Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Phân tích proteomic định lượng dựa trên PRM về sự thay đổi độ phong phú của HSP trong các nhung mao và màng decidua của bệnh nhân có trường hợp sảy thai sớm
Tóm tắt
Trong nghiên cứu này, chúng tôi nhằm mục tiêu xác định các biểu hiện khác biệt của protein sốc nhiệt (HSP) trong nhung mao và màng decidua từ bệnh nhân có trường hợp sảy thai sớm (EMA). Bằng cách sử dụng các kỹ thuật proteomic nhắm mục tiêu dựa trên giám sát phản ứng song song (PRM) có độ chính xác cao, nghiên cứu này đã xem xét độ phong phú của HSP trong các nhung mao và màng decidua của 10 bệnh nhân có EMA và 10 đối chứng. Hơn nữa, độ phong phú của 3 HSP trong nhung mao của 22 bệnh nhân EMA khác và 22 đối chứng đã được xác thực bằng phương pháp Western blot và hoá miễn dịch (IHC). Có sự khác biệt tiềm năng trong độ phong phú của 16 HSP và 42 polypeptit trong nhung mao và màng decidua ở người so với nhóm chứng. Trong số đó, HSP90AB1, HSPD1 và HSPA13 đã được giảm sút về độ phong phú trong nhung mao của bệnh nhân EMA, với sự khác biệt có ý nghĩa thống kê, điều này nhất quán với các kết quả xác thực từ Western blot và IHC. Sử dụng kỹ thuật proteomic nhắm mục tiêu dựa trên PRM, nghiên cứu này là nghiên cứu đầu tiên sàng lọc và phân tích định lượng biểu hiện của HSP trong nhung mao và màng decidua của bệnh nhân EMA. Sự giảm sút có ý nghĩa của HSP90AB1, HSPD1 và HSPA13 được phát hiện có liên quan mật thiết đến sự xuất hiện của EMA. Kết quả trong nghiên cứu của chúng tôi có thể cung cấp các mục tiêu nghiên cứu tiềm năng mới liên quan đến HSP cho sinh bệnh học, phòng ngừa và điều trị sảy thai sớm.
Từ khóa
#protein sốc nhiệt #sảy thai sớm #nhung mao #quyết định #sáng chế #proteomic #PRMTài liệu tham khảo
Jurkovic D, Overton C, Bender-Atik R. Diagnosis and management of first trimester miscarriage. BMJ. 2013;346:f3676.
De Maio A, Vazquez D. Extracellular heat shock proteins: a new location, a new function. Shock. 2013;40(4):239–46.
Jee B, Dhar R, Singh S, Karmakar S. Heat shock proteins and their role in pregnancy: redefining the function of “old rum in a new bottle.” Front Cell Dev Biol. 2021;9: 648463.
Kampinga HH, Hageman J, Vos MJ, et al. Guidelines for the nomenclature of the human heat shock proteins. Cell Stress Chaperones. 2009;14(1):105–11.
Ciocca DR, Stati AO, Fanelli MA, Gaestel M. Expression of heat shock protein 25,000 in rat uterus during pregnancy and pseudopregnancy. Biol Reprod. 1996;54(6):1326–35.
Yuan JX, Xiao LJ, Lu CL, et al. Increased expression of heat shock protein 105 in rat uterus of early pregnancy and its significance in embryo implantation. Reprod Biol Endocrinol. 2009;7:23.
Gulic T, Laskarin G, Dominovic M, et al. Potential role of heat-shock protein 70 and interleukin-15 in the pathogenesis of threatened spontaneous abortions. Am J Reprod Immunol. 2016;76(2):126–36.
Jain CV, Jessmon P, Barrak CT, et al. Trophoblast survival signaling during human placentation requires HSP70 activation of MMP2-mediated HBEGF shedding. Cell Death Differ. 2017;24(10):1772–83.
Liu M, Sun X, Zhu L, et al. Long noncoding RNA RP11–115N4.1 promotes inflammatory responses by interacting with HNRNPH3 and enhancing the transcription of HSP70 in unexplained recurrent spontaneous abortion. Front Immunol. 2021;12:717785.
Miao W, Li L, Wang Y. A Targeted proteomic approach for heat shock proteins reveals DNAJB4 as a suppressor for melanoma metastasis. Anal Chem. 2018;90(11):6835–42.
Miao W, Fan M, Huang M, et al. Targeted profiling of heat shock proteome in radioresistant breast cancer cells[J]. Chem Res Toxicol. 2019;32(2):326–32.
Paschalis A, Sheehan B, Riisnaes R, et al. Prostate-specific membrane antigen heterogeneity and DNA repair defects in prostate cancer. Eur Urol. 2019;76(4):469–78.
