Nội dung được dịch bởi AI, chỉ mang tính chất tham khảo
Bảo vệ kháng thể trung hòa cho gà chống lại bệnh bursa truyền nhiễm thông qua việc tiêm vaccin bất hoạt Lactococcus lactis tái tổ hợp biểu hiện protein hợp nhất giữa protein RCK của Salmonella enterica và VP2 của virus bệnh bursa truyền nhiễm
Tóm tắt
Bệnh bursa truyền nhiễm (IBD) là một bệnh truyền nhiễm cấp tính có tính suy giảm miễn dịch, dẫn đến tổn thương bursa cấp tính và rối loạn miễn dịch ở gia cầm. Bệnh đã gây ra thiệt hại kinh tế nặng nề trong ngành chăn nuôi gia cầm thương mại nhiều năm qua trên toàn thế giới. Vaccine sống giảm độc lực đã được sử dụng rộng rãi trong ngành gia cầm và cho thấy một số dấu hiệu hứa hẹn chống lại nhiễm IBDV. Tuy nhiên, nó có những khuyết điểm như tạo ra độc lực gia tăng và ngăn cản sự suy giảm miễn dịch. Do đó, việc phát triển vaccine đường niêm mạc sử dụng vi khuẩn axit lactic cấp thực phẩm là cần thiết. Trong nghiên cứu này, chúng tôi đã xây dựng một Lactococcus tái tổ hợp đồng biểu hiện các kháng nguyên IBDV chính VP2 và protein RCK của Salmonella enterica để ngăn ngừa bệnh IBD. Protein hợp nhất tái tổ hợp VP2-RCK được biểu hiện ở dạng tan và ổn định trong tế bào chất của Lactococcus lactis tái tổ hợp. Các thí nghiệm trên động vật cho thấy: (1) tỷ lệ sống sót của nhóm tiêm vaccin bất hoạt LAB tái tổ hợp và nhóm tiêm vaccin sống LAB tái tổ hợp lần lượt là 100% và 80%; (2) độ titer ELISA của tất cả mẫu huyết thanh từ tất cả các nhóm thí nghiệm đều âm tính, nhưng lượng cao kháng thể trung hòa đặc hiệu đã được phát hiện (1:210 đến 1:212); và (3) bursa của nhóm tiêm vaccin bất hoạt LAB tái tổ hợp không bị tổn thương, như đã xác nhận qua quan sát lâm sàng và kiểm tra mô bệnh học bursa. Kết quả của chúng tôi cho thấy r-L. lactis-OptiVP2-RCK kích thích phản ứng miễn dịch trung hòa đặc hiệu nhờ kháng thể, mang lại bảo vệ hoàn toàn chống lại thử thách IBDV độc lực rất cao (vvIBDV). Chủng Lactococcus lactis NZ3900 và plasmid tương ứng pNZ8149 có thể biểu hiện protein hợp nhất tái tổ hợp VP2-RCK ở dạng tan trong tế bào chất. Hiệu quả bảo vệ của r-L. lactis-OptiVP2-RCK (100%) tốt hơn so với r-L. lactis-OptiVP2 (0%), điều này chứng tỏ vai trò độc nhất của protein RCK. Titer kháng thể trung hòa chống lại virus bệnh bursa truyền nhiễm thông qua việc tiêm vaccine một lần với r-L. lactis-OptiVP2-RCK bất hoạt có thể đạt từ 1:210 đến 1:212, nhưng titer ELISA của tất cả mẫu huyết thanh đều âm tính. Hiện tượng này có thể là do sự thay đổi trong đường đưa vaccine hoặc cấu trúc không gian của protein hợp nhất. Chúng tôi cần nghiên cứu thêm để kiểm tra các giả thuyết này.
