Gập protein và kết hợp: Những hiểu biết từ các đặc tính giao diện và nhiệt động học của hợp chất hydrocarbon

Proteins: Structure, Function and Bioinformatics - Tập 11 Số 4 - Trang 281-296 - 1991
Anthony Nicholls1, Kim A. Sharp, Barry Honig
1Department of Biochemistry and Molecular Biophysics, Columbia University, New York, New York 10032.

Tóm tắt

Tóm tắtChúng tôi chứng minh trong công trình này rằng độ căng bề mặt, năng lượng chuyển giao giữa nước và dung môi hữu cơ, cùng với nhiệt động học của sự tan chảy của các hiđrocacbon mạch thẳng cung cấp những hiểu biết cơ bản về các lực phi cực thúc đẩy quá trình gập protein và các phản ứng liên kết protein. Đầu tiên, chúng tôi phát triển một mô hình cho sự phụ thuộc của hiệu ứng kỵ nước vào độ cong và nhận thấy rằng khái niệm vĩ mô về năng lượng tự do bề mặt có thể áp dụng ở cấp độ phân tử. Việc áp dụng một mối quan hệ đã được biết đến liên quan đến độ căng bề mặt và năng lượng bám dính cho thấy rằng các lực phân tán đóng vai trò rất nhỏ hoặc không đóng vai trò nào trong các tương tác kỵ nước; ngược lại, mô hình chuẩn về sự phá vỡ cấu trúc nước (được thúc đẩy bởi entropi ở 25°C) là đúng. Tương tác kỵ nước được phát hiện, tương ứng với hình ảnh cổ điển, là một lực chính thúc đẩy quá trình gập protein. Phân tích hành vi tan chảy của các hợp chất hydrocarbon cho thấy rằng sự đóng gói chặt chẽ của phần trong protein chỉ đóng góp một năng lượng tự do nhỏ cho quá trình gập vì lợi ích enthalpy từ việc tăng cường các tương tác phân tán (so với chất lỏng) bị ngăn chặn bởi sự đóng băng chuyển động của chuỗi bên. Hiệu ứng này cũng nên xảy ra trong các phản ứng liên kết, điều này có thể dẫn đến một đơn giản hóa lớn trong việc đánh giá năng lượng liên kết. Các phản ứng liên kết protein, ngay cả giữa các bề mặt gần như phẳng hoặc lồi/lõm, được phát hiện có độ kỵ nước hiệu quả nhỏ hơn đáng kể so với dự đoán dựa trên độ căng bề mặt vĩ mô. Điều này là do sự hình thành vùng cổ lõm thường đi kèm với sự hình thành phức hợp. Hiệu ứng này có thể ngăn cản sự hình thành các phức hợp giữa các bề mặt lồi.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1016/S0065-3233(08)60377-0

10.1126/science.2300815

10.1016/0959-440X(91)90004-D

10.1016/0022-2836(74)90570-1

10.1016/0005-2795(71)90271-6

10.1126/science.2011744

Sharp K. A. Nicholls A. Friedman R. Honig B.Extracting hydrophobic free energies from experimental data: relationship to protein folding and theoretical models.Biochemistry(in press) 1991.

Aveyard R., 1965, Thermodynamic properties of aliphatic hydrocarbon/water interfaces, J. Coll. Int. Sci., 20, 2255

10.1073/pnas.76.9.4175

10.1063/1.441807

10.1063/1.1747247

10.1063/1.1674378

10.1016/0009-2614(81)80233-3

10.1016/0022-2836(71)90324-X

10.1016/0022-2836(73)90011-9

10.1016/0263-7855(86)80086-8

10.1146/annurev.bb.06.060177.001055

Lide D. R., 1990, CRC Handbook of Chemistry and Physics

10.1063/1.447824

10.1103/PhysRevLett.15.621

Adamson A. W., 1976, Physical Chemistry of Surfaces

10.1021/bi00437a034

Rashin A., 1986, Interval cavities and buried waters in globular proteins., 25

10.1021/bi00437a058

10.1021/bi00487a007

10.1002/prot.340040104

Sharp K., 1990, Electrostatic interactions in macromolecules: theory and applications, Ann. Rev. Biophys. Biophys. Chem., 19, 301, 10.1146/annurev.bb.19.060190.001505

10.1073/pnas.88.5.1706

10.1107/S010876818300275X

Thông tin
Thông tin xuất bản

Proteins: Structure, Function and Bioinformatics

Tập 11 Số 4

281-296

Thông tin tác giả