K. VAN ASPEREN1, MARIET VAN MAZIJK1, F. J. Oppenoorth1,2
1Laboratory for Research on Insecticides, Wageningen, Netherlands
2When the first author died in October 1964, he left the material for this publication. It is a tribute to his accuracy that it was possible for the last author to prepare this paper from his notes
Tóm tắt
An Italian OP‐resistant strain C turned out to be heterogeneous for a gene on the 5th chromosome causing a difference in the mobility of an esterase in electrophoresis. Individuals containing only band 1 or 2 are homozygous for either allele, individuals containing esterase 1 and 2 are heterozygous. Two substrains were derived, E1 and E2, homozygous for the allele for 1 and 2 respectively. These strains were found to be remarkably different in OP‐resistance. E1 is approximately equally resistant as strain C, and contains the breakdown enzyme degrading paraoxon and diazoxon. E2 has a lower resistance and does not contain the breakdown enzyme. The presence of the breakdown enzyme and the 1 esterase are controlled by the same gene allele, but they are certainly not identical. For instance the 1 band is quite stable, and is in solution in normal homogenates, whereas the breakdown enzyme is very labile and particulate. Therefore one allele, aC1, controls both band 1 and the breakdown enzyme, the other, aC2, seems to control only band 2. A similar situation was found in a susceptible strain, bwb; ocra, which had previously been shown to be heterogeneous for the ali‐esterase a. Two alleles of the a gene are present here: the a+ allele controls the presence of band 1 and ali‐esterase a; the a2 allele seems to control band 2 only. The electrophoretic speed of the breakdown enzyme was found to be approximately equal to that of esterase 2.ZusammenfassungBEZIEHUNGEN ZWISCHEN ELEKTROPHORETISCHEM VERHALTEN VON ESTERASEN UND DER RESISTENZ VON STUBENFLIEGEN GEGEN ORGANISCHE PHOSPHORVERBINDUNGEN (OP)Ein italienischer OP‐resistenter Musca domestica‐Stamm erwies sich als heterogen für ein Gen im 5. Chromosom, das einen Unterschied in der Beweglichkeit einer Esterase bei der Elektrophorese bedingt. Individuen, die nur die Bande 1 oder 2 enthalten, sind homozygot für jeweils das eine der beiden Allele. Individuen, welche die Esterase 1 und 2 enthalten, sind heterozygot. Es wurden zwei Unterstämme E1 und E2 abgezweigt, die jeweils für das Allel 1 und 2 homozygot sind. Diese Stämme erwiesen sich als bemerkenswert verschieden hinsichtlich der OP‐Resistenz. E1 ist annähernd so resistent wie Stamm C und enthält das Abbau‐Enzym, welches Paraoxon und Diazoxon zerstört. E2 hat eine geringere Resistenz und enthält kein Abbau‐Enzym. Die Gegenwart des Abbau‐Enzyms und der 1‐Esterase werden von dem gleichen Genallel kontrolliert, sind aber sicher nicht identisch. Z.B. ist Bande 1 ganz stabil und in normalen Homogenisaten in Lösung, während das Abbau‐Enzym sehr labil und ungelöst ist. Deshalb kontrolliert das eine Allel, aC1, sowohl Bande 1 und das Abbau‐Enzym, das andere, aC2, anscheinend nur Bande 2. Eine ähnliche Situation wurde in dem anfälligen Stamm, bwb; ocra, gefunden, der sich bereits früher als heterozygot für die Ali‐Esterase a erwiesen hatte. Dabei sind 2 Allele des a‐Gens vorhanden: das a+‐Allel kontrolliert die Anwesenheit von Bande 1 und Ali‐Esterase a; das a2‐Allel scheint nur Bande 2 zu kontrollieren. Die Elektrophorese‐Geschwindigkeit des Abbau‐Enzyms erwies sich als annähernd so groß wie die der Esterase 2.
