Cơ Chế Phân Tử về Tính Thẩm Thấu của Màng Ngoài Vi Khuẩn Được Xem Xét Lại

Microbiology and Molecular Biology Reviews - Tập 67 Số 4 - Trang 593-656 - 2003
Hiroshi Nikaido1
1Department of Molecular and Cell Biology, University of California, Berkeley, California

Tóm tắt

TÓM TẮTVi khuẩn Gram âm đặc trưng bởi việc có thêm một lớp màng, được gọi là màng ngoài. Mặc dù các thành phần của màng ngoài thường đóng vai trò quan trọng trong việc tương tác của vi khuẩn cộng sinh hoặc gây bệnh với vật chủ, vai trò chính của màng này thường là tạo một hàng rào thẩm thấu để ngăn chặn sự xâm nhập của các hợp chất độc hại và đồng thời cho phép hấp thu các phân tử dinh dưỡng. Bài tổng quan này tóm tắt những phát triển trong lĩnh vực này kể từ khi bài tổng quan trước đó (H. Nikaido và M. Vaara, Microbiol. Rev. 49:1-32, 1985) được công bố. Với việc phát hiện các kênh protein, kiến thức cấu trúc cho phép chúng ta hiểu chi tiết ở mức phân tử về cách các porin, kênh đặc hiệu, thụ thể liên kết TonB và các protein khác hoạt động. Chúng ta đã bắt đầu thấy cách các protein lớn được xuất ra qua màng ngoài. Với kiến thức về cấu trúc bất đối xứng của lipopolysaccharide-phospholipid của màng ngoài, cuối cùng chúng ta cũng bắt đầu hiểu cách mà lớp kép này có thể kìm hãm sự xâm nhập của các hợp chất kỵ nước, nhờ vào sự hiểu biết ngày càng tăng về hóa học của lipopolysaccharide từ các sinh vật khác nhau và cách cấu trúc lipopolysaccharide được điều chỉnh bởi điều kiện môi trường.

Từ khóa

#màng ngoài vi khuẩn #tính thẩm thấu #porin #kênh protein #thụ thể TonB #lipopolysaccharide

Tài liệu tham khảo

10.1007/BF00411656

10.1038/324367a0

10.1016/S0969-2126(00)80062-3

10.1128/JB.180.4.909-913.1998

Ackermann, H.-W. 1999. Tailed bacteriophages: The order Caudovirales.Adv. Virus Res.51:135-201.

