Protein Disulfide Bond Formation in Prokaryotes

Annual Review of Biochemistry - Tập 72 Số 1 - Trang 111-135 - 2003
Hiroshi Kadokura1, Federico Katzen2, Jon Beckwith2
1Department of Microbiology & Molecular Genetics Harvard Medical School Boston, Massachusetts 02115, USA
2Department of Microbiology and Molecular Genetics, Harvard Medical School, Boston, Massachusetts 02115

Tóm tắt

▪ Abstract  Disulfide bonds formed between pairs of cysteines are important features of the structure of many proteins. Elaborate electron transfer pathways have evolved Escherichia coli to promote the formation of these covalent bonds and to ensure that the correct pairs of cysteines are joined in the final folded protein. These transfers of electrons consist, in the main, of cascades of disulfide bond formation or reduction steps between a series of proteins (DsbA, DsbB, DsbC, and DsbD). A surprising variety of mechanisms and protein structures are involved in carrying out these steps.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1073/pnas.142310499

10.1093/emboj/17.19.5543

10.1126/science.1067798

10.1073/pnas.47.9.1309

10.1016/0092-8674(91)90532-4

10.1002/j.1460-2075.1992.tb05027.x

10.1073/pnas.89.13.6210

10.1073/pnas.90.3.1043

10.1073/pnas.90.15.7084

10.1111/j.1574-6968.1999.tb13566.x

10.1038/365464a0

10.1016/0014-5793(95)00354-C

10.1021/bi00011a012

10.1093/emboj/cdf489

10.1021/bi00070a016

10.1074/jbc.272.49.30780

10.1016/S1359-0278(98)00024-8

10.1021/bi00185a039

10.1006/jmbi.1993.1535

10.1021/bi980136y

10.1016/S0969-2126(98)00077-X

10.1110/ps.4960102

10.1002/pro.5560060603

10.1021/bi992873f

10.1021/bi00015a019

10.1074/jbc.M203028200

10.1074/jbc.M007122200

10.1073/pnas.90.3.1038

10.1073/pnas.94.22.11857

10.1016/S0092-8674(00)81016-8

10.1074/jbc.M003850200

10.1002/j.1460-2075.1994.tb06841.x

10.1093/emboj/18.5.1192

10.1073/pnas.92.21.9895

10.1074/jbc.270.29.17072

10.1074/jbc.M205433200

10.1046/j.1365-2443.1996.d01-233.x

10.1016/S0092-8674(00)81642-6

10.1093/emboj/21.10.2354

10.1073/pnas.97.20.10884

10.1093/emboj/21.11.2646

Gennis RB, Stewart V. 1996. InEscherichia coliandSalmonella-Cellular and Molecular Biology, ed. FC Neidhardt, pp. 217–61. Washington, DC: ASM Press

10.1074/jbc.M008875200

10.1046/j.1365-2958.2001.02229.x

10.1074/jbc.M108697200

De Lorenzo F, 1966, J. Biol. Chem., 241, 1562, 10.1016/S0021-9258(18)96749-9

10.1002/j.1460-2075.1994.tb06470.x

10.1002/j.1460-2075.1994.tb06471.x

10.1046/j.1365-2958.1997.5581925.x

10.1074/jbc.274.12.7784

10.1038/73295

10.1073/pnas.93.23.13048

10.1074/jbc.274.28.19601

10.1128/jb.179.21.6602-6608.1997

10.1074/jbc.M002406200

10.1021/bi9707739

10.1074/jbc.M004929200

10.1093/emboj/20.7.1555

10.1074/jbc.272.8.4820

10.1021/bi971888f

Crooke H, 1995, Mol. Microbiol.

10.1002/j.1460-2075.1995.tb07347.x

10.1042/BST0300633

10.1093/emboj/18.21.5963

10.1046/j.1365-2958.2000.01778.x

10.1046/j.1365-2958.2000.01796.x

10.1016/S0092-8674(00)00180-X

10.1074/jbc.M009500200

10.1073/pnas.171315498

10.1074/jbc.274.36.25254

10.1021/bi016038l

10.1093/emboj/cdf405

10.1016/0092-8674(95)90210-4

10.1002/pro.5560070519

10.1074/jbc.M207638200

10.1073/pnas.95.18.10751

10.1128/JB.182.3.723-727.2000

10.1093/emboj/18.12.3271

10.1016/S1286-4579(99)00239-7

10.1128/IAI.70.5.2297-2303.2002

10.1046/j.1365-2958.1996.431403.x

10.1128/IAI.68.11.6449-6456.2000

10.1111/j.1365-2958.1993.tb01599.x

10.1139/w01-071

10.1128/JB.183.3.980-988.2001

10.1046/j.1365-2958.1998.00989.x

10.1074/jbc.273.36.23134

10.1074/jbc.274.35.24531

10.1074/jbc.M201158200

10.1074/jbc.M111380200

10.1128/JB.184.5.1423-1429.2002

10.1128/jb.177.3.745-749.1995

10.1016/S1097-2765(00)80017-9

10.1016/S1097-2765(00)80018-0

10.1016/S1097-2765(00)80198-7

10.1091/mbc.11.9.2833

10.1126/science.290.5496.1571

10.1038/ncb1001-874

10.1074/jbc.275.7.4827

10.1074/jbc.M003061200

10.1093/emboj/20.22.6288

10.1038/11047

10.1093/emboj/21.11.2655

10.1074/jbc.M107456200

10.1016/S0092-8674(01)00289-6