Cơ chế phân tử và chức năng của pyroptosis, caspase viêm và inflammasome trong các bệnh truyền nhiễm

Immunological Reviews - Tập 277 Số 1 - Trang 61-75 - 2017
Si Ming Man1, Rajendra Karki1, Thirumala‐Devi Kanneganti1
1Department of Immunology, St. Jude Children's Research Hospital, Memphis, TN, USA

Tóm tắt

Tóm tắt

Chết tế bào là một hiện tượng sinh học cơ bản cần thiết cho sự sống sót và phát triển của một sinh vật. Bằng chứng mới nổi cũng chỉ ra rằng chết tế bào góp phần vào phòng thủ miễn dịch chống lại các bệnh nhiễm trùng. Pyroptosis là một hình thức chết tế bào theo chương trình viêm, được kích hoạt bởi caspase‐1 ở người và chuột, caspase‐4 và caspase‐5 ở người hoặc caspase‐11 ở chuột. Những caspase viêm này được cơ thể sử dụng để kiểm soát các tác nhân gây bệnh do vi khuẩn, virus, nấm hoặc đơn bào gây ra. Pyroptosis yêu cầu sự cắt và kích hoạt protein tác động tạo lỗ gasdermin D bởi các caspase viêm. Sự đứt gãy vật lý của tế bào gây ra sự giải phóng các cytokine pro‐viêm IL‐1β và IL‐18, các alarmin và các phân tử nguy hiểm nội sinh gắn kết, chỉ ra tiềm năng viêm của pyroptosis. Tại đây, chúng tôi mô tả vai trò trung tâm của các caspase viêm và pyroptosis trong việc trung gian miễn dịch với nhiễm trùng và làm sạch các tác nhân gây bệnh.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1038/nrm.2016.149

10.1038/nrm3737

10.1038/nri.2015.7

10.1146/annurev-immunol-032414-112248

10.1038/nri3720

10.1016/j.cub.2016.02.019

10.1038/nrm2312

10.1515/hsz-2014-0164

10.1016/j.it.2014.10.004

10.1084/jem.187.9.1477

10.1038/82732

10.1073/pnas.93.18.9833

10.1074/jbc.273.49.32895

10.1073/pnas.96.5.2396

10.1073/pnas.86.14.5227

10.1016/0014-5793(89)81376-6

10.1038/386619a0

10.1038/356768a0

10.1016/S0966-842X(00)01936-3

10.1111/imr.12296

10.1016/j.cell.2016.03.046

10.1016/j.cell.2014.04.007

10.1016/S1097-2765(02)00599-3

10.1038/nature15514

10.1038/nature15541

10.1038/cr.2015.139

10.1038/nature18590

10.1073/pnas.1607769113

10.1038/nature18629

10.15252/embj.201694696

10.1038/cr.2016.100

10.1038/nature10558

10.1083/jcb.149.3.613

10.1126/science.7535475

10.1016/0092-8674(95)90490-5

Man SM, 2017, Generation of a caspase‐1‐deficient mouse line to study the differential roles of caspase‐1 and caspase‐11 inflammasomes, Sci Rep

10.1073/pnas.1211521110

10.1126/science.aaf7532

10.1111/imr.12292

10.1073/pnas.0707370105

10.1111/j.1462-5822.2006.00751.x

10.1038/sj.cdd.4402194

10.1083/jcb.201602089

10.1016/j.immuni.2012.01.009

10.1038/nature02664

10.1074/jbc.M114.557561

10.4049/jimmunol.1000803

10.4049/jimmunol.181.12.8194

10.1038/nm1603

10.1126/scitranslmed.3002001

10.1016/j.smim.2013.10.018

10.3389/fimmu.2013.00289

10.1038/ni.2913

10.1038/ni.2919

10.1371/journal.ppat.1002638

10.1371/journal.pone.0049741

10.1038/nature04515

10.1038/nature04517

10.1038/nature04516

10.1038/nature16959

10.1038/ni.3333

10.1074/jbc.C115.700492

10.1038/nature10394

10.1038/nature10510

10.1073/pnas.1306376110

10.4049/jimmunol.1301549

10.1038/ni1346

10.1038/ni1344

10.1073/pnas.0913087107

10.4049/jimmunol.1403100

10.1016/j.molcel.2014.02.018

10.1038/nature07725

10.1038/nature07710

10.1038/ni.1702

10.1126/science.1169841

10.4049/jimmunol.1102272

10.1038/nature13449

10.1016/j.chom.2016.04.004

10.1073/pnas.1613156113

10.1038/ni.3457

10.1126/scitranslmed.aaf1471

10.1073/pnas.1601700113

10.1073/pnas.81.24.7907

10.1038/315641a0

Ushio S, 1996, Cloning of the cDNA for human IFN‐gamma‐inducing factor, expression in Escherichia coli, and studies on the biologic activities of the protein, J Immunol, 156, 4274, 10.4049/jimmunol.156.11.4274