Cui Y, He L, Yang CY, Ye Q. iTRAQ and PRM-based quantitative proteomics in early recurrent spontaneous abortion: biomarkers discovery. Clin Proteomics. 2019;18(16):36.
Sreedhar AS, Kalmár E, Csermely P, Shen YF. Hsp90 isoforms: functions, expression and clinical importance. FEBS Lett. 2004;562(1–3):11–5.
Loones MT, Rallu M, Mezger V, Morange M. HSP gene expression and HSF2 in mouse development. Cell Mol Life Sci. 1997;53(2):179–90.
Voss AK, Thomas T, Gruss P. Mice lacking HSP90beta fail to develop a placental labyrinth. Development. 2000;127(1):1–11.
Abbas Y, Turco MY, Burton GJ, Moffett A. Investigation of human trophoblast invasion in vitro. Hum Reprod Update. 2020;26(4):501–13.
Wang H, Deng G, Ai M, et al. Hsp90ab1stabilizes LRP5 to promote epithelial-mesenchymal transition via activating of AKT and Wnt/β-catenin signaling pathways in gastric cancer progression. Oncogene. 2019;38(9):1489–507.
Biaoxue R, Xiling J, Shuanying Y, et al. Upregulation of Hsp90-beta and annexin A1 correlates with poor survival and lymphatic metastasis in lung cancer patients. J Exp Clin Cancer Res. 2012;31(1):70.
de la Mare JA, Jurgens T, Edkins AL. Extracellular Hsp90 and TGFβ regulate adhesion, migration and anchorage independent growth in a paired colon cancer cell line model. BMC Cancer. 2017;17(1):202.
Malik JA, Lone R. Heat shock proteins with an emphasis on HSP 60. Mol Biol Rep. 2021;48(10):6959–69.
Seo NH, Lee EH, Seo JH, et al. HSP60 is required for stemness and proper differentiation of mouse embryonic stem cells. Exp Mol Med. 2018;50(3): e459.
Monreal-Flores J, Espinosa-García MT, García-Regalado A, et al. The heat shock protein 60 promotes progesterone synthesis in mitochondria of JEG-3 cells. Reprod Biol. 2017;17(2):154–61.
Duan Y, Wang H, Mitchell-Silbaugh K, et al. Heat shock protein 60 regulates yolk sac erythropoiesis in mice. Cell Death Dis. 2019;10(10):766.
Jaiswal MK, Agrawal V, Jaiswal YK, et al. Lipopolysaccharide drives alternation of heat shock proteins and induces failure of blastocyst implantation in mouse. Biol Reprod. 2013;88(6):162.
Johnstone ED, Sawicki G, Guilbert L, et al. Differential proteomic analysis of highly purified placental cytotrophoblasts in pre-eclampsia demonstrates a state of increased oxidative stress and reduced cytotrophoblast antioxidant defense. Proteomics. 2011;11(20):4077–84.
Wataba K, Saito T, Takeuchi M, et al. Changed expression of heat shock proteins in various pathological findings in placentas with intrauterine fetal growth restriction. Med Electron Microsc. 2004;37(3):170–6.
Álvarez-Cabrera MC, Barrientos-Galeana E, Barrera-García A, et al. Secretion of heat shock -60, -70 kD protein, IL-1β and TNFα levels in serum of a term normal pregnancy and patients with pre-eclampsia development. J Cell Mol Med. 2018;22(11):5748–52.
Huang YH, Yeh CT. Functional compartmentalization of HSP60-Survivin interaction between mitochondria and cytosol in cancer cells. Cells. 2019;9(1):23.
Gupta S, Knowlton AA. HSP60, Bax, apoptosis and the heart [J]. J Cell Mol Med. 2005;9(1):51–8.
Ghosh JC, Dohi T, Kang BH. Hsp60 regulation of tumor cell apoptosis. J Biol Chem. 2008;283(8):5188–94.
Gupta S, Knowlton AA. Cytosolic heat shock protein 60, hypoxia and apoptosis. Circulation. 2002;106(21):2727–33.
Zhang Y, Zhou J, Li MQ, et al. MicroRNA-184 promotes apoptosis of trophoblast cells via targeting WIG1 and induces early spontaneous abortion. Cell Death Dis. 2019;10(3):223.
Guan Y, Zhu X, Liang J, et al. Upregulation of HSPA1A/HSPA1B/HSPA7 and downregulation of HSPA9 were related to poor survival in colon cancer. Front Oncol. 2021;11: 749673.
Wang B, Lan T, Xiao H, et al. The expression profiles and prognostic values of HSP70s in hepatocellular carcinoma. Cancer Cell Int. 2021;21(1):286.