ROS, kinaza bị kích hoạt do stress và tín hiệu stress trong ung thư

EMBO Reports - Tập 3 Số 5 - Trang 420-425 - 2002
Moran Benhar1, David Engelberg1, Alexander Levitzki1
1Department of Biological Chemistry, The Alexander Silberman Institute of Life Sciences, The Hebrew University of Jerusalem, Jerusalem 91904, Israel

Tóm tắt

Liệu pháp chống ung thư thường có hiệu quả trong giai đoạn đầu của bệnh, trong khi các khối u giai đoạn tiến triển thường kháng lại các phương pháp điều trị tương tự. Căn nguyên phân tử của sự thay đổi này chưa được hiểu rõ hoàn toàn. Nhiều tác nhân chống ung thư là thuốc gây tổn thương DNA hoặc cytoskeleton, cho thấy sự đặc hiệu nhất định với các tế bào đang phân chia. Tuy nhiên, các nghiên cứu gần đây cho thấy rằng những tác nhân này cũng kích hoạt các chuỗi tín hiệu căng thẳng có thể đóng vai trò trong việc tạo ra các hiệu ứng điều trị quan sát được. Chúng tôi thảo luận về những phát hiện gần đây cho thấy việc kích thích tín hiệu stress trong các tế bào bị chuyển hóa oncogen là tích hợp vào các con đường apoptotic. Các loài oxy phản ứng (ROS) và các protein kinase bị kích hoạt do stress (SAPK), được gia tăng trong các tế bào vừa được chuyển hóa, nổi lên như những yếu tố chính gây ra cái chết tế bào. Tuy nhiên, trong các khối u giai đoạn tiến triển, những tác nhân này bị giảm, do đó, tín hiệu chết bị ức chế. Những thay đổi như vậy trong mức độ hoạt động của ROS và SAPK trong quá trình phát triển khối u có thể là nguyên nhân dẫn đến những thay đổi trong độ nhạy cảm với liệu pháp chống ung thư.

Từ khóa

#liệu pháp chống ung thư #căng thẳng phân tử #oxy phản ứng #protein kinase #tín hiệu chết tế bào

Tài liệu tham khảo

10.1038/sj.onc.1203128

10.1074/jbc.272.1.217

10.1074/jbc.275.14.10527

10.1038/sj.onc.1203603

10.1128/MCB.21.20.6913-6926.2001

10.1128/MCB.19.3.1938

Brown J.M., 1999, Apoptosis, p53, and tumor cell sensitivity to anticancer agents, Cancer Res., 59, 1391

10.1016/0891-5849(94)00198-S

10.1023/A:1005423818280

10.1038/sj.onc.1201347

Chen N., 2001, Suppression of skin tumorigenesis in c‐Jun NH2‐terminal kinase‐2‐deficient mice, Cancer Res., 61, 3908

10.1074/jbc.271.50.31929

10.1038/sj.onc.1204105

10.1128/MCB.20.5.1747-1758.2000

10.1016/S0092-8674(00)00116-1

Davis W., 2001, Cellular thiols and reactive oxygen species in drug‐induced apoptosis, J. Pharmacol. Exp. Ther., 296, 1

10.1038/35077213

10.1073/pnas.95.18.10541

10.1093/carcin/20.11.2063

10.1126/science.275.5306.1649

10.1016/S0006-2952(98)00227-5

10.1016/S0027-5107(01)00091-4

10.1016/S0898-6568(98)00037-0

10.1006/excr.2000.4838

10.1152/physrev.2001.81.2.807

10.1074/jbc.274.18.12890

10.1074/jbc.274.11.7341

10.1016/S0065-230X(08)60765-4

10.1128/MCB.20.6.2198-2208.2000

10.1093/carcin/21.3.485

Magi‐Galluzzi C., 1997, Mitogen‐activated protein kinase phosphatase 1 is overexpressed in prostate cancers and is inversely related to apoptosis, Lab. Invest., 76, 37

10.1124/mol.56.5.867

Murillo H., 2001, Tyrphostin AG825 triggers p38 mitogen‐activated protein kinase‐dependent apoptosis in androgen‐independent prostate cancer cells C4 and C4‐2, Cancer Res., 61, 7408

10.1073/pnas.95.10.5724

10.1083/jcb.145.7.1461

Pegram M.D., 2000, Trastuzumab and chemotherapeutics: drug interactions and synergies, Semin. Oncol., 27, 21

10.1038/38525

10.1074/jbc.M904591199

10.1074/jbc.M004617200

10.1053/ctrv.1999.0132

10.1073/pnas.92.25.11746

10.1093/emboj/16.10.2634

10.1002/1521-1878(200009)22:9<818::AID-BIES7>3.0.CO;2-6

10.1093/emboj/17.9.2596

Sanchez‐Prieto R., 2000, A role for the p38 mitogen‐acitvated protein kinase pathway in the transcriptional activation of p53 on genotoxic stress by chemotherapeutic agents, Cancer Res., 60, 2464

Shen H., 1997, Importance of glutathione and associated enzymes in drug response, Oncol. Res., 9, 295

Shiah S.G., 1999, Activation of c‐Jun NH2‐terminal kinase and subsequent CPP32/Yama during topoisomerase inhibitor β‐lapachone‐induced apoptosis through an oxidation‐dependent pathway, Cancer Res., 59, 391

10.1038/43459

Szatrowski T.P., 1991, Production of large amounts of hydrogen peroxide by human tumor cells, Cancer Res., 51, 794

10.1073/pnas.94.6.2356

10.1093/emboj/17.21.6250

10.1093/embo-reports/kve046

10.1126/science.288.5467.870

Tsai C.M., 1996, Enhancement of chemosensitivity by tyrphostin AG825 in high‐p185(neu) expressing non‐small cell lung cancer cells, Cancer Res., 56, 1068

Xiao L., 2000, A dominant role for the c‐Jun NH2‐terminal kinase in oncogenic ras‐induced morphologic transformation of human lung carcinoma cells, Cancer Res., 60, 400

Yoshida B.A., 1999, Mitogen‐activated protein kinase kinase 4/stress‐activated protein/Erk kinase 1 (MKK4/SEK1), a prostate cancer metastasis suppressor gene encoded by human chromosome 17, Cancer Res., 59, 5483

Yu K., 1997, Regulation of Myc‐dependent apoptosis by p53, c‐Jun N‐terminal kinases/stress‐activated protein kinases, and Mdm‐2, Cell Growth Differ., 8, 731

Zhao Y., 2001, Overexpression of manganese superoxide dismutase suppresses tumor formation by modulation of activator protein‐1 signaling in a multistage skin carcinogenesis model, Cancer Res., 61, 6082