Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Giảm QA trong trạng thái tối: Một nguyên nhân khác dẫn đến sự gia tăng độ phát sáng Fo do nhiệt độ cao ở thực vật bậc cao
Tóm tắt
Sự gia tăng độ phát sáng của diệp lục Fo (độ phát sáng ở mức tối) trong quá trình điều trị nhiệt đã được nghiên cứu ở nhiều loại thực vật bậc cao khác nhau. Ngoài sự phân tách của các phức hợp protein diệp lục a/b thu hút ánh sáng khỏi phức hợp trung tâm phản ứng của PS II và sự vô hiệu hóa của PS II, sự giảm tối của QA qua plastoquinone (PQ) dường như có mối liên hệ với sự gia tăng Fo ở nhiệt độ cao. Trong lá khoai tây hoặc tế bào được nuôi cấy từ thuốc lá xanh, một phần của sự gia tăng Fo đã được làm quench bởi ánh sáng, phản ánh sự oxy hóa do ánh sáng của QA - vốn đã được giảm trong bóng tối ở nhiệt độ cao. Sự xuất hiện của sự gia tăng Fo do giảm QA phụ thuộc vào loài thực vật, và các cơ chế cho điều này được đề xuất. Các chất khử dường như đã có sẵn và được hình thành từ ánh sáng rất ngắn trên lá ở nhiệt độ cao. Đột biến không có gen ndhB của thuốc lá cho thấy NAD(P)H dehydrogenase loại phức hợp I không tham gia vào sự giảm QA do nhiệt. Việc ức chế mạnh mẽ sự giảm QA bởi diphenyleneiodonium gợi ý rằng một flavoenzyme là một trong những chất trung gian điện tử chuyển PQ từ chất khử trong stroma. Tính khả hồi của sự giảm QA được khởi xướng bởi nhiệt cho thấy rằng một hoặc nhiều enzym tham gia được kích hoạt ở nhiệt độ cao và chủ yếu trở lại dạng không hoạt động ở nhiệt độ phòng (25 °C).
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Asada K, Heber U and Schreiber U (1992) Pool size of electrons that can be donated to P700 +, as determined in intact leaves: Donation to P700 + from stromal components via the intersystem chain. Plant Cell Physiol 33: 927–932
Berthold DA, Babcock GT and Yocum CF (1981) A highly resolved, oxygen-evolving Photosystem II preparation from spinach thylakoid membranes. FEBS Lett 134: 231–234
Bilger HW, Schreiber U and Lange OL (1984) Determination of leaf heat resistance: Comparative investigation of chlorophyll fluorescence changes and tissue necrosis methods. Oecologia 63: 256–262
Bukhov NG, Sabat SC and Mohanty P (1990) Analysis of chlorophyll a fluorescence changes in weak light in heat-treated Amaranthus chloroplasts. Photosynth Res 23: 81–87
Cramer WA and Whitmarsh J (1977) Photosynthetic cytochromes. Annu Rev Plant Physiol 28: 133–172
de Vries S and Grivell LA (1988) Purification and characterization of a rotenone-insensitive NADH: Q6 oxidoreductase from mitochondria of Saccharomyces cerevisiae. Eur J Biochem 176: 377–384
Ducruet JM and Lemoine Y (1985) Increased heat sensitivity of the photosynthetic apparatus in triazine-resistant biotypes from different plant species. Plant Cell Physiol 26: 419–429
Garab G, Lajko F, Mustardy L and Marton L (1989) Respiratory control over photosynthetic electron transport in chloroplasts of higher-plant cells: Evidence of chlororespiration. Planta 179: 349–358
Govindjee (1995) Sixty-three years since Kautsky: Chlorophyll a fluorescence. Aust J Plant Physiol 22: 131–160
Govindjee and Satoh K (1986) Fluorescence properties of chlorophyll b-and chlorophyll c-containing algae. In: Govindjee, Amesz J and Fork DC (eds) Light Emission by Plants and Bacteria, pp 497–537. Academic Press, New York
Havaux M (1996) Short-term responses of Photosystem I to heat stress. Photosynth Res 47: 85–97
Heimann S and Schreiber U (1999) Cyt b-559 (Fd) participating in cyclic electron transport in spinach chloroplasts: Evidence for kinetic connection with the Cyt b 6/f complex. Plant Cell Physiol 40: 818–824
Kooten O and Snel JFH (1990) The use of chlorophyll fluorescence nomenclature in plant stress physiology. Photosynth Res 25: 147–150
Krause GH and Weis E (1991) Chlorophyll fluorescence and photosynthesis: The basics. Annu Rev Plant Physiol Plant Mol Biol 42: 313–349
Mano J, Miyake C, Schreiber U and Asada K (1995) Photoactivation of the electron flow from NADPH to plastoquinone in spinach chloroplasts. Plant Cell Physiol 36: 1589–1598