10.1139/w99-110

10.1111/j.1574-6968.2001.tb10797.x

10.1128/jb.179.16.5076-5086.1997

10.1128/AAC.41.10.2067

10.1111/j.1574-6968.2000.tb09080.x

10.1093/nar/25.17.3389

10.1111/j.1348-0421.1997.tb01940.x

10.1007/s002329900411

10.1093/embo-reports/kvd075

10.1085/jgp.105.3.385

10.1046/j.1432-1327.1998.2540679.x

10.1074/jbc.M213087200

10.1046/j.1365-2958.1999.01191.x

10.1128/AAC.21.2.299

10.1007/s002320010026

10.1021/bi015611y

10.1128/jb.166.1.212-216.1986

10.1128/AAC.32.11.1636

10.1074/jbc.275.3.1594

10.1074/jbc.M008183200

10.1006/jsbi.2001.4418

10.1046/j.1365-2958.2003.03675.x

10.1016/S0014-5793(98)00761-3

10.1006/jmbi.1997.1474

10.1093/infdis/155.6.1220

10.1006/jsbi.2000.4261

10.1002/j.1460-2075.1987.tb02388.x

10.1111/j.1749-6632.1996.tb53545.x

10.1046/j.1365-2958.2002.02937.x

10.1046/j.1365-2958.2002.02816.x

10.1016/S0167-4838(01)00357-0

10.1016/0378-1119(93)90680-2

10.1046/j.1365-2958.2002.02768.x

10.1074/jbc.M204525200

10.1074/jbc.274.16.11150

10.1128/jb.174.16.5228-5236.1992

10.1016/S0021-9258(19)84719-1

10.1128/iai.44.2.479-485.1984

10.1128/JB.180.2.395-399.1998

10.1006/jmbi.2000.4284

10.1128/jb.174.16.5196-5203.1992

10.1002/j.1460-2075.1992.tb05073.x

10.1128/IAI.71.4.2014-2021.2003

10.1016/0022-2836(88)90121-0

10.1016/0005-2736(85)90550-4

10.1007/BF01869348

10.1016/0005-2736(78)90269-9

10.1007/BF02209137

10.1016/S0014-5793(00)01705-1

10.1074/jbc.272.2.992

10.1128/JB.181.16.4725-4733.1999

10.1099/00207713-41-2-213

10.1016/S0021-9258(17)36637-1

10.1128/jb.173.7.2155-2159.1991

10.1128/JB.182.9.2370-2375.2000

10.1099/00221287-136-1-51

10.1093/emboj/19.19.5071

10.1007/s00203-003-0541-8

10.1046/j.1365-2958.1998.00677.x

10.1080/15216540152845902

10.1128/jb.173.2.435-442.1991

10.1016/0005-2760(94)90113-9

10.1016/S0021-9258(19)75801-3

10.1042/bj3100389

10.1128/jb.177.12.3556-3562.1995

10.1016/S0021-9258(18)67152-2

10.1046/j.1365-2958.1996.6461357.x

10.1073/pnas.0535335100

10.1016/0005-2736(76)90172-3

10.1074/jbc.M109193200

10.1016/0304-4157(87)90017-7

10.1016/S0960-9822(01)00349-9

10.1042/bj3520637

10.1128/jb.177.15.4266-4271.1995

10.1007/BF00280193

10.1016/S0006-3495(02)75207-7

10.1002/j.1460-2075.1996.tb00535.x

10.1023/A:1020565206835

Borgstrom, B. 1974. Bile salts—their physiological functions in the gastrointestinal tract. Acta Med. Scand.196:1-10.

10.1073/pnas.87.3.1037

10.1128/JB.181.20.6306-6311.1999

10.1111/j.1399-302X.1989.tb00250.x

10.1006/jsbi.1999.4186

10.1111/j.1432-1033.1990.tb19114.x

10.1016/0005-2736(84)90174-3

10.1128/JB.183.3.951-958.2001

10.1046/j.1365-2958.1999.01546.x

10.1046/j.1432-1033.2002.03195.x

10.1016/S0014-5793(02)03185-X

Braun, V., K. Hantke, and W. Koster. 1998. Bacterial iron transport: mechanisms, genetics, and regulation. Metal Ions Biol. Syst.35:67-145.

10.1074/jbc.M304043200

10.1074/jbc.M109377200

10.1016/0378-1119(90)90341-N

10.1146/annurev.bi.64.070195.000333

10.1128/JB.182.18.5251-5255.2000

10.1006/jmbi.1999.3340

10.1074/jbc.271.50.32126

10.1111/j.1432-1033.1993.tb17642.x

10.1016/0923-2508(89)90192-7

Brzostek, K., and W. W. Nichols. 1990. Outer membrane permeability and porin proteins of Yersinia enterocolitica.FEMS Microbiol. Lett.58:275-277.

10.1038/4931

10.1016/0005-2736(90)90214-9

10.1128/jb.163.1.61-68.1985

Bulach, D. M., T. Kalambaheti, A. de la Pena-Moctezuma, and B. Adler. 2000. Lipopolysaccharide biosynthesis in Leptospira.J. Mol. Microbiol. Biotechnol.2:375-380.

Burns, J. L., and A. L. Smith. 1987. A major outer-membrane protein functions as a porin in Haemophilus influenzae.J. Gen. Microbiol.133:1273-1278.

10.1128/AAC.27.4.555

10.1128/JB.182.21.5954-5961.2000

10.1073/pnas.96.19.10673

10.1016/S0300-9084(02)01455-4

10.1074/jbc.M210360200

10.1128/jb.173.14.4394-4403.1991

10.1074/jbc.274.14.9677

10.1128/JB.184.3.754-759.2002

10.1046/j.1365-2958.2001.02673.x

10.1128/jb.178.2.524-530.1996

10.1016/0014-5793(87)81273-5

10.1128/AAC.39.12.2620

10.1128/jb.167.3.935-939.1986

10.1126/science.293.5536.1793

10.1128/AAC.40.12.2854

10.1111/j.1574-6968.1993.tb06165.x

10.1128/jb.177.13.3721-3727.1995

10.1016/0300-9084(92)90011-3

10.1128/jb.175.1.266-276.1993

10.1016/S0923-2508(00)90128-1

10.1111/j.1365-2958.1995.mmi_17040713.x

Chi, E., and D. H. Bartlett. 1993. Use of a reporter gene to follow high-pressure signal transduction in the deep-sea bacterium Photobacterium sp. strain SS9. J. Bacteriol.175:7533-7540.