Từ khóa
#chicken #infectious bursal disease #Lactococcus lactis #neutralizing antibodies #vaccine #recombinant proteinTài liệu tham khảo
Schröder A, van Loon AA, Goovaerts D, Mundt E. Chimeras in noncoding regions between serotypes I and II of segment A of infectious bursal disease virus are viable and show pathogenic phenotype in chickens. J Gen Virol. 2000;81(Pt 2):533–40.
van Loon AA, de Haas N, Zeyda I, Mundt E. Alteration of amino acids in VP2 of very virulent infectious bursal disease virus results in tissue culture adaptation and attenuation in chickens. J Gen Virol. 2002;83(Pt 1):121–9.
Lupini C, Giovanardi D, Pesente P, Bonci M, Felice V, Rossi G, et al. A molecular epidemiology study based on VP2 gene sequences reveals that a new genotype of infectious bursal disease virus is dominantly prevalent in Italy. Avian Pathol. 2016;45(4):458–64.
Jackwood DJ. Advances in vaccine research against economically important viral diseases of food animals: Infectious bursal disease virus. Vet Microbiol. 2017;206:121–5.
Zachar T, Popowich S, Goodhope B, Knezacek T, Ojkic D, Willson P, et al. A 5-year study of the incidence and economic impact of variant infectious bursal disease viruses on broiler production in Saskatchewan, Canada. Can J Vet Res. 2016;80(4):255–61.
Sharma JM, Kim IJ, Rautenschlein S, Yeh HY. Infectious bursal disease virus of chickens: pathogenesis and immunosuppression. Dev Comp Immunol. 2000;24(2–3):223–35.
Mahgoub HA, Bailey M, Kaiser P. An overview of infectious bursal disease. Arch Virol. 2012;157(11):2047–57.
Tippenhauer M, Heller DE, Weigend S, Rautenschlein S. The host genotype influences infectious bursal disease virus pathogenesis in chickens by modulation of T cells responses and cytokine gene expression. Dev Comp Immunol. 2013;40(1):1–10.
Qin Y, Zheng SJ. Infectious bursal disease virus–host interactions: multifunctional viral proteins that perform multiple and differing jobs. Int J Mol Sci. 2017;18(1):161.
Saif YM. Immunosuppression induced by infectious bursal disease virus. Vet Immunol Immunopathol. 1991;30(1):45–50.
Hsieh MK, Wu CC, Lin TL. DNA-mediated vaccination conferring protection against infectious bursal disease in broiler chickens in the presence of maternal antibody. Vaccine. 2010;28(23):3936–43.
Li K, Liu Y, Liu C, Gao L, Zhang Y, Cui H, et al. Recombinant Marek’s disease virus type 1 provides full protection against very virulent Marek’s and infectious bursal disease viruses in chickens. Sci Rep. 2016;6:39263.
Prandini F, Simon B, Jung A, Pöppel M, Lemiere S, Rautenschlein S. Comparison of infectious bursal disease live vaccines and a HVT-IBD vector vaccine and their effects on the immune system of commercial layer pullets. Avian Pathol. 2016;45(1):114–25.
Fahey KJ, Erny K, Crooks J. A conformational immunogen on VP-2 of infectious bursal disease virus that induces virus-neutralizing antibodies that passively protect chickens. J Gen Virol. 1989;70(Pt 6):1473–81.
Pradhan SN, Prince PR, Madhumathi J, Roy P, Narayanan RB, Antony U. Protective immune responses of recombinant VP2 subunit antigen of infectious bursal disease virus in chickens. Vet Immunol Immunopathol. 2012;148(3–4):293–301.
Dieye Y, Hoekman AJ, Clier F, Juillard V, Boot HJ, Piard JC. Ability of Lactococcus lactis to export viral capsid antigens: a crucial step for development of live vaccines. Appl Environ Microbiol. 2003;69(12):7281–8.
Roh JH, Kang M, Wei B, Yoon RH, Seo HS, Bahng JY, et al. Efficacy of HVT-IBD vector vaccine compared to attenuated live vaccine using in-ovo vaccination against a Korean very virulent IBDV in commercial broiler chickens. Poult Sci. 2016;95(5):1020–4.
