Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Khử hoạt động do nhiệt có thể hồi phục của chu trình Calvin: Một cơ chế khả thi cho sự điều chỉnh nhiệt độ của quá trình quang hợp
Tóm tắt
Tốc độ cố định CO2 quang hợp trong lá và lục lạp nguyên vẹn của rau bina đo được ở nhiệt độ 18°–20° C giảm đáng kể do điều trị trước ở nhiệt độ vượt quá 20° C. Nhiệt độ nhẹ làm giảm 80% sự cố định CO2 nhưng không ảnh hưởng đến sự khử phosphoglyceroacid và gây tăng tỷ lệ ATP/ADP cùng với gradient proton xuyên thylakoid được kích hoạt bởi ánh sáng. Sự khử hoạt động của sự cố định CO2 hoàn toàn có thể hồi phục với thời gian hồi phục khoảng 15–20 phút. So sánh các mẫu nền 14C đánh dấu của các trung gian chu trình Calvin giữa các mẫu đã qua xử lý nhiệt và đối chứng cho thấy sự gia tăng lớn ở tỷ lệ ribulose-1,5-bisphosphate/phosphoglyceroacid và giảm lớn ở tỷ lệ phosphoglyceroacid/triosephosphate. Kết luận rằng sự khử hoạt động của việc cố định CO2 xảy ra ở nhiệt độ cao là do sự ức chế của ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase (EC 4.1.1.39). Các phép đo sự thay đổi tán xạ ánh sáng do ánh sáng kích hoạt của thylakoid và sự dịch chuyển hấp thụ điện động do ánh sáng kích hoạt cho thấy rằng các tín hiệu này bị ảnh hưởng bởi nhiệt độ nhẹ theo một cách mà có liên quan chặt chẽ đến sự khử hoạt động của việc cố định CO2. Đề xuất rằng chức năng của ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase trong điều kiện in vivo cần có một hình thức kích hoạt liên quan đến các thuộc tính của màng thylakoid bị ảnh hưởng bởi điều trị nhiệt. Thực tế là những thay đổi trong các thuộc tính của màng thylakoid và hoạt động của ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase đã bị ảnh hưởng ở nhiệt độ cao có thể xem là sinh lý, và tính chất có thể hồi phục của những thay đổi này, cho thấy rằng chúng có thể đóng vai trò trong việc điều chỉnh nhiệt độ của quá trình quang hợp.
Từ khóa
#quang hợp #cố định CO2 #chu trình Calvin #ribulose-1 #5-bisphosphate carboxylase #điều chỉnh nhiệt độTài liệu tham khảo
Akazawa, T. (1977) Structure and function of ribulose bisphosphate carboxylase. In: Proceedings of the Fourth International Congress on Photosynthesis, pp. 447–456, Hall, D.O., Coombs, J., Goodwin, T.W. eds. Biochem. Soc., London
Akazawa, T. (1979) Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase. In: Encyclopedia of Plant Physiology, vol. 6, pp. 208–225, Gibbs, M., Latzko, E. eds. Springer, Berlin Heidelberg New York
Baldry, C.W., Bucke, C., Walker, D.A. (1966) Temperature and photosynthesis. I. Some effects of temperature on carbon dioxide fixation by isolated chloroplasts. Biochim. Biophys. Acta 126, 207–213
Björkman, O. (1975) Thermal stability of the photosynthetic apparatus in intact leaves. Carnegie Inst. Year Book 74, 751–759
Björkman, O., Boyton, J., Berry, J. (1976) Comparison of the heat stability of photosynthesis, chloroplast membrane reactions, photosynthetic enzymes, and soluble protein in leaves of heat adapted and cold adapted C4 species. Carnegie Inst. Year Book 75, 400–407
Döring, G., Renger, G., Vater, J., Witt, H.T. (1969) Properties of the photoactive chlorophyll-a II in photosynthesis. Z. Naturforsch. 24b, 1139–1143
Emerson, R. (1929) Photosynthesis as a function of light intensity and of temperature with different concentrations of chlorophyll. J. Gen. Physiol. 12, 623–639
Giersch, Ch. (1979) Quantitative high-performance liquid chromatographic analysis of 14C-labelled photosynthetic intermediates in isolated intact chloroplasts. J. Chromatogr. 172, 153–161
Heber, U. (1969) Conformational changes of chloroplasts induced by illumination of leaves in vivo. Biochim. Biophys. Acta 180, 302–319
Heber, U. (1973) Stoichiometry of reduction of phosphorylation during illumination of intact chloroplasts. Biochim. Biophys. Acta 305, 140–152
Heber, U., Santarius, K.A. (1970) Direct and indirect transfer of ATP and ADP across the chloroplast envelope. Z. Naturforsch. 25b, 718–728