10.1038/nsb914

10.1128/JB.183.24.7224-7230.2001

10.1016/S0966-842X(00)01792-3

10.1128/jb.179.20.6464-6471.1997

10.1128/JB.180.7.1723-1728.1998

10.1021/bi015602p

10.1073/pnas.69.8.2110

10.1111/j.1365-2958.1994.tb00997.x

10.1128/JB.185.8.2611-2617.2003

10.1128/AAC.47.7.2313-2315.2003

10.1021/bi0344228

10.1021/bi001065h

10.1098/rstb.2000.0608

10.1128/JB.180.21.5495-5504.1998

10.1146/annurev.micro.54.1.735

10.1128/JB.185.16.4779-4786.2003

10.1021/bi00277a041

10.1093/jac/12.5.435

10.1093/emboj/20.18.5040

10.1038/358727a0

10.1128/JB.185.11.3270-3277.2003

10.1046/j.1365-2958.1998.01036.x

10.1046/j.1365-2958.1998.00925.x

10.1006/abbi.2000.1794

10.1016/0005-2736(94)90067-1

10.1016/S0301-4622(03)00062-0

10.1093/emboj/19.22.5980

10.1128/AAC.44.11.2969-2978.2000

10.1046/j.1365-2958.2001.02501.x

10.1016/S0014-5793(00)01244-8

10.1099/00221287-143-3-1029

10.1128/jb.175.5.1475-1483.1993

10.1074/jbc.274.8.5114

10.1002/j.1460-2075.1995.tb00294.x

10.1128/jb.178.13.3715-3721.1996

10.1111/j.1574-6968.1997.tb12558.x

Delcour, A. H. 2002. Structure and function of pore-forming beta-barrels from bacteria. J. Mol. Microbiol. Biotechnol.4:1-10.

10.1016/0014-5793(92)80622-N

10.1007/BF01870957

10.1111/j.1365-2958.1995.tb02254.x

10.1111/j.1365-2958.1994.tb01021.x

10.1016/S0378-1119(96)00329-0

10.1128/jb.176.13.3825-3831.1994

10.1074/jbc.M205857200

10.1074/jbc.C100091200

10.1128/jb.177.19.5447-5452.1995

10.1128/JB.181.9.2726-2732.1999

10.1128/iai.44.1.16-21.1984

10.1128/mr.58.3.293-316.1994

10.1093/emboj/19.1.57

10.1016/S0021-9258(17)31465-5

10.1128/JB.183.20.6054-6064.2001

10.1006/jmbi.2000.3897

10.1074/jbc.M000268200

10.1016/S0969-2126(99)80055-0

10.1016/S0969-2126(96)00016-0

10.1128/jb.179.10.3171-3180.1997

10.1016/S0005-2736(00)00300-X

Engel, A. M., M. Brunen, and W. Baumeister. 1993. The functional properties of Omp-beta, the regularly arrayed porin of the hyperthermophilic bacterium Thermotoga maritima.FEMS Microbiol. Lett.109:231-236.

10.1016/1047-8477(90)90103-J

10.1074/jbc.M206983200

10.1016/S0014-5793(97)01150-2

10.1126/science.286.5444.1561

10.1128/iai.63.4.1567-1572.1995

10.1128/JB.180.17.4452-4459.1998

10.1021/bi027120z

10.1111/j.1365-2958.1994.tb01279.x

10.1126/science.1067313

10.1016/S0005-2736(02)00578-3

10.1126/science.282.5397.2215

10.1016/S0969-2126(00)00143-X

10.1016/S0021-9258(17)44788-0

10.1006/jmbi.1996.0085

10.1128/jb.177.3.805-809.1995

10.1074/jbc.273.5.2747

10.1038/nsb0198-37

10.1111/j.1365-2958.1995.mmi_18040779.x

10.1128/jb.175.9.2754-2757.1993

10.1016/S0021-9258(19)85361-9

10.1128/jb.162.1.85-91.1985

10.1126/science.284.5418.1322

10.1111/j.1432-1033.1975.tb04172.x

10.1111/j.1365-2958.1992.tb02197.x

10.1046/j.1365-2958.2000.02094.x

10.1016/S0021-9258(19)81685-X

10.1093/emboj/cdg174

10.1007/BF00283883

10.1128/jb.173.7.2196-2205.1991

10.1074/jbc.M005779200

10.1128/AAC.42.11.2799

10.1016/0005-2736(89)90408-2

10.1128/jb.153.3.1238-1246.1983

10.1007/BF00409716

10.1016/S0021-9258(17)43246-7

10.1016/S0070-2161(08)60307-X

Goldstein, F. W., L. Gutmann, R. Williamson, E. Collatz, and J. F. Acar. 1983. In vivo and in vitro emergence of simultaneous resistance to both beta-lactam and aminoglycoside antibiotics in a strain of Serratia marcescens.Ann. Microbiol. (Paris)134A:329-337.

