Protein không cấu trúc tự nhiên: Một điểm mà sinh học chờ đợi vật lý
Tóm tắt
Vật liệu thử nghiệm tích lũy trong tài liệu về hành vi cấu hình của protein không cấu trúc tự nhiên (protein không gấp tự nhiên) đã được phân tích. Kết quả của phân tích này cho thấy rằng những protein này không sở hữu các đặc tính cấu trúc đồng nhất, như mong đợi đối với các thành viên của một thực thể nhiệt động lực học đơn lẻ. Thay vào đó, các protein này có thể được chia thành hai nhóm cấu trúc khác nhau: cuộn nội tại và globule tiền nóng chảy. Các protein từ nhóm đầu tiên có kích thước thủy động học điển hình của cuộn ngẫu nhiên trong dung môi kém và không có (hoặc hầu như không có) cấu trúc thứ cấp có trật tự nào. Các protein từ nhóm thứ hai thì gọn hơn về mặt cấu trúc, thể hiện một lượng cấu trúc thứ cấp dư thừa, mặc dù chúng vẫn kém đặc hơn so với các protein globule tự nhiên hoặc nóng chảy. Một đặc điểm quan trọng của các protein không cấu trúc tự nhiên là chúng trải qua sự chuyển tiếp từ hỗn loạn sang trật tự trong hoặc trước khi thực hiện chức năng sinh học của chúng. Trong khía cạnh này, mô hình Bộ tứ Protein, với chức năng phát sinh từ bốn dạng cấu hình cụ thể (hình thức có trật tự, globule nóng chảy, globule tiền nóng chảy, và cuộn ngẫu nhiên) và sự chuyển tiếp giữa bất kỳ hai trạng thái nào, được thảo luận.
Từ khóa
Tài liệu tham khảo
Alber T., 1982, The role of mobility in the substrate binding and catalytic machinery of enzymes, Ciba Found. Symp., 93, 4
Aswad D.W., 1981, A specific substrate from rabbit cerebellum for guanosine 3′:5′‐monophosphate‐dependent protein kinase. I. Purification and characterization, J. Biol. Chem., 256, 3487, 10.1016/S0021-9258(19)69635-3
Cozens B., 1984, Size and shape of rabbit muscle calsequestrin, J. Biol. Chem., 259, 6248, 10.1016/S0021-9258(20)82133-4
Dunker A.K., 1998, Protein disorder and the evolution of molecular recognition: Theory, predictions and observations, Pac. Symp. Biocomput., 3, 473
Dunker A.K., 1997, On the importance of being disordered, PDB Newslett., 81, 3
Feigin L.A., 1987, Structural snalysis by small‐angle X‐ray and neutron scattering
Flory P.J., 1953, Principles of polymer chemistry
Fujio H., 1985, Native and non‐native conformation‐specific antibodies directed to the loop region of hen egg‐white lysozyme., J. Biochem. (Tokyo), 98, 949, 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a135375
Furie B., 1979, Conformation‐specific antibodies as probes of the gamma‐carboxyglutamic acid‐rich region of bovine prothrombin. Studies of metal‐induced structural changes, J. Biol. Chem., 254, 9766, 10.1016/S0021-9258(19)83582-2
Garner E., 1998, Predicting disordered regions from amino acid sequence: Common themes despite different structural characterization, Genome Informatics, 9, 201
Gatewood J.M., 1990, Zinc‐induced secondary structure transitions in human sperm protamines, J. Biol. Chem., 265, 20667, 10.1016/S0021-9258(17)30555-0
Glatter O., 1982, Small angle X‐ray scattering.
Grossberg A.Yu., 1989, Statistical physics of macromolecules
He Z., 1993, Ca(2+)‐induced folding and aggregation of skeletal muscle sarcoplasmic reticulum calsequestrin. The involvement of the trifluoperazine‐binding site, J. Biol. Chem., 268, 24635, 10.1016/S0021-9258(19)74513-X
Hemmings H.G., 1984, DARPP‐32, a dopamine‐and adenosine 3′:5′‐monophosphate‐regulated phosphoprotein enriched in dopamine‐innervated brain regions. II. Purification and characterization of the phosphoprotein from bovine caudate nucleus, J. Biol. Chem., 4, 99
Li X., 2000, Comparing predictors of disordered protein, Genome Informatics, 11, 172
Li X., 1999, Predicting protein disorders for N‐, C‐, and internal regions, Genome Informatics, 10, 30
Love J.J.1999.Biophysical characterization of HMG‐1 box domain of the lymphoid enhancer binding factor‐1.PhD. Thesis University of California San Diego.
Lynn A., 1999, Heme binding and polymerization by Plasmodium falciparum histidine rich protein II: Influence of pH on activity and conformation, conformation, 459, 267
Mikhalyi E., 1978, Application of proteolytic enzymes to protein structure studies
Mirsky A.E., 1936, On the structure of native, denatured and coagulated proteins, Proc. Natl. Acad. Sci., 22, 439, 10.1073/pnas.22.7.439
Mullen G.P., 1993, Sequential proton NMR resonance assignments, circular dichroism, and structural properties of a 50‐residue substrate‐binding peptide from DNA polymerase I, I, 301, 174
Pahel G., 1993, Structural and functional characterization of the HPV16 E7 protein expressed in bacteria, J. Biol. Chem., 268, 26018, 10.1016/S0021-9258(19)74487-1
Romero P., 1998, Sequence data analysis for long distorted regions prediction in the calcineurin family, Genome Informatics, 8, 110
Romero P., 1997, Identifying disordered regions in proteins from amino acid sequence, Proc IEEE Int. Conf. Neuronal Networks 1997, 1, 90
Romero P., 1998, Thousands of proteins likely to have long disordered regions, Pac. Symp. Biocomput., 3, 437
Schmitz M.L., 1994, Structural and functional analysis of the NF‐kappa B p65 C terminus. An acidic and modular transactivation domain with the potential to adopt an alpha‐helical conformation, conformation, 269, 25613
Schulz G.E., 1979, Molecular mechanism of biological recognition, 79
Stellwagen E., 1972, The conformation of horse heart apocytochromec, J. Biol. Chem., 247, 8074, 10.1016/S0021-9258(20)81811-0
Tanford C., 1961, Physical chemistry of macromolecules.
Thomas J., 1991, Expression in Escherichia coli and characterization of the heat‐stable inhibitor of the cAMP‐dependent protein kinase, J. Biol. Chem., 266, 10906, 10.1016/S0021-9258(18)99105-2
Uversky V.N., 1994, Gel‐permeation chromatography as a unique instrument for quantitative and qualitative analysis of protein denaturation and unfolding, Int. J. Bio‐Chromatogr., 1, 103
Uversky V.N., 1997, Diversity of compact forms of denatured globular proteins Protein, Pept. Lett., 4, 355, 10.2174/092986650406221017162116
Uversky V.N., 1998, How many molten globule states there exist?, Biofizika (Moscow), 43, 416
Uversky V.N., 1999, A multiparametric approach to studies of self‐organization of globular proteins., Biochemistry (Moscow), 64, 250
Venyaminov S.Yu., 1981, Absorption and Circular Dichroism Spectra of Individual Proteins from Escherichia Coli Ribosomes
Yoo S.H., 1990, Ca2(+)‐induced conformational change and aggregation of chromogranin A, J. Biol. Chem., 265, 14414, 10.1016/S0021-9258(18)77318-3