Nhân bản phân tử, Đặc trưng hóa và Phân tích Biểu hiện của Cathepsin A trong Kỳ Nhông Khổng Lồ Trung Quốc Andrias davidianus

Journal of Aquatic Animal Health - Tập 29 Số 4 - Trang 199-207 - 2017
Qihuan Zhang1,2, Panpan Han2, Bei Huang3, Zisheng Wang4, Guo Qiao4, Puze Wang1, Zhitao Qi1
1Key Laboratory of Biochemistry and Biotechnology of Marine Wetland of Jiangsu Province Yancheng Institute of Technology Yancheng Jiangsu 224051 China
2School of Animal Science, Yangtze University, Jingzhou 434020, China
3College of Fisheries Jimei University Xiamen Fujian 361021 China
4Key Laboratory of Aquaculture and Ecology of Coastal Pool in Jiangsu Province Yancheng Institute of Technology Yancheng Jiangsu 224051 China

Tóm tắt

Tóm tắt

Cathepsin A (CTSA) là serine carboxypeptidase, một protease quan trọng trong lysosome. Trong nghiên cứu này, trình tự DNA bổ sung đầy đủ (cDNA) của CTSA trong kỳ nhông khổng lồ Trung Quốc Andrias davidianus đã được nhân bản, và các đặc điểm trình tự của nó đã được phân tích. Các mô hình biểu hiện mô của CTSA trong kỳ nhông khỏe mạnh và bị nhiễm Aeromonas hydrophila cũng đã được điều tra. Trình tự cDNA đầy đủ của CTSA kỳ nhông dài 1.620 nucleotide, mã hóa cho 472 amino acid. CTSA của kỳ nhông chia sẻ mức độ đồng nhất trình tự cao với các CTSAs của động vật có xương sống khác, dao động từ 62,7% đến 68,9%. Ở kỳ nhông khỏe mạnh, CTSA được biểu hiện cao ở lá spleen, tiếp theo là não, ruột và dạ dày. Sau khi nhiễm A. hydrophila, CTSA của kỳ nhông đã được điều chỉnh tăng một cách đáng kể ở phổi, tim, cơ và thận; giảm ở gan, lá spleen và ruột; và không có sự thay đổi đáng kể ở dạ dày và da, cho thấy rằng CTSA của kỳ nhông có thể đóng vai trò bảo vệ ở nhiều mô trong quá trình nhiễm khuẩn. Những kết quả này cung cấp cơ sở vững chắc cho nghiên cứu tiếp theo về chức năng miễn dịch của CTSA ở động vật lưỡng cư.

Nhận ngày 18 tháng 9 năm 2016; chấp nhận ngày 18 tháng 6 năm 2017 Công bố trực tuyến ngày 9 tháng 10 năm 2017

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1006/jmbi.1994.0083

10.1093/nar/gku340

10.1016/j.biochi.2007.07.024

10.1186/1471-2105-4-29

10.1093/emboj/cdg002

10.1016/j.fsi.2015.11.030

10.1111/j.1432-1033.1983.tb07841.x

10.1016/S0021-9258(19)39616-4

10.1016/S0021-9258(18)98751-X

10.1016/j.fsi.2017.05.030

10.1387/ijdb.140271jr

Hanna W. L., 1994, Dominant chymotrypsin‐like esterase activity in human lymphocyte granules is mediated by the serine carboxypeptidase called cathepsin A‐like protective protein, Journal of Immunology, 153, 4663, 10.4049/jimmunol.153.10.4663

10.1016/S0021-9258(18)54057-6

IUBMB (International Union of Biochemistry and Molecular Biology), 1992, Enzyme nomenclature 1992

10.1161/01.HYP.0000017283.67962.02

10.1016/S0021-9258(19)38586-2

10.1093/bioinformatics/8.3.275

10.1007/s004030050012

10.1093/bib/bbn017

10.1007/BF00228148

10.1016/j.peptides.2010.08.027

10.1021/acs.jproteome.6b00413

10.1007/s12562-016-0997-5

10.1016/j.vetimm.2015.11.004

Qi Z. T., 2011, Cloning and expression analysis of a long type peptidoglycan recognition protein (PGRP‐L) from Xenopus tropicalis, Zoological Research, 32, 371

10.1016/j.molimm.2014.07.006

Rudenko G., 1995, Three‐dimensional structure of the human “protective protein”: structure of the precursor form suggests a complex activation mechanism, 1249

10.1006/bbrc.1994.2626

10.1016/j.bbrc.2014.02.014

10.1046/j.1365-3083.2003.01322.x

10.1016/j.fsi.2015.09.047

Zhang L., 2016, Reintroduction and post‐release survival of a living fossil: the Chinese giant salamander, PLOS (Public Library of Science) ONE [online serial], 11, e0156715

10.7150/ijbs.11751