10.1099/13500872-140-12-3285

10.1073/pnas.84.22.8135

10.1046/j.1365-2958.2002.03250.x

10.1128/JB.183.6.1835-1842.2001

10.1074/jbc.M005515200

10.1128/AEM.66.6.2318-2324.2000

10.1128/JB.181.23.7212-7220.1999

10.1128/JB.182.14.4077-4086.2000

10.1046/j.1365-2958.1998.00757.x

10.1126/science.276.5310.250

10.1016/S0092-8674(00)81750-X

10.1128/MMBR.62.4.1435-1491.1998

10.1128/aem.62.12.4471-4477.1996

10.1093/jac/8.6.429

10.1016/0005-2736(86)90569-9

10.1146/annurev.micro.56.012302.160310

10.1128/jb.140.3.902-910.1979

10.1016/0005-2736(79)90373-0

10.1128/jb.174.2.471-476.1992

10.1128/jb.150.2.730-738.1982

10.1128/AAC.19.5.777

10.1128/AAC.26.1.48

10.1007/BF00276478

10.1007/s002849900316

10.1016/0014-5793(76)80737-5

10.1073/pnas.0737682100

10.1128/AAC.20.4.549

10.1128/jb.173.2.449-456.1991

10.1002/j.1460-2075.1996.tb00434.x

Harms, N., W. C. Oudhuis, E. A. Eppens, Q. A. Valent, M. Koster, J. Luirink, and B. Oudega. 1999. Epitope tagging analysis of the outer membrane folding of the molecular usher FaeD involved in K88 fimbriae biosynthesis in Escherichia coli.J. Mol. Micribiol. Biotechnol.1:319-325.

10.1093/oxfordjournals.jbchem.a131413

10.1006/cryo.2001.2307

10.1128/JB.182.6.1739-1747.2000

10.1046/j.1365-2958.1998.01063.x

10.1074/jbc.M212280200

10.1111/j.1365-2958.1994.tb00329.x

10.1111/j.1432-1033.1989.tb15147.x

10.1128/IAI.69.3.1231-1243.2001

10.1099/13500872-145-3-673

10.1093/jac/46.2.273

10.1128/JB.182.1.198-202.2000

10.1007/BF00328148

10.1046/j.1365-2958.2002.02880.x

10.1074/jbc.M003494200

10.1016/S0014-5793(97)00131-2

10.1128/jb.174.3.914-920.1992

10.1128/jb.174.3.908-913.1992

10.1128/JB.182.5.1191-1199.2000

10.1074/jbc.M203740200

10.1074/jbc.275.17.12489

10.1128/jb.178.11.3085-3090.1996

10.1111/j.1365-2958.1995.tb02319.x

10.1128/MMBR.62.2.379-433.1998

10.1016/0263-7855(96)00018-5

10.1099/13500872-140-2-379

10.1099/00221287-143-8-2797

10.1073/pnas.212344499

10.1016/S0022-2836(02)00778-7

10.1016/S0022-2836(02)00380-7

10.1016/0014-5793(93)80597-N

10.1016/0005-2736(77)90105-5

10.1016/0014-5793(78)81263-0

10.1006/jmbi.2000.3599

10.1074/jbc.274.53.37731

10.1046/j.1365-2958.2001.02278.x

10.1016/S0021-9258(18)99895-9

10.1016/S0891-5520(05)70395-0

Jann B. and K. Jann. 1997. Capsules of Escherichia coli p. 113-143. In M. Sussman (ed.) Escherichia coli : mechanisms of virulence. Cambridge University Press Cambridge United Kingdom.

10.1016/0022-2836(88)90393-2

10.1016/0022-2836(89)90351-3

10.1016/1047-8477(90)90086-R

10.1017/S003358350000559X

10.1111/j.1574-6968.1994.tb07194.x

10.1128/jb.172.3.1418-1423.1990

10.1111/j.1365-2958.1991.tb02145.x

Jeanteur D. J. H. Lakey and F. Pattus. 1994. The porin superfamily: diversity and common features p. 363-380. In J.-M. Ghuysen and R. Hakenbeck (ed.) New comprehensive biochemistry vol. 27. Bacterial cell wall. Elsevier Amsterdam The Netherlands.

10.1073/pnas.91.22.10675

10.1126/science.276.5316.1261

10.1128/AAC.47.3.1101-1111.2003

10.1006/jmbi.1999.2630

10.1016/S0378-1119(00)00367-X

Jones, R. M., V. Pagmantidis, and P. A. Williams. 2000. sal genes determining the catabolism of salicylate esters are part of a supraoperonic cluster of catabolic genes in Acinetobacter sp. strain ADP1. J. Bacteriol.182:2018-2025.

Juergens, U. J. 1989. Pore-forming activity of outer membrane extracts from the unicellular cyanobacterium Synechocystis PC 6714. Z. Naturforsch. Sect. C.44:165-169.

10.1128/jb.177.14.3998-4008.1995

10.1128/JB.182.5.1232-1242.2000

10.1046/j.1365-2958.2001.02598.x

Kamio, Y., K. C. Kim, and H. Takahashi. 1972. Identification of the basic structure of a glycolipid from Selenomonas ruminantium as β-glucosaminyl-1,6-glucosamine. Agric. Biol. Chem.36:2195-2201.