Heber, U., Enser, U., Weis, E., Ziem, U., Giersch, Ch. (1979) Regulation of the photosynthetic carbon cycle, phosphorylation and electron transport in illuminated chloroplasts. In: Proc. of the ICN-UCLA Symposium on covalent and noncovalent of protein function, pp. 113–137, Atkinson, D.E. ed. Academic. Press, New York San Francisco London
Heldt, H.W., Werdan, K., Milovancev, M., Geller, G. (1973) Alkalisation of the chloroplast stroma caused by light-dependent proton flux into the thylakoid space. Biochim. Biophys. Acta 314, 224–241
Jensen, R.G., Bassham, J.A. (1966) Photosynthesis by isolated chloroplasts. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 56, 1095–110
Krause, G.H. (1973) The high-energy state of the thylakoid system as indicated by chlorophyll fluorescence and chloroplast shrinkage. Biochim. Biophys. Acta 292, 715–728
Krause, G.H., Santarius, K.A. (1975) Relative thermostability of the chloroplast envelope. Planta 127, 285–295
Lilley, R. McC., Chong Ja Chong, Mosbach, A., Heldt, H.W. (1977) The distribution of metabolites between spinach chloroplasts and medium during photosynthesis in vitro. Biochim. Biophys. Acta 460, 259–272
Mooney, H.A., Björkman, O., Collatz, G.J. (1977) Photosynthetic acclimation to temperature and water stress in the desert shrub Larrea divaricata. Carnegie Inst. Year Book 76, 328–335
Mukohata, Y., Yagi, T., Higashida, M., Shinozaki, K., Matsuno, A. (1973) Biophysical studies on subcellular particles VI. Photosynthetic activities in isolated spinach chloroplasts after transient warming. Plant Cell Physiol. 14, 111–118
Murakami, S., Packer, L. (1970) Protonation and chloroplast membrane structure. J. Cell Biol. 47, 332–351
Rumberg, B. (1977) Field Changes. In: Encyclopedia of Plant Physiology, vol. 5, pp. 405–414, Trebst, A., Avron, M. eds. Springer, Berlin Heidelberg New York
Santarius, K.A. (1975) Sites of heat sensitivity in chloroplasts and differential inactivation of cyclic and noncyclic photophosphorylation by heating. J. Term. Biol. 1, 101–107
Santarius, K.A., Müller, M. (1979) Investigations on heat resistance of spinach leaves. Planta 146, 529–538
Schreiber, U., Armond, P.A. (1978) Heat induced changes of chlorophyll fluorescence in isolated chloroplasts and related heatdamage at the pigment level. Biochim. Biophys. Acta 502, 138–151
Schuldiner, S., Rottenberg, H., Avron, M. (1972) Formation of ΔpH in chloroplasts. 2. Fluorescent amines as a probe for the determination of ΔpH in chloroplasts. Eur. J. Biochem. 25, 64–70
Seemann, J.R., Downtown, W.J.S., Berry, J.A. (1980) Field studies of acclimation to high temperature: winter ephemerals in death valley. Carnegie Inst. Year Book 79, 157–162
Selwyn, M.J. (1966) Temperature and Photosynthesis. II. A mechanism for the effects of temperature on carbon dioxide fixation. Biochim. Biophys. Acta 126, 214–224
Thorne, S.W., Horvath, G., Kahn, A., Broadman, N.K. (1975) Light-dependent absorption and selective scattering changes at 518 nm in chloroplast thylakoid membranes. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 72, 3858–3861
Tillberg, J.E., Giersch, C., Heber, U. (1976) CO2 reduction by intact chloroplasts under a deminished proton gradient. Biochim. Biophys. Acta 461, 31–47
Träuble, H. and Eibl, H., (1974) Electrostatic effects on lipid phase transitions: Membrane structure and ionic environment. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 71, 219
Warburg, O. (1969) The velocity of the biochemical decomposition of carbon dioxide in the living cell. Biochem. Z. 100, 230–270
Werdan, K., Heldt, H., Milovancev, M. (1975) Role of pH in the regulation of carbon fixation in the chloroplast stroma. Carbon dioxide fixation in the light and dark. Biochim. Biophys. Acta 396, 276–292
Witt, T.H. (1979) Energy conservation in the functial membrane of photosynthesis by light pulse and electrical pulse methods. The central role of the electrical fields. Biochim. Biophys. Acta 505, 355–427
Yabusoe, M. (1924) The temperature coefficient of carbon dioxide assimilation. Biochem. Z. 152, 498–503
