Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Vai trò của quá trình glycolysis và các enzyme chống oxy hóa trong độc tính của peptide amyloid beta Aβ25–35 đối với tế bào hồng cầu
Tóm tắt
Vai trò của quá trình glycolysis và các enzyme chống oxy hóa trong độc tính của peptide amyloid beta Aβ25–35 đối với tế bào hồng cầu người và chuột đã được nghiên cứu. Độc tính của Aβ25–35 đối với tế bào hồng cầu cho thấy tăng từ hai đến bốn lần cả trong điều kiện không có glucose trong môi trường ủ và khi bổ sung natri fluoride, một chất ức chế enolase. Kali cyanide, một chất ức chế Cu,Zn-superoxide dismutase, đã loại bỏ tác dụng độc hại của Aβ25–35 đối với tế bào hồng cầu, trong khi mercaptosuccinate, một chất ức chế glutathione peroxidase, và ouabain, một chất ức chế Na+,K+-ATPase, lại thúc đẩy điều này. Natri azide, một chất ức chế catalase, không ảnh hưởng đến quá trình ly giải tế bào dưới tác động của Aβ25–35. Kết quả hỗ trợ giả thuyết rằng H2O2, Cu,Zn superoxide dismutase và glutathione peroxidase tham gia vào cơ chế độc tính thay vì gốc tự do superoxide. Quá trình glycolysis và Na+,K+-ATPase đóng vai trò bảo vệ quan trọng. Các hạt nano fullerene C60 độc hại đối với cả hai loại tế bào hồng cầu; độc tính của chúng không liên quan đến stress oxy hóa gia tăng và cơ chế độc tính khác với Aβ25–35.
Từ khóa
#glycolysis #enzyme chống oxy hóa #độc tính #peptide amyloid beta #tế bào hồng cầuTài liệu tham khảo
Robakis, N.K, in Alzheimer’s Disease, Terry, R., Kattmann, R., and Bicke, E., Eds., New York: Raven, 1994, pp. 317–326.
Shoji, M., Golde, T.E., Ghiso, J., Cheung, T.T., Estus, S., Shaffer, L.M., Cai, X.D., McKay, D.M., Tintner, R., Frangione, B., and Younkin, S.G., Science, 1992, vol. 258, pp. 126–129.
Haass, C., Schlossmacher, M., Hung, A.Y., Vigo-Pelfrey, C., Mellon, A., Ostaszewski, B., Lieberburg, I., Koo, E.H., Schenk, D., Teplow, D., and Selkoe, D.J., Nature, 1992, vol. 359, pp. 322–325.
Seubert, P., Oltersdorf, T., Lee, M.G., Barbour, R., Blomquist, C., Davis, D.L., Bryant, K., Fritz, L.C., Galasko, D., Thal, L.J., Lieberburg, I., and Schenk, D.B., Nature, 1993, vol. 361, pp. 260–263.
Lewczuk, P., Esselmann, H., Bibl, M., Paul, S., Svitek, J., Miertschischk, J., Meyrer, R., Smirnov, A., Maler, J.M., Klein, C., Otto, M., Bleich, S., Sperling, W., Kornhuber, J., Ruther, E., and Wiltfang, J., Electrophoresis, 2004, vol. 25, pp. 3336–3343.
Kuo, Y.M., Kokjohn, T.A., Kalback, W., Luehrs, D., Galasko, D.R., Chevallier, N., Koo, E.H., Emmerling, M.R., and Roher, A.E., Biochem. Biophys. Res. Commun., 2000, vol. 268, pp. 750–756.
Mattson, M.P., Begley, J.G., Mark, R.J., and Furukawa, K., Brain Res., 1997, vol. 771, pp. 147–153.
Casley, C.S., Land, J.M., Sharpe, M.A., Clark, J.B., Duchen, M.R., and Canevari, L., Neurobiol. Dis., 2002, vol. 10, pp. 258–267.
Akama, K.T., Albanese, C., Pestell, R.G., and van Eldik, L.J., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1998, vol. 95, pp. 5795–5800.