10.1021/bi00657a012

10.1038/415553a

10.1111/j.1574-6968.1995.tb07471.x

10.1128/jb.158.3.1179-1181.1984

10.1074/jbc.M009019200

Karlsson K.-A. 1982. Glycolipids and surface membranes p. 1-74. In D. Chapman (ed.) Biological membranes vol. 4. Academic Press Inc. New York N.Y.

10.1006/jmbi.1994.1451

10.1128/JB.181.20.6543-6546.1999

10.1128/JB.183.22.6662-6666.2001

10.1128/jb.174.14.4798-4806.1992

10.1111/j.1432-1033.1991.tb15962.x

10.1073/pnas.0836837100

10.1046/j.1365-2958.2000.01893.x

10.1038/sj.jim.2900730

10.1128/jb.176.2.284-290.1994

10.1006/jmbi.1994.1280

Kelly, D. P., and A. P. Wood. 2000. Reclassification of some species of Thiobacillus to the newly designated genera Acidithiobacillus gen. nov., Halothiobacillus gen. nov. and Thermithiobacillus gen. nov. Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 50:511-516.

10.1073/pnas.79.4.1092

10.1016/0022-2836(88)90108-8

10.1074/jbc.M001041200

10.1099/00221287-148-11-3497

10.1006/jmbi.1993.1613

10.1111/j.1432-1033.1995.310_1.x

10.1099/00221287-147-4-1059

10.1006/jcis.1999.6137

10.1111/j.1365-2958.1993.tb01708.x

10.1111/j.1365-2958.1995.tb02348.x

10.1046/j.1365-2958.2000.01983.x

10.1046/j.1365-2958.1999.01433.x

10.1111/j.1348-0421.1994.tb02149.x

10.1021/bi011263o

10.1096/fasebj.11.7.9212084

10.1038/35016007

10.1046/j.1365-2958.1997.6141981.x

10.1021/ja991374z

10.1006/jmbi.1994.1690

10.1046/j.1365-2958.2000.02167.x

10.1099/00221287-147-11-3135

10.1073/pnas.170128997

10.1016/S0006-3495(02)75442-8

10.1128/jb.174.6.1793-1800.1992

10.1111/j.1432-1033.1991.tb16069.x

10.1128/jb.177.8.2098-2106.1995

10.1111/j.1574-6968.1988.tb02972.x

10.1016/S0021-9258(18)82280-3

10.1128/JB.184.23.6746-6749.2002

10.1006/bbrc.2000.4129

10.1128/jb.162.1.9-20.1985

10.1111/j.1432-1033.1989.tb14598.x

10.1128/jb.174.1.269-278.1992

10.1016/S0300-9084(02)01419-0

10.1111/j.1574-6968.1999.tb13731.x

10.1128/JB.182.3.771-781.2000

10.1038/10677

10.1128/JB.184.8.2300-2304.2002

10.1016/0006-291X(65)90191-9

10.1046/j.1365-2958.1997.3331703.x

10.1002/j.1460-2075.1996.tb00967.x

10.1046/j.1365-2958.2000.01699.x

10.1128/JB.183.1.12-27.2001

10.1021/bi980961e

10.1016/S0014-5793(99)00844-3

10.1128/JB.182.3.764-770.2000

10.1126/science.278.5343.1635

10.1016/S0006-3495(01)75761-X

10.1074/jbc.271.47.29545

10.1073/pnas.92.24.11254

10.1128/JB.180.15.3917-3922.1998

10.1016/S0923-2508(01)01226-8

10.1016/S0092-8674(00)81700-6

10.1016/S0304-4157(00)00007-1

Lou, K.-L., N. Saint, A. P. G. Rummel, S. A. Benson, J. P. Rosenbusch, and T. Schirmer. 1996. Structural and functional characterization of OmpF porin mutants selected for larger pore size. I. Crystallographic analysis. J. Biol. Chem.271:20669-20675.

10.1073/pnas.77.1.167

10.1128/jb.157.1.262-268.1984

10.1016/S0264-410X(98)00266-7

10.1128/jb.145.2.946-952.1981

10.1046/j.1365-2958.2002.02754.x

10.1016/S0021-9258(18)69233-6

10.1128/JB.183.2.800-803.2001

10.1099/00221287-144-11-3003

10.1128/iai.58.5.1247-1253.1990

10.1007/BF00769525

10.1126/science.284.5419.1516

10.1073/pnas.161170398

10.1128/iai.61.9.3785-3790.1993

10.1021/bi0109515

10.1128/AAC.40.2.342

10.1128/AAC.43.2.397

10.1128/AAC.43.7.1669

10.1016/S0006-3495(98)74045-7

10.1046/j.1365-2443.2000.00347.x

10.1128/JB.181.22.7014-7020.1999

10.1073/pnas.85.4.1071

10.1007/978-1-4757-5140-6_3

10.1146/annurev.micro.55.1.49

10.1046/j.1365-2958.2003.03673.x

10.1093/infdis/156.5.751

10.1146/annurev.bb.05.060176.001225

10.1038/73309

10.1110/ps.2760102

10.1099/00221287-143-7-2373

Mindich L. and D. H. Bamford. 1988. Lipid-containing bacteriophages p. 475-520. In R. Calendar (ed.) Bacteriophages vol. 2. Plenum Press New York N.Y.

