Các loài oxy phản ứng và chất chống oxy hóa: Mối quan hệ trong tế bào xanh
Tóm tắt
Sự hình thành căng thẳng oxy hóa dẫn đến sự gia tăng sản xuất các loài oxy phản ứng (ROS) trong tế bào thực vật. Các quá trình phòng vệ phối hợp xảy ra, có nhiều điểm chung giữa các loại căng thẳng, nhưng cũng đặc trưng cho vị trí tác động của căng thẳng và nồng độ của nó. Những vai trò chức năng có thể của những phản ứng này bao gồm, nhưng không giới hạn ở việc bảo vệ máy móc quang hợp, bảo tồn tính toàn vẹn của màng và bảo vệ ADN cũng như protein. Ngoài sự hiểu biết của chúng ta về các cơ chế tế bào để bảo vệ chống lại căng thẳng phi sinh học, có một vai trò mới được phát hiện của ROS trong tín hiệu và phản ứng phòng vệ đối với các tác nhân gây bệnh (J. L. Dangl, R. A. Dietrich và M. S. Richberg. 1996. Plant Cell 8: 1793–1807). Bằng chứng đến nay cho thấy một phản ứng phối hợp đối với ROS giữa các thành viên khác nhau của các họ gen superoxide dismutase (SOD). Một lớp phức tạp hơn được bổ sung bởi các báo cáo về sự phối hợp của biểu hiện giữa ascorbate peroxidase và các gen SOD. Hiểu biết của chúng ta về các cơ chế tín hiệu nằm sau các sự kiện phối hợp này vẫn còn ở giai đoạn đầu. Một tương lai thú vị đang đến gần, nơi mà sự phối hợp các phản ứng chống oxy hóa thành công sẽ được tiết lộ dần dần. Dữ liệu hiện tại cho thấy rằng các cơ chế điều tiết phức tạp hoạt động ở cả cấp độ gen và protein để điều phối các phản ứng chống oxy hóa và rằng một vai trò quan trọng được thực hiện bởi sự định vị của bào quan và sự phối hợp giữa các ngăn.
Từ khóa
#oxy phản ứng #chất chống oxy hóa #tế bào thực vật #căng thẳng oxy hóa #cơ chế bảo vệTài liệu tham khảo
Alscher R. G., 1993, Antioxidants in Higher Plants
Asada K., 1994, Causes of Photooxidatives Stress and Amelioration of Defense Systems in Plants, 77
AsadaTakahashi M. A., 1977, Biochemical and Medical Aspects of Active Oxygen, 45
Casano L. M., 1994, Hydroxyl radicals and a thylakoid‐bound endopeptidase are involved in light and oxygen‐induced proteolysis in oat chloroplasts, Plant Cell Physiol, 35, 145
Crosti N., 1985, Coordinate expression of Mn‐containing superoxide dismutase and Cu, Zn‐containing superoxide dismutase in human fibroblasts with trisomy 21, J. Cell Sci, 79, 95, 10.1242/jcs.79.1.95
Davies K. J. A., 1987, Protein damage and degradation by oxygen radicals, J. Biol. Chem, 262, 9895, 10.1016/S0021-9258(18)48018-0
Demmig‐Adams B., 1993, Antioxidants in Higher Plants, 91
Edwards E., 1994, Synthesis and properties of glutathione reductase in stressed peas, Planta, 192, 137
Foyer C. H., 1993, Antioxidants in Higher Plants, 31
Foyer C. H., 1994, Causes of Photooxidative Stress and Amelioration of Defense Systems in Plants
Gressel J., 1994, Causes of Photooxidative Stress and Amelioration of Defense Systems in Plants, 237
Hagar H., 1996, Role of reactive oxygen metabolites in DNA damage and cell death in chemical hypoxic injury to LLC‐PK1 cells, Am. J. Physiol, 271, F209
Halliwell B., 1989, Free Radicals in Biology and Medicine
Hammond‐Kosack K. E., 1996, Resistance gene‐dependent plant defense responses, Plant Cell, 8, 1773
Hausladen A., 1993, Antioxidants in Higher Plants, 1
Hess J. L., 1993, Antioxidants in Higher Plants, 111
Hopkin K. A., 1992, Functional differences between manganese and iron superoxide dismutases in Escherichia coli K‐12, J. Biol. Chem, 267, 24253, 10.1016/S0021-9258(18)35758-2
Kanematsu S., 1990, Characteristic amino acid sequences of chloroplast and cytosol isozymes of CuZn‐superoxide dismutase in spinach, rice and horsetail, Plant Cell Physiol, 31, 99
Matters G. L., 1987, Synthesis of isozymes of superoxide dismutase in maize leaves in response to O3, SO2 and elevated O. J. Exp. Bot, 38, 842
Mittler R., 1992, Molecular cloning and characterization of a gene encoding pea cytosolic ascorbate peroxidase, J. Biol. Chem, 267, 21802, 10.1016/S0021-9258(19)36683-9
Ogawa K., 1995, Attachment of Cu, Zn SOD to thylakoid membranes at the site of superoxide generation (PSI) in spincah chloroplasts: Detection by immunogold labeling after rapid freezing, Plant Cell Physiol, 36, 565
Pacifici R. E., 1993, Hydophobicity as the signal for selective degradation of hydroxyl radical‐modified hemoglobin by the multicatalytic proteinase complex, proteasome, J. Biol. Chem, 268, 15405, 10.1016/S0021-9258(18)82272-4
Tsang E. W., 1991, Differential regulation of superoxide dismutases in plants exposed to environmental stress, Plant Cell, 3, 783
Williamson J. D., 1992, Differential response of maize catalases and superoxide dismutases to the photoactivated fungal toxin cercosporin, Plant J, 2, 351, 10.1046/j.1365-313X.1992.t01-33-00999.x