Harris, M.E., Hensley, K., Butterfield, D.A., Leedle, R.A., and Carney, J.M., Exp. Neurol., 1995, vol. 131, pp. 193–202.
Behl, C., Davis, J.B., Lesley, R., and Schubert, D., Cell, 1994, vol. 77, pp. 817–827.
Hirai, K., Hayako, H., Kato, K., and Miyamoto, M., Naunyn Schmiedebergs Arch. Pharmacol., 1998, vol. 358, pp. 582–585.
Solomadin, I.N., Marov, N.V., Venediktova, N.I., Kosenko, E.A., and Kaminskii, Yu.G., Izv. Ross. Acad. Nauk, Ser. Biol., 2008, no. 3, pp. 507–512.
Cardoso, S.M., Santos, S., Swerdlow, R.H., and Oliveira, C.R., FASEB J., 2001, vol. 15, pp. 1439–1441.
Podolski, I.Ya., Podlubnaya, Z.A., Kosenko, E.A., Mugantseva, E.A., Makarova, E.G., Marsagishvili, L.G., Shpagina, M.D., Kaminsky, Yu.G., Andrievsky, G.V., and Klochkov, V.K., J. Nanosci. Nanotechnol, 2007, vol. 7, pp. 1479–1485.
Huang, H.M., Ou, H.C., Hsieh, S.J., and Chiang, L.Y., Life Sci., 2000, vol. 66, pp. 1525–1533.
Kim, J.E. and Lee, M., Biochem. Biophys. Res. Commun., 2003, vol. 303, pp. 576–579.
Tsai, M.C., Chen, Y.H., and Chiang, L.Y., J. Pharm. Pharmacol., 1997, vol. 49, pp. 438–445.
Kroto, H.W., Heath, J.R., O’Brien, S.C., Curt, R.F., and Smalley, R.E., Nature, 1985, vol. 318, pp. 162–163.
Sayes, C.M., Gobin, A.M., Ausman, K.D., Mendez, J., West, J.L., and Colvin, V.L., Biomaterials, 2005, vol. 26, pp. 7587–7595.
Isakovic, A., Markovic, Z., Todorovic-Markovic, B., Nikolic, N., Vranjes-Djuric, S., Mirkovic, M., Dramicanin, M., Harhaji, L., Raicevic, N., Nikolic, Z., and Trajkovic, V., Toxicol. Sci., 2006, vol. 91, pp. 173–183.
Yankner, B.A., Dawes, L.R., Fisher, S., Villa-Komaroff, L., Oster-Granite, M.L., and Neve, R.L., Science, 1989, vol. 245, pp. 417–420.
Kubo, T., Kumagae, Y., Miller, C.A., and Kaneko, I., J. Neuropathol. Exp. Neurol., 2003, vol. 62, pp. 248–259.
Kaminskii, Yu.G., Venediktova, N.I., Solomadin, I.N., Marov, N.V., and Kosenko, E.A., Biol. Membr., 2007, vol. 24, pp. 479–489.
Kosenko, E., Kaminsky, Y., Kaminsky, A., Valencia, M., Lee, L., Hermenegildo, C., and Felipo, V., Free Radic. Res., 1997, vol. 27, pp. 637–644.
Roher, A., Wolfe, D., Palutke, M., and KuKuruga, D., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 1986, vol. 83, pp. 2662–2666.
Kaminskii, Yu.G., Solomadin, I.N., Marov, N.V., and Kosenko, E.A., Neirokhimiya, 2007, vol. 24, pp. 30–36.
Andrievsky, G.V., Kosevich, M.V., Vovk, O.M., Shelkovsky, V.S., and Vashchenko, L.A., Recent Advances in The Chemistry and Physics of Fullerenes and Related Materials, Proc. 187th Meeting of the Electrochemical Society, Reno, 1995, the Electrochem. Soc. Inc., 1995, pp. 1591–1602.
Chiarantini, L., Johnson, J., and DeLoach, J.R., Blood Cells, 1991, vol. 17, pp. 607–617.