Phổ khối lượng bản địa của các phức hợp sắc tố – protein quang hợp

FEBS Letters - Tập 587 - Trang 1012-1020 - 2013
Hao Zhang1,2, Weidong Cui1, Michael L. Gross1, Robert E. Blankenship1,2
1Department of Chemistry, Washington University in St. Louis, St. Louis, MO, USA
2Department of Biology, Washington University in St. Louis, St. Louis, MO, USA

Tóm tắt

Phổ khối lượng bản địa (MS), hay còn được gọi là “ion hóa điện phun bản địa”, cho phép các protein ở trạng thái tự nhiên hoặc gần như tự nhiên trong dung dịch được đưa vào pha khí và được khảo sát bằng phổ khối lượng. Cách tiếp cận này hiện nay là một công cụ mạnh mẽ để nghiên cứu các phức hợp protein. Bài viết này xem xét bối cảnh của MS bản địa đối với các phức hợp protein và mô tả những điểm mạnh của nó, lấy các phức hợp sắc tố – protein quang hợp làm ví dụ. MS bản địa có thể được kết hợp với các phương pháp dựa trên MS khác để thu thập thông tin bổ sung so với các công cụ như tinh thể X – ray và phổ NMR nhằm hiểu rõ hơn về mối quan hệ cấu trúc – chức năng của các phức hợp protein. Khi cần thông tin thêm ngoài những gì được cung cấp bởi MS bản địa, các chiến lược dựa trên MS khác có thể được áp dụng thành công để gia tăng kết quả của MS bản địa.

Từ khóa

#phổ khối lượng bản địa #phức hợp protein #sắc tố quang hợp #ion hóa điện phun #cấu trúc – chức năng

Tài liệu tham khảo

10.1016/j.sbi.2010.02.003 10.1038/nchem.1145 10.1002/(SICI)1098-2787(1997)16:4<165::AID-MAS1>3.0.CO;2-F 10.1016/j.sbi.2011.08.002 10.1098/rsif.2011.0823 10.1016/S1359-6446(05)03484-7 10.1038/nature06523 R.E. Blankenship 2002 Blackwell Sjolin L., 1993, 3D-structural elucidation of biologically important macromolecules, Drug Des. Discov., 9, 261 10.1017/S0033583504003920 10.1016/j.jsb.2010.06.012 10.1016/j.sbi.2008.07.004 10.1038/nmeth.1265 10.1126/science.2675315 10.1016/0959-440X(95)80063-8 10.1016/S1044-0305(00)00144-6 10.1021/ja00020a085 Lorenzen K., 2010, UNIT 17.12 Native Mass Spectrometry as a Tool in Structural Biology 10.1007/s13361-011-0274-x 10.1002/mas.20247 10.1016/0168-1176(94)04024-9 10.1063/1.1670391 10.1063/1.432536 10.1021/ac00208a002 10.1021/cr068289b 10.1016/j.cbpa.2004.08.006 10.1021/ac9509519 10.1002/elps.1150140170 10.1073/pnas.0807005105 10.1002/(SICI)1098-2787(1997)16:1<1::AID-MAS1>3.0.CO;2-L 10.1016/j.str.2008.11.006 10.1021/ja9619059 10.1021/ac010744a 10.1126/science.1120177 10.1021/ja9060454 10.1016/1044-0305(92)87067-9 10.1016/S1044-0305(98)00027-0 10.1021/ac0110552 10.1021/ac00073a022 10.1016/0168-1176(89)83001-0 10.1016/S0168-1176(96)04478-3 10.1021/ac061039a 10.1038/nmeth.2208 10.1016/j.jasms.2008.11.014 10.1021/ja061468q 10.1002/1096-9888(200009)35:9<1069::AID-JMS54>3.0.CO;2-C 10.1021/ac970828c 10.1021/ac102351m 10.1016/j.cbpa.2006.08.020 10.1002/anie.200702161 10.1021/ja00091a035 10.1021/ja0211508 10.1016/j.jasms.2007.09.022 10.1016/j.chembiol.2006.04.006 10.1021/ac101778e 10.1021/ac0103975 10.1021/ja064586m 10.1021/ac200452b 10.1021/ac060960p 10.1007/s13361-010-0072-x 10.1021/ac201293m 10.1021/ja973478k 10.1021/ja063197p 10.1126/science.1128868 10.1016/j.jasms.2010.08.006 10.1016/j.tibs.2010.04.007 10.1039/B914002F 10.1002/jms.1383 10.1038/nprot.2008.78 10.1021/ja00016a069 10.1021/ja00022a058 10.1021/ja00036a066 10.1110/ps.9.3.435 10.1073/pnas.97.10.5185 10.1039/c1cs15052a 10.1073/pnas.240326597 10.1021/ja067820h 10.1126/science.1159292 10.1126/science.1210148 10.1146/annurev.biochem.052208.114057 10.1016/j.str.2009.07.013 10.1371/journal.pone.0012080 10.1002/mas.20064 10.1021/cr0682047 10.1016/S0969-2126(96)00108-6 10.1074/mcp.R000001-MCP201 B. Ke 2001 Kluwer Academic 10.1002/0471759309.ch2 10.1073/pnas.0603395103 10.1023/B:PRES.0000030428.36950.43 10.1039/b106962b 10.1146/annurev.ge.29.120195.001311 10.1146/annurev.physchem.040808.090259 10.1006/jmbi.1997.1189 10.1016/0022-2836(86)90167-1 10.1073/pnas.0708222104 10.1529/biophysj.105.079483 10.1007/s11120-010-9604-2 10.1038/nature03429 10.1038/258573a0 10.1007/s11120-009-9430-6 10.1021/bi200239k 10.1002/rcm.598 10.1021/ac200695d 10.1007/BF00035538 10.1073/pnas.0901691106 10.1021/bi201620y 10.1021/ac302663f