Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Đặc Điểm Dược Động Học của Kháng Thể IgG1 và IgG4 Được Nhân Hóa trong Các Loài Tiền Lâm Sàng: Đánh Giá Chuyển Giao
Tóm tắt
Đánh giá các yếu tố điều chỉnh mối quan hệ giữa kháng thể, sự tiếp xúc và phản ứng trong các mô hình động vật liên quan là rất quan trọng cho việc thiết kế các chiến lược chuyển giao thành công từ giai đoạn khám phá đến lâm sàng. Tùy thuộc vào chỉ định lâm sàng cụ thể, các phương pháp phát triển tiền lâm sàng có thể yêu cầu đánh giá hiệu quả hoặc các thuộc tính liên quan đến liều lượng của kháng thể hiện có trên nhiều loài khi tính định tính chéo của kháng thể chính với loài mục tiêu được chứng minh. Thêm vào đó, với sự thành công của kháng thể đơn dòng trong việc quản lý các tình trạng sức khỏe ở người, đã xuất hiện một sự quan tâm song hành trong việc sử dụng liệu pháp của những phương thức mới này ở nhiều loài thú y khác nhau. Vai trò bảo vệ của thụ thể Fc ở sơ sinh (FcRn) trong việc điều chỉnh trạng thái ổn định của IgG và sự thanh thải hiện nay đã được công nhận rõ ràng và "sự thanh thải không đặc hiệu" của các kháng thể qua các tế bào thực bào và tế bào nội mô mạch máu có nguồn gốc từ tủy xương (thông qua các quá trình lysosom) được điều tiết bởi các tương tác với các thụ thể FcRn. Trong nghiên cứu này, chúng tôi đã cố gắng kiểm tra các đặc tính PK của kháng thể IgG con người ở chó và khỉ. Những nghiên cứu này thiết lập một khung chuyển giao để đánh giá các đặc tính PK của kháng thể IgG giữa các loài.
Từ khóa
#kháng thể #dược động học #IgG1 #IgG4 #FcRn #thú y #đánh giá chuyển giaoTài liệu tham khảo
Tabrizi M, Funelas C, Suria H. Application of quantitative pharmacology in development of therapeutic monoclonal antibodies. AAPS J. 2010;12(4):592–601.
Tabrizi MA, Bornstein GG, Klakamp SL, Drake A, Knight R, Roskos L. Translational strategies for development of monoclonal antibodies from discovery to the clinic. Drug Discov Today. 2009;14(5–6):298–305.
Bornstein GG, Klakamp SL, Andrews L, Boyle WJ, Tabrizi M. Surrogate approaches in development of monoclonal antibodies. Drug Discov Today. 2009;14(23–24):1159–65.
Tabrizi MA, Roskos LK. Preclinical and clinical safety of monoclonal antibodies. Drug Discov Today. 2007;12(13–14):540–7.
Herzyk DJ, Haggerty HG. Cancer Immunotherapy: Factors important for the evaluation of safety in nonclinical studies. AAPS J. 2018;20(2):28.
Firan M, Bawdon R, Radu C, Ober RJ, Eaken D, Antohe F, et al. The MHC class I-related receptor, FcRn, plays an essential role in the maternofetal transfer of gamma-globulin in humans. Int Immunol. 2001;13(8):993–1002.
Ghetie V, Popov S, Borvak J, Radu C, Matesoi D, Medesan C, et al. Increasing the serum persistence of an IgG fragment by random mutagenesis. Nat Biotechnol. 1997;15(7):637–40.
Montoyo HP, Vaccaro C, Hafner M, Ober RJ, Mueller W, Ward ES. Conditional deletion of the MHC class I-related receptor FcRn reveals the sites of IgG homeostasis in mice. Proc Natl Acad Sci U S A. 2009;106(8):2788–93.
Simister NE, Ahouse JC. The structure and evolution of FcRn. Res Immunol. 1996;147(5):333–7.
Simister NE, Jacobowitz Israel E, Ahouse JC, Story CM. New functions of the MHC class I-related fc receptor, FcRn. Biochem Soc Trans. 1997;25(2):481–6.
Tabrizi MA, Tseng CM, Roskos LK. Elimination mechanisms of therapeutic monoclonal antibodies. Drug Discov Today. 2006;11(1–2):81–8.
Akilesh S, Christianson GJ, Roopenian DC, Shaw AS. Neonatal FcR expression in bone marrow-derived cells functions to protect serum IgG from catabolism. J Immunol. 2007;179(7):4580–8.
Borvak J, Richardson J, Medesan C, Antohe F, Radu C, Simionescu M, et al. Functional expression of the MHC class I-related receptor, FcRn, in endothelial cells of mice. Int Immunol. 1998;10(9):1289–98.
