebellum. J. Comp. Neurol. 357, 395–407. Mariani J., Benoit P., Hoang M. D., Thomson M. -A., and Delhaye-Bouchaud N. (1990) Extent of multiple innervation of cerebellar Purkinje cells by climbing fibers in X-irradiated rats. Comparison of different schedules of irradiation during the first postnatal week. Dev. Brain Res. 57, 63–70. Crepel F., Delhaye-Bouchaud N., and Dupont J. L. (1981) Fate of the multiple innervation of cerebellar Purkinje cells by climbing tibers in immature control, x-irradiated and hypothyroid rats. Dev. Brain Res. 1, 59–71. Hepler J. R., Kozasa T., Smrcka A. V., Simon M. I., Rhee S. G., Sternweis P. C., and Gilman A. G. (1993) Purification from Sf9 cells and characterization of recommbinant Gqα and G11α. Activation of purified phospholipase C isozymes by G protein a subunit. J. Biol. Chem. 268, 14,367–14,375. Jiang H., Wu D., and Simon M. I. (1994) Activation of phospholipase C β4 by heterotrimeric GTP-binding proteins. J. Biol. Chem. 269, 7593–7596. Park D., Jhon D. -Y., Lee C. -W., Lee C. -H., and Rhee S. G. (1993) Activation of phospholipase C isozymes by G protein βγ subunits. J. Biol. Chem. 268, 4573–4577. Chen C., Kano M., Abeliovich A., Chen L., Bao S., Kim J. J., et al. (1995) Impaired motor coordination correlates with persistent multiple climbing fiber innervation in PKCγ mutant mice. Cell 83, 1233–1242. Inoue T., Kato K., Kohda K., and Mikoshiba K. (1998) Type 1 inositol 1,4,5-trisphosphate receptor is required for induction of long-term depression in cerebellar Purkinje neurons. J. Neurosci. 18, 5366–5373. Kasono K. and Hirano T. (1995) Involvement of inositol trisphosphate in cerebellar long-term depression. Neuroreport 6, 569–572. Hansel C. and Linden D. J. (2000) Long-term depression of the cerebellar climbing fiber: Purkinje neuron synapse. Neuron 26, 473–482. Strata P. and Rossi F. (1998) Plasticity of the olivocerebellar pathway. Trends Neurosci. 21, 407–413. Miyata M., Kim H.-T., Hashimoto K., et al. (2001) Deficient long-term synaptic depression in the rostral cerebellum correlated with impaired motor learning in phospholipase Cβ4 mutant mice. European J. Neurosci. 13, 1945–1954.