Mi H, Endo T, Ogawa T and Asada K (1995) Thylakoid membranebound, NADPH-specific pyridine nucleotide dehydrogenase complex mediates cyclic electron transport in the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC6803. Plant Cell Physiol 36: 661–668
Miyake C, Ogawa K, Schreiber U and Asada K (1994) Donation of electron from NADPH to plastoquinone in thylakoids from higher plants. Plant Cell Physiol 35: s21
Miyake C, Schreiber U and Asada K (1995) Ferredoxin-dependent and antimycin A-sensitive reduction of cytochrome b-559 by far-red light in maize thylakoids; participation of a menadiolreducible cytochrome b-559 in cyclic electron flow. Plant Cell Physiol 36: 743–748
O'Donnell VB, Tew DG, Jones OTG and England PJ (1993) Studies on the inhibitory mechanism of iodonium compounds with special reference to neutrophil NADPH oxidase. Biochem J 290: 41–49
Ravenel J, Peltier G and Havaux M (1994) The cyclic electron pathways around Photosystem I in Chlamydomonas reinhardtii as determined in vivo by photoacoustic measurements of energy storage. Planta 193: 251–259
Sandmann G and Malkin R (1983) NADH and NADPH dehydrogenases from the blue-green alga, Aphanocapsa. Arch Microbiol 136: 49–53
Satoh K (1981) Fluorescence induction and activity of ferredoxin-NAPD+ reductase in Bryopsis chloroplasts. Biochim Biophys Acta 638: 327–333
Satoh K (1982) Mechanism of photoactivation of electron transport in intact Bryopsis chloroplasts. Plant Physiol 70: 1004–1008
Sazanov LA, Burrows PA and Nixon PJ (1998) The chloroplast Ndh complex mediates the dark reduction of the plastoquinone pool in response to heat stress in tobacco leaves. FEBS Lett 429: 115–118
Schreiber U and Armond PA (1978) Heat-induced changes of chlorophyll fluorescence in isolated chloroplasts and related heat-damage at the pigment level. Biochim Biophys Acta 502: 138–151
Schreiber U and Berry JA (1977) Heat-induced changes of chlorophyll fluorescence in intact leaves correlated with damage of photosynthetic apparatus. Planta 136: 233–238
Shaw PM, Reiss A, Adesnik M, Nebert DW, Schembri J and Jaiswal AK (1991) The human dioxin-inducible NAD(P)H: quinone oxidoreductase cDNA-encoded protein expressed in COS-1 cells is identical to diaphorase 4. Eur J Biochem 195: 171–176
Shikanai T, Endo T, Hashimoto T, Yamada Y, Asada K and Yokota A (1998) Directed disruption of the tobacco ndhB gene impairs cyclic electron flow around Photosystem I. Proc Natl Acad Sci USA 95: 9705–9709
Singer TP (1979) Mitochondrion electron transport inhibitors. Methods Enzymol 55: 454–462
Slater EC (1967) Application of inhibitors and uncouplers for a study of oxidative phosphorylation. Methods Enzymol 10: 48–57
Sparla F, Tedeschi G and Trost P (1996) NAD(P)H: (quinoneacceptor) oxidoreductase of tobacco leaves is a flavin mononucleotide-containing flavoenzyme. Plant Physiol 112: 249–258
Srivastava A, Guissé B, Greppin H and Strasser RJ (1997) Regulation of antenna structure and electron transport in Photosystem II of Pisum sativum under elevated temperature probed by the fast polyphasic chlorophyll a fluorescence transient: OKJIP. Biochim Biophys Acta 1320: 95–106
Tagawa K, Tsujimoto HY and Arnon DI (1963) Role of chloroplast ferredoxin in the energy conversion process of photosynthesis. Proc Natl Acad Sci USA 49: 567–572
Valle EM, Carrilo M and Vallejos RH (1982) Functional sulfhydryl groups of ferredoxin-NAPDC oxidoreductase. Biochim Biophys Acta 681: 412–418
Yagi T (1990) Inhibition by capsicin of NADH-quinone oxidoreductase is correlated with the presence of energy-coupling site 1 in various organisms. Arch Biochem Biophys 280: 305–311
Yamane Y, Kashino Y, Koike H and Satoh K (1997) Increases in the fluorescence Fo level and reversible inhibition of Photosystem II reaction center by high-temperature treatment in higher plants. Photosynth Res 52: 57–64
Yamane Y, Kashino Y, Koike H and Satoh K (1998) Effects of high temperatures on the photosynthetic systems in spinach: Oxygen-evolving activities, fluorescence characteristics and the denaturation process. Photosynth Res 57: 51–59