10.1074/jbc.273.39.25329

10.1128/jb.170.2.528-533.1988

10.1128/jb.171.8.4105-4111.1989

10.1006/jsbi.2002.4447

10.1128/AAC.31.3.379

10.1093/oxfordjournals.jbchem.a132528

10.1111/j.1574-6968.1997.tb12681.x

10.1046/j.1365-2958.1998.00817.x

10.1046/j.1365-2958.2001.02357.x

10.1128/JB.182.14.3998-4004.2000

10.1111/j.1574-695X.1996.tb00127.x

10.1128/jb.159.2.570-578.1984

10.1016/S0021-9258(19)41574-3

Mosig G. and F. Eiserling. 1988. Phage T4: structure and metabolism p. 521-606. In R. Calendar (ed.) Bacteriophages vol. 2. Plenum Press New York N.Y.

10.1128/jb.179.19.6205-6207.1997

10.1006/jmbi.1998.2359

10.1038/nature01050

10.1128/JB.183.19.5554-5561.2001

10.1016/S0006-3495(88)83148-5

10.1128/JB.182.9.2660-2663.2000

10.1016/S0021-9258(17)33673-6

10.1016/0022-2860(89)80015-8

10.1073/pnas.152206799

10.1023/A:1000262802010

10.1002/pro.5560040820

Nguyen, L., I. T. Paulsen, J. Tchieu, C. J. Hueck, and M. H. Saier, Jr. 2000. Phylogenetic analyses of the constituents of type III protein secretion systems. J. Mol. Microbiol. Biotechnol.2:125-144.

10.1046/j.1365-2958.1999.01472.x

10.1128/jb.177.19.5716-5718.1995

10.1128/JB.183.17.5163-5170.2001

10.1099/00221287-143-2-603

10.1097/00001432-199912000-00001

10.1016/0076-6879(94)35143-0

10.1128/jb.178.20.5853-5859.1996

10.1016/0005-2736(76)90182-6

10.1111/j.1365-2958.1992.tb01487.x

10.1016/S0021-9258(17)41716-9

10.1126/science.8153625

10.1016/S1368-7646(98)80023-X

Nikaido H. 2001. Preventing drug access to targets: cell surface permeability barriers and active efflux in bacteria. Semin. Cell. Dev. Biol. 12: 215-223.