Liu L, Zhang W, Song Y, Wang W, Zhang Y, Wang T, et al. Recombinant Lactococcus lactis co-expressing OmpH of an M cell-targeting ligand and IBDV-VP2 protein provide immunological protection in chickens. Vaccine. 2018;36(5):729–35.
van de Guchte M, Kok J, Venema G. Gene expression in Lactococcus lactis. FEMS Microbiol Rev. 1992;8(2):73–92.
Mercenier A, Müller-Alouf H, Grangette C. Lactic acid bacteria as live vaccines. Curr Issues Mol Biol. 2000;2(1):17–25.
Seegers JF. Lactobacilli as live vaccine delivery vectors: progress and prospects. Trends Biotechnol. 2002;20(12):508–15.
Bahey-El-Din M, Gahan CG, Griffin BT. Lactococcus lactis as a cell factory for delivery of therapeutic proteins. Curr Gene Ther. 2010;10(1):34–45.
Fischetti VA, Medaglini D, Oggioni M, Pozzi G. Expression of foreign proteins on gram-positive commensal bacteria for mucosal vaccine delivery. Curr Opin Biotechnol. 1993;4(5):603–10.
Rosales-Mendoza S, Angulo C, Meza B. Food-grade organisms as vaccine biofactories and oral delivery vehicles. Trends Biotechnol. 2016;34(2):124–36.
Cano-Garrido O, Seras-Franzoso J, Garcia-Fruitós E. Lactic acid bacteria: reviewing the potential of a promising delivery live vector for biomedical purposes. Microb Cell Fact. 2015;14:137.
Chatel JM, Langella P, Adel-Patient K, Commissaire J, Wal JM, Corthier G. Induction of mucosal immune response after intranasal or oral inoculation of mice with Lactococcus lactis producing bovine beta-lactoglobulin. Clin Diagn Lab Immunol. 2001;8(3):545–51.
Heffernan EJ, Reed S, Hackett J, Fierer J, Roudier C, Guiney D. Mechanism of resistance to complement-mediated killing of bacteria encoded by the Salmonella typhimurium virulence plasmid gene rck. J Clin Invest. 1992;90(3):953–64.
Heffernan EJ, Harwood J, Fierer J, Guiney D. The Salmonella typhimurium virulence plasmid complement resistance gene rck is homologous to a family of virulence-related outer membrane protein genes, including pagC and ail. J Bacteriol. 1992;174(1):84–91.
Rosselin M, Virlogeux-Payant I, Roy C, Bottreau E, Sizaret PY, Mijouin L, et al. Rck of Salmonella enterica, subspecies enterica serovar enteritidis, mediates zipper-like internalization. Cell Res. 2010;20(6):647–64.
Djordjevic GM, Klaenhammer TR. Inducible gene expression systems in Lactococcus lactis. Mol Biotechnol. 1998;9(2):127–39.
Mierau I, Kleerebezem M. 10 years of the nisin-controlled gene expression system (NICE) in Lactococcus lactis. Appl Microbiol Biotechnol. 2005;68(6):705–17.
Liu S, Li Y, Deng B, Xu Z. Recombinant Lactococcus lactis expressing porcine insulin-like growth factor I ameliorates DSS-induced colitis in mice. BMC Biotechnol. 2016;16:25.
Jee PF, Tiong V, Shu MH, Khoo JJ, Wong WF, Abdul RR, et al. Oral immunization of a non-recombinant Lactococcus lactis surface displaying influenza hemagglutinin 1 (HA1) induces mucosal immunity in mice. PLoS ONE. 2017;12(11):e0187718.
Van Hoang V, Ochi T, Kurata K, Arita Y, Ogasahara Y, Enomoto K. Nisin-induced expression of recombinant T cell epitopes of major Japanese cedar pollen allergens in Lactococcus lactis. Appl Microbiol Biotechnol. 2018;102(1):261–8. https://doi.org/10.1007/s00253-017-8579-8.
Lang J, Wang X, Liu K, He D, Niu P, Cao R, et al. Oral delivery of staphylococcal nuclease by Lactococcus lactis prevents type 1 diabetes mellitus in NOD mice. Appl Microbiol Biotechnol. 2017;101(20):7653–62.