10.1038/378088a0

10.1126/science.275.5297.206

10.1126/science.1240988

10.1126/science.1240248

10.1038/nature13683

10.1046/j.1432-1327.1998.2530076.x

10.1016/j.chom.2014.07.002

10.1074/jbc.271.34.20580

10.1074/mcp.M900528-MCP200

10.1002/eji.201545772

10.1042/BJ20150204

10.1186/s12929-015-0152-0

10.1038/ncomms14128

10.1128/IAI.00417-06

10.1038/ni.2263

10.1084/jem.20060206

10.1038/nature11419

10.1073/pnas.1402911111

10.1126/science.1230751

10.1128/IAI.73.4.2344-2350.2005

10.1128/IAI.69.9.5619-5625.2001

10.1128/IAI.72.7.4138-4150.2004

10.2353/ajpath.2006.060345

10.1073/pnas.1108963108

10.1038/ni.1960

10.1016/j.chom.2014.07.001

10.1084/jem.20151613

10.1016/j.celrep.2014.06.028

Ryu JC, 2016, Neutrophil pyroptosis mediates pathology of P. aeruginosa lung infection in the absence of the NADPH oxidase NOX2, Mucosal Immunol

10.1016/j.immuni.2015.10.010

10.1016/j.chom.2015.07.016

10.1172/JCI66142

10.1164/rccm.201307-1358OC

10.1128/IAI.00733-16

10.1002/eji.201545655

10.1002/eji.201545523

10.4049/jimmunol.1303424

10.1073/pnas.1421699112

10.1038/ncomms9761

10.1016/j.immuni.2012.05.001

Pallett MA, 2016, Bacterial virulence factor inhibits caspase‐4/11 activation in intestinal epithelial cells, Mucosal Immunol

10.1038/nature12524

10.1038/nature12436

10.1073/pnas.0911609106

10.1074/jbc.M604933200

10.1038/ni.2595

10.1073/pnas.1419925111

10.1038/ncomms13292

10.1002/eji.201545839

10.1111/imr.12089

10.1073/pnas.1311669110

10.1126/science.1243640

10.1038/nature12940

10.1016/j.celrep.2015.08.011

10.1016/j.chom.2015.09.010

10.1038/srep37433

10.1371/journal.ppat.1003039

10.1016/j.immuni.2009.02.006

10.1016/j.immuni.2009.02.005

10.1074/jbc.M607594200

10.1126/sciimmunol.aag2045

10.1084/jem.20081667

10.1126/science.aaf3926

10.1016/j.chom.2015.01.006

10.1371/journal.pone.0010008

Caution K, 2015, Caspase‐11 and caspase‐1 differentially modulate actin polymerization via RhoA and Slingshot proteins to promote bacterial clearance, Sci Rep‐UK

10.1126/science.aaf3036

10.1002/eji.201041226

10.1016/j.chom.2009.05.002

10.1128/IAI.68.9.5126-5131.2000

10.4049/jimmunol.1402321

10.1128/mBio.00003-14

10.1128/IAI.00832-16

10.1038/nm.3221

10.1172/JCI79526

10.1128/mBio.01117-13

10.4049/jimmunol.1203293

10.1371/journal.pntd.0002469

10.1155/2016/9848263

10.1189/jlb.4MR0516-223R

10.1074/jbc.M112.401406

10.1016/j.cell.2012.07.007

10.1074/jbc.M207852200

10.1038/nature10072

10.1371/journal.ppat.1004410

10.1084/jem.20160027

10.1038/nature13157

10.1073/pnas.1321700111

10.1128/IAI.00856-15

10.1016/j.cell.2016.09.012

10.1016/j.cell.2016.04.015

10.1038/ni.3118

10.1038/ni.3119

10.1084/jem.20062665

10.1038/ni.1859

10.4049/jimmunol.180.10.6885

10.1038/ni.1864

10.1073/pnas.1003738107

10.4049/jimmunol.1402764

10.1016/j.chom.2016.09.014

10.1016/j.chom.2016.05.011

10.4049/jimmunol.1400501

10.1111/imm.12704

10.1371/journal.ppat.1002452

10.1128/IAI.01257-08

10.1074/jbc.M112.358705

10.1016/j.ajpath.2014.10.005

10.1084/jem.20050977

10.1371/journal.ppat.1006059

10.4049/jimmunol.1003784

10.4049/jimmunol.1501223

10.1084/jem.20100257

10.1016/S1074-7613(00)80209-5

10.4049/jimmunol.0903536

10.1371/journal.ppat.1004688

10.1016/j.chom.2012.10.020

10.1371/journal.pone.0036019

10.4049/jimmunol.164.5.2644

10.1038/srep18479

10.1128/IAI.70.5.2657-2664.2002

10.1016/S0092-8674(00)80943-5

10.1371/journal.ppat.1001222

10.1093/intimm/dxh041

10.1111/jnc.12669

10.4049/jimmunol.1102543

10.1111/j.1462-5822.2006.00814.x

10.1371/journal.pone.0012320

10.4049/jimmunol.0904189

10.1128/JVI.01687-10

10.1128/JVI.00658-15

10.1002/eji.201546015

10.1128/IAI.05459-11

10.1002/eji.200939996