10.1128/JB.180.17.4686-4692.1998

10.1111/j.1365-2958.1993.tb01647.x

10.1128/AAC.34.2.337

10.1016/S0021-9258(17)35239-0

10.1085/jgp.77.2.121

10.1128/jb.153.1.241-252.1983

10.1128/jb.153.1.232-240.1983

10.1016/0005-2736(77)90363-7

10.1128/mr.49.1.1-32.1985

10.1046/j.1462-2920.1999.00003.x

10.1073/pnas.96.14.8173

10.1093/emboj/19.10.2229

10.1111/j.1365-2958.1995.tb02299.x

10.1016/S0006-3495(97)78755-1

10.1128/AAC.44.7.1983-1985.2000

10.1128/JB.181.17.5426-5432.1999

10.1111/j.1574-6968.1998.tb13911.x

10.1016/0014-5793(93)80512-S

10.1128/JB.185.6.1870-1885.2003

10.1073/pnas.95.11.6419

10.1128/jb.176.1.1-6.1994

10.1021/bi00703a014

10.1128/jb.139.3.835-841.1979

10.1074/jbc.274.35.25159

10.1093/infdis/159.5.1005

10.1111/j.1749-6632.1978.tb22013.x

10.1128/JB.183.16.4839-4847.2001

10.1128/AAC.31.1.121

10.1016/0009-3084(77)90033-0

10.1002/j.1460-2075.1985.tb03822.x

10.1099/00221287-138-4-755

10.1099/00221287-143-8-2685

10.1006/jmbi.2000.3671

10.1038/2983

10.1042/bj20030027

10.1093/jac/29.6.629

10.1073/pnas.94.13.6741

10.1021/bi981215c

10.1021/bi010046k

10.1128/AAC.46.1.1-11.2002

10.1016/S0006-3495(02)75517-3

10.1093/jac/18.4.547

10.1128/JB.181.11.3578-3581.1999

10.1046/j.1365-2958.1996.t01-3-442924.x

10.1128/jb.171.2.952-957.1989

10.1074/jbc.272.27.16868

10.1016/S0022-2836(02)00089-X

10.1128/jb.179.22.7004-7010.1997

10.1111/j.1365-2958.1992.tb00853.x

10.1038/4869

10.1046/j.1365-2958.2003.03629.x

10.1111/j.1365-2958.1996.tb02532.x

10.1046/j.1365-2958.2003.03484.x

10.1016/S0147-619X(02)00017-3

10.1128/JB.180.13.3388-3392.1998

10.1073/pnas.062630899

10.1021/jm991031b

10.1073/pnas.170219997

10.1128/JB.183.12.3652-3662.2001

10.1128/MR.57.1.50-108.1993

10.1146/annurev.ge.24.120190.000435

10.1016/S0378-1119(96)00803-7

10.1139/m93-015

10.1099/00221287-146-6-1437

10.1099/00221287-148-11-3395

10.1074/jbc.M300379200

10.1074/jbc.M300378200

10.1093/infdis/154.2.289

10.1016/0014-5793(90)80155-C

10.1073/pnas.86.6.2051

10.1146/annurev.bi.59.070190.001021

10.1128/jb.175.18.5745-5753.1993

Raetz C. R. H. 1996. Bacterial lipopolysaccharides: a remarkable family of bioactive macroamphiphiles p. 1035-1063. In F. C. Neidhardt R. Curtiss III J. L. Ingraham E. C. C. Lin K. B. Low B. Magasanik W. S. Reznikoff M. Riley M. Schaechter and H. E. Umbarger (ed.) Escherichia coli and Salmonella : cellular and molecular biology 2nd ed. ASM Press Washington D.C.

10.1146/annurev.biochem.71.110601.135414

10.1128/AAC.45.8.2331-2339.2001

10.1099/00207713-49-2-645

10.1007/BF02529962

10.1128/JB.180.14.3556-3562.1998

10.1128/iai.63.1.38-42.1995

10.1046/j.1365-2958.2002.03152.x

10.1128/jb.178.3.823-830.1996

10.1016/S0966-842X(97)82912-5

10.1099/00221287-142-4-873

10.1128/jb.176.18.5639-5647.1994

10.1074/jbc.270.29.17559

10.1042/bst0240754

10.1046/j.1432-1327.1998.2510359.x

10.1016/S0021-9258(19)85667-3

10.1016/S0092-8674(00)80342-6

10.1007/BF00280309

10.1016/S0005-2736(00)00332-1

10.1007/s00232-001-0037-x

10.1128/JB.185.9.2952-2960.2003

10.1046/j.1365-2958.1998.00914.x

10.1007/s002030050696

10.1046/j.1365-2958.2001.02552.x

10.1146/annurev.micro.50.1.285

10.1128/IAI.69.7.4276-4286.2001

10.1128/jb.169.9.4003-4010.1987

10.1021/bi00474a020

10.1016/S0021-9258(17)42484-7

10.1016/S0008-6215(00)82666-X

10.1046/j.1365-2958.2003.03531.x

10.1016/S0021-9258(19)42066-8

10.1128/jb.173.18.5631-5638.1991

10.1128/JB.184.5.1407-1416.2002

10.1111/j.1365-2672.1984.tb04697.x

10.1016/S0006-3495(02)75383-6

10.1006/jmbi.1998.1791

10.1111/j.1365-2958.1994.tb01296.x

10.1126/science.8036510

10.1126/science.1411544

10.1046/j.1432-1327.1998.2550673.x

10.1046/j.1432-1327.2000.01156.x

10.1016/0005-2736(93)90388-G

Saint, N., K.-L. Lou, C. Widmer, M. Luckey, T. Schirmer, and J. P. Rosenbusch. 1996. Structural and functional characterization of OmpF porin mutants selected for larger pore size. II. Functional characterization. J. Biol. Chem.271:20676-20680.