Zeng Z, Yu R, Zuo F, Zhang B, Ma H, Chen S. Recombinant Lactococcus lactis expressing bioactive exendin-4 to promote insulin secretion and beta-cell proliferation in vitro. Appl Microbiol Biotechnol. 2017;101(19):7177–86.
Platteeuw C, van Alen-Boerrigter I, van Schalkwijk S, de Vos WM. Food-grade cloning and expression system for Lactococcus lactis. Appl Environ Microbiol. 1996;62(3):1008–13.
Henrich B, Klein JR, Weber B, Delorme C, Renault P, Wegmann U. Food-grade delivery system for controlled gene expression in Lactococcus lactis. Appl Environ Microbiol. 2002;68(11):5429–36.
Heffernan EJ, Wu L, Louie J, Okamoto S, Fierer J, Guiney DG. Specificity of the complement resistance and cell association phenotypes encoded by the outer membrane protein genes rck from Salmonella typhimurium and ail from Yersinia enterocolitica. Infect Immun. 1994;62(11):5183–6.
Chatel JM, Adel-Patient K, Créminon C, Wal JM. Expression of a lipocalin in prokaryote and eukaryote cells: quantification and structural characterization of recombinant bovine beta-lactoglobulin. Protein Expr Purif. 1999;16(1):70–5.
de Ruyter PG, Kuipers OP, Beerthuyzen MM, van Alen-Boerrigter I, de Vos WM. Functional analysis of promoters in the nisin gene cluster of Lactococcus lactis. J Bacteriol 1996;178(12):3434–3439
Mierau I, Olieman K, Mond J, Smid EJ. Optimization of the Lactococcus lactis nisin-controlled gene expression system NICE for industrial applications. Microb Cell Fact. 2005;4:16.
Zhou XX, Li WF, Ma GX, Pan YJ. The nisin-controlled gene expression system: construction, application and improvements. Biotechnol Adv. 2006;24(3):285–95.
Quigley BR, Hatkoff M, Thanassi DG, Ouattara M, Eichenbaum Z, Scott JR. A foreign protein incorporated on the Tip of T3 pili in Lactococcus lactis elicits systemic and mucosal immunity. Infect Immun. 2010;78(3):1294–303.
Biswas I, Germon P, McDade K, Scott JR. Generation and surface localization of intact M protein in Streptococcus pyogenes are dependent on sagA. Infect Immun. 2001;69(11):7029–38.
Li K, Liu Y, Liu C, Gao L, Zhang Y, Gao Y, et al. Effects of different promoters on the protective efficacy of recombinant Marek’s disease virus type 1 expressing the VP2 gene of infectious bursal disease virus. Vaccine. 2016;34(47):5744–50.
Li K, Liu Y, Liu C, Gao L, Gao Y, Zhang Y, et al. Evaluation of two strains of Marek’s disease virus serotype 1 for the development of recombinant vaccines against very virulent infectious bursal disease virus. Antiviral Res. 2017;139:153–60.
Hoque MM, Omar AR, Chong LK, Hair-Bejo M, Aini I. Pathogenicity of SspI-positive infectious bursal disease virus and molecular characterization of the VP2 hypervariable region. Avian Pathol. 2001;30(4):369–80.
Banda A, Villegas P, Purvis LB, Perozo F. Protection conferred by coarse spray vaccination against challenge with infectious bursal disease virus in commercial broilers. Avian Dis. 2008;52(2):297–301.
Vakharia VN, Snyder DB, Lütticken D, Mengel-Whereat SA, Savage PK, Edwards GH, et al. Active and passive protection against variant and classic infectious bursal disease virus strains induced by baculovirus-expressed structural proteins. Vaccine. 1994;12(5):452–6.
Li K, Liu Y, Zhang Y, Gao L, Liu C, Cui H, et al. Protective efficacy of a novel recombinant Marek’s disease virus vector vaccine against infectious bursal disease in chickens with or without maternal antibodies. Vet Immunol Immunopathol. 2017;186:55–9.