Eigenmann MJ, Fronton L, Grimm HP, Otteneder MB, Krippendorff BF. Quantification of IgG monoclonal antibody clearance in tissues. MAbs. 2017;9(6):1007–15.
Lobo ED, Hansen RJ, Balthasar JP. Antibody pharmacokinetics and pharmacodynamics. J Pharm Sci. 2004;93(11):2645–68.
Bergeron LM, McCandless EE, Dunham S, Dunkle B, Zhu Y, Shelly J, et al. Comparative functional characterization of canine IgG subclasses. Vet Immunol Immunopathol. 2014;157(1–2):31–41.
Steiniger SC, Dunkle WE, Bammert GF, Wilson TL, Krishnan A, Dunham SA, et al. Fundamental characteristics of the expressed immunoglobulin VH and VL repertoire in different canine breeds in comparison with those of humans and mice. Mol Immunol. 2014;59(1):71–8.
Labrijn AF, Buijsse AO, van den Bremer ET, Verwilligen AY, Bleeker WK, Thorpe SJ, et al. Therapeutic IgG4 antibodies engage in fab-arm exchange with endogenous human IgG4 in vivo. Nat Biotechnol. 2009;27(8):767–71.
Thompson JD, Higgins DG, Gibson TJ. CLUSTAL W: improving the sensitivity of progressive multiple sequence alignment through sequence weighting, position-specific gap penalties and weight matrix choice. Nucleic Acids Res. 1994;22(22):4673–80.
Alvarez HM, So OY, Hsieh S, Shinsky-Bjorde N, Ma H, Song Y, et al. Effects of PEGylation and immune complex formation on the pharmacokinetics and biodistribution of recombinant interleukin 10 in mice. Drug Metab Dispos. 2012;40(2):360–73.
Brunn ND, Mauze S, Gu D, Wiswell D, Ueda R, Hodges D, et al. The role of anti-drug antibodies in the pharmacokinetics, disposition, target engagement, and efficacy of a GITR agonist monoclonal antibody in mice. J Pharmacol Exp Ther. 2016;356(3):574–86.
Ober RJ, Radu CG, Ghetie V, Ward ES. Differences in promiscuity for antibody-FcRn interactions across species: implications for therapeutic antibodies. Int Immunol. 2001;13(12):1551–9.
Gearing DP, Virtue ER, Gearing RP, Drew AC. A fully caninised anti-NGF monoclonal antibody for pain relief in dogs. BMC Vet Res. 2013;9:226.
Ling J, Zhou H, Jiao Q, Davis HM. Interspecies scaling of therapeutic monoclonal antibodies: initial look. J Clin Pharmacol. 2009;49(12):1382–402.
Rue SM, Eckelman BP, Efe JA, Bloink K, Deveraux QL, Lowery D, et al. Identification of a candidate therapeutic antibody for treatment of canine B-cell lymphoma. Vet Immunol Immunopathol. 2015;164(3–4):148–59.
Lascelles BD, Knazovicky D, Case B, Freire M, Innes JF, Drew AC, et al. A canine-specific anti-nerve growth factor antibody alleviates pain and improves mobility and function in dogs with degenerative joint disease-associated pain. BMC Vet Res. 2015;11:101.
Camacho P, Fan H, Liu Z, He JQ. Large mammalian animal models of heart disease. J Cardiovasc Dev Dis. 2016;3(4):30. https://doi.org/10.3390/jcdd3040030.
Martins JP, Kennedy PJ, Santos HA, Barrias C, Sarmento B. A comprehensive review of the neonatal fc receptor and its application in drug delivery. Pharmacol Ther. 2016;161:22–39.
Sand KM, Dalhus B, Christianson GJ, Bern M, Foss S, Cameron J, et al. Dissection of the neonatal Fc receptor (FcRn)-albumin interface using mutagenesis and anti-FcRn albumin-blocking antibodies. J Biol Chem. 2014;289(24):17228–39.
Glassman PM, Abuqayyas L, Balthasar JP. Assessments of antibody biodistribution. J Clin Pharmacol. 2015;55(Suppl 3):S29–38.
Tabrizi M, Bornstein GG, Suria H. Biodistribution mechanisms of therapeutic monoclonal antibodies in health and disease. AAPS J. 2010;12(1):33–43.
Yip V, Palma E, Tesar DB, Mundo EE, Bumbaca D, Torres EK, et al. Quantitative cumulative biodistribution of antibodies in mice: effect of modulating binding affinity to the neonatal fc receptor. MAbs. 2014;6(3):689–96.
Klakamp SL, Lu H, Tabrizi M, Funelas C, Roskos LK, Coleman D. Application of analytical detection concepts to immunogenicity testing. Anal Chem. 2007;79(21):8176–84.