NAD(P)H Oxidase

Circulation Research - Tập 86 Số 5 - Trang 494-501 - 2000
Kathy K. Griendling1, Dan C. Sorescu1, Masuko Ushio‐Fukai1
1From the Department of Medicine, Division of Cardiology, Emory University, Atlanta, Ga.

Tóm tắt

Tóm tắt —Các loài oxy phản ứng đã trở thành những phân tử quan trọng trong chức năng tim mạch. Các nghiên cứu gần đây cho thấy NAD(P)H oxidase là nguồn chính của superoxide trong các tế bào mạch máu và tế bào cơ. Đặc điểm sinh hóa, các mô hình kích hoạt, cấu trúc và chức năng của enzyme này hiện nay đã phần nào được hiểu rõ. NAD(P)H oxidase trong mạch máu có một số đặc điểm chung, nhưng không phải tất cả, với enzyme trong bạch cầu trung tính. Đáp ứng với yếu tố tăng trưởng và cytokine, enzyme này sản xuất superoxide, sau đó được chuyển hóa thành hydrogen peroxide, và cả hai loài oxy phản ứng này đều đóng vai trò như những tín hiệu thứ cấp để kích hoạt nhiều con đường tín hiệu trong tế bào. NAD(P)H oxidase trong mạch máu được tìm thấy là thiết yếu trong phản ứng sinh lý của tế bào mạch máu, bao gồm sự tăng trưởng, di chuyển và chỉnh sửa của chất nền ngoại bào. Chúng cũng đã được liên kết với tăng huyết áp và các trạng thái bệnh lý liên quan đến sự tăng trưởng không kiểm soát và viêm, chẳng hạn như xơ vữa động mạch.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1016/S1050-1738(97)00088-1

10.1006/jmcc.1998.0872

Phan SH, Gannon DE, Varani J, Ryan US, Ward PA. Xanthine oxidase activity in rat pulmonary artery endothelial cells and its alteration by activated neutrophils. Am J Pathol. 1989;134:1201–1211.

10.1073/pnas.85.11.4046

Pagano PJ, Tornheim K, Cohen RA. Superoxide anion production by rabbit thoracic aorta: effect of endothelium-derived nitric oxide. Am J Physiol. 1993;265:H707–H712.

10.1161/res.74.6.8187280

10.1073/pnas.94.26.14438

10.1172/JCI118623

Mohazzab-H KM, Wolin MS. Sites of superoxide anion production detected by lucigenin in calf pulmonary artery smooth muscle. Am J Physiol. 1994;267:L815–L822.

Pagano PJ, Ito Y, Tornheim K, Gallop PM, Tauber AI, Cohen RA. An NADPH oxidase superoxide-generating system in the rabbit aorta. Am J Physiol. 1995;268:H2274–H2280.

10.1161/circ.96.2.614

Mohazzab-H KM, Wolin MS. Properties of a superoxide anion-generating microsomal NADH oxidoreductase, a potential pulmonary artery Po2 sensor. Am J Physiol. 1994;267:L823–L831.

10.1152/ajpheart.1994.266.6.H2568

Jones SA, O’Donnell VB, Wood JD, Broughton JP, Hughes EJ, Jones OTG. Expression of phagocyte NADPH oxidase components in human endothelial cells. Am J Physiol. 1996;271:H1626–H1634.

10.1042/bj3290653

10.1016/0022-1759(87)90461-3

10.1074/jbc.273.4.2015

10.1042/bj2750241

10.1074/jbc.274.28.19814

Zulueta JJ, Yu FS, Hertig IA, Thannickal VJ, Hassoun PM. Release of hydrogen peroxide in response to hypoxia-reoxygenation: role of an NAD(P)H oxidase-like enzyme in endothelial cell plasma membrane. Am J Respir Cell Mol Biol. 1995;12:41–49.

10.1161/hyp.32.3.488

10.1042/bj3180805

10.1172/JCI116737

10.1016/S0022-2143(98)90019-1

10.1161/hyp.32.2.331

10.1172/JCI116491

Leusen JHW, Verhoeven AJ, Roos D. Interactions between the components of the human NADPH oxidase: a review about the intrigues in the phox family. Front Biosci. 1996;1:72–90.

10.1016/S0008-6363(98)00003-0

10.1681/ASN.V571483

10.1074/jbc.271.38.23317

10.1073/pnas.96.14.7944

10.1002/bies.950161211

10.1042/bj2890481

10.1126/science.275.5306.1649

10.1172/JCI113128

10.1038/43459

10.1046/j.1523-1755.1998.00068.x

10.1161/circ.96.7.2361

10.1126/science.270.5234.296

10.1074/jbc.273.51.34349

10.1042/bj2630539

10.1007/978-1-4757-9480-9_15

10.1074/jbc.270.51.30334

10.1152/ajpcell.1997.272.2.C421

10.1161/res.82.10.1094

10.1161/atvb.17.12.3570

10.1042/bj2900173

10.1089/ars.1999.1.2-167

10.1161/res.80.1.45

10.1161/hyp.32.6.1083

Mohazzab-H KM, Kaminski PM, Fayngersh RP, Wolin MS. Oxygen-elicited responses in calf coronary arteries: role of H2O2 production via NADH-derived superoxide. Am J Physiol. 1996;270:H1044–H1053.

10.1042/bss0610033

10.1161/res.69.5.1934359

10.1016/S0026-0495(96)90005-0

10.1172/JCI116778

10.1172/JCI119076

10.1172/JCI3437

10.1161/01.RES.77.1.29

10.1074/jbc.271.28.16586

10.1074/jbc.273.24.15022

10.1152/ajpcell.1999.276.4.C838

10.1074/jbc.273.13.7228

10.1042/bj3350001

10.1074/jbc.274.32.22699

10.1074/jbc.270.36.21195

10.1074/jbc.272.7.4323

10.1074/jbc.272.28.17810

Pu M, Akhand AA, Kato M, Hamaguchi M, Koike T, Iwata H, Sabe H, Suzuki H, Nakashima I. Evidence of a novel redox-linked activation mechanism for the Src kinase which is independent of tyrosine 527-mediated regulation. Oncogene. 1996;13:2615–2622.

10.1006/abbi.1993.1281

10.1074/jbc.273.25.15366

10.1016/S0014-5793(98)01415-X

10.1006/abbi.1993.1004

10.1023/A:1006802903504

10.1152/ajpcell.1993.264.3.C715

10.1042/bj3310853

10.1161/res.83.9.952

10.1161/atvb.20.2.385

10.1161/01.hyp.13.4.305

10.1161/res.62.4.3280155

10.1161/circ.98.8.794

10.1074/jbc.272.25.15642

10.1038/sj.bjp.0701171

10.1006/bbrc.1996.1691

10.1161/circ.99.15.2027

10.1161/res.82.12.1298

10.1161/circ.97.24.2445

10.1172/JCI117619

10.1161/hyp.25.5.1083

10.1073/pnas.88.22.10045

10.1016/0005-2728(95)00098-4

10.1161/circ.95.3.588

10.1161/hyp.30.6.1628

10.1016/S0021-9258(18)54815-8