10.1006/bbrc.1996.0855

10.1128/jb.143.2.772-780.1980

10.1128/JB.181.3.791-798.1999

10.1128/JB.185.1.13-19.2003

10.1046/j.1365-2958.2001.02403.x

10.1046/j.1365-2958.2002.03204.x

10.1093/emboj/cdg152

10.1073/pnas.160070497

10.1111/j.1574-6968.1987.tb02031.x

10.1021/bi982296f

10.1111/j.1432-1033.1997.00300.x

10.1126/science.7701347

10.1007/BF01869662

10.1016/S0021-9258(18)71623-2

10.1128/jb.176.4.1099-1110.1994

10.1006/jsbi.1997.3946

10.1126/science.7824948

10.1006/jmbi.1999.3326

10.1002/pro.5560070714

10.1111/j.1365-2958.1991.tb00769.x

10.1128/jb.108.1.553-563.1971

10.1128/jb.108.1.545-552.1971

10.1128/mr.57.3.655-682.1993

10.1111/j.1365-2958.1991.tb02153.x

10.1111/j.1365-2958.1995.mmi_17040757.x

10.1016/0955-0674(93)90143-E

10.1016/S0959-440X(00)00120-2

10.1016/S0005-2736(02)00577-1

10.1128/JB.184.17.4906-4911.2002

10.1016/S0021-9258(19)57283-0

10.1128/jb.173.2.926-928.1991

10.1128/JB.180.14.3541-3547.1998

10.1006/jsbi.1993.1026

10.1128/iai.63.8.3174-3181.1995

10.1128/JB.181.18.5838-5842.1999

10.1046/j.0014-2956.2001.02442.x

10.1074/jbc.M209389200

10.1128/JB.181.23.7206-7211.1999

10.1002/bip.10279

10.1042/bj1880131

10.1111/j.1365-2958.1990.tb00653.x

10.1111/j.1365-2958.1992.tb01407.x

10.1016/0014-5793(92)80372-N

10.1128/jb.169.12.5489-5495.1987

10.1128/jb.169.10.4830-4833.1987

10.1128/jb.178.14.4182-4188.1996

10.1074/jbc.M301202200

10.1038/35036052

10.1021/bi00417a001

10.1128/IAI.71.7.3937-3946.2003

10.1128/jb.178.16.4909-4918.1996

10.1128/iai.65.9.3654-3661.1997

10.1128/jb.124.2.942-958.1975

10.1038/401717a0

10.1021/bi000810n

10.1021/bi990867d

10.1093/protein/8.1.5

10.1128/jb.178.17.5092-5099.1996

10.1046/j.1365-2958.2001.02394.x

10.1093/emboj/20.24.6937

10.1038/33046

10.1128/jb.178.16.4885-4893.1996

10.1128/jb.176.13.4144-4156.1994

10.1016/0022-2836(91)90880-F

10.1016/S0021-9258(17)32406-7

Sugawara, E., and H. Nikaido. 1997. Only oligomeric forms of low efficiency porins OmpA and OprF appear to contain open channels. Biophys. J.72:A138.

10.1016/S0021-9258(18)45908-X

10.1128/jb.178.20.6067-6069.1996

10.1128/jb.177.17.4914-4920.1995

10.1074/jbc.271.35.21239

10.1038/368265a0

10.1128/mr.49.1.81-99.1985

10.1128/iai.56.4.855-863.1988

10.1016/S0021-9258(18)67431-9

Takeuchi, M., K. Hamana, and A. Hiraishi. 2001. Proposal of the genus Sphingomonas sensu stricto and three new genera, Sphingobium, Novosphingobium and Sphingopyxis, on the basis of phylogenetic and chemotaxonomic analyses. Int. J. Syst. Evol. Microbiol. 51:1405-1417.

10.1021/bi00506a013

10.1093/emboj/19.15.3876

10.1016/0014-5793(91)80899-E

10.1099/00221287-144-7-1737

10.1093/emboj/17.22.6487

Thanassi, D. G. 2002. Ushers and secretins: channels for the secretion of folded proteins across the bacterial outer membrane. J. Mol. Microbiol. Biotechnol.4:11-20.

10.1128/jb.179.8.2512-2518.1997

10.1016/S0955-0674(00)00111-3

10.1073/pnas.95.6.3146

10.1073/pnas.84.21.7735

10.1007/BF00769533

10.1099/00221287-138-9-1829

10.1016/S0006-3495(98)77986-X

10.1016/0006-291X(92)90244-F

10.1021/bi00158a010

10.1021/bi00158a009

10.1038/41483

Tommassen, J., and B. Lugtenberg. 1982. PHO-regulon of Escherichia coli K12: a minireview. Ann. Microbiol. (Paris)133:243-249.

Toro, C. S., S. R. Lobos, I. Calderon, M. Rodriguez, and G. C. Mora. 1990. Clinical isolate of a porin-less Salmonella typhi resistant to high levels of chloramphenicol. Antimicrob. Agents Chemother.34:1716-1719.

10.1111/j.1574-6968.1999.tb08831.x

10.1074/jbc.M010730200

10.1074/jbc.M106962200

10.1074/jbc.M106961200

10.1016/S0021-9258(18)53244-0

10.1111/j.1365-2958.1994.tb01289.x

Trias, J., J. Dufresne, R. C. Levesque, and H. Nikaido. 1989. Decreased outer membrane permeability in imipenem-resistant mutants of Pseudomonas aeruginosa.Antimicrob. Agents Chemother.33:1201-1206.

10.1126/science.1279810

10.1128/AAC.34.1.52

10.1016/S0021-9258(18)55452-1

10.1016/0005-2736(88)90148-4

10.1016/S0378-1119(96)00471-4

10.1128/jb.176.15.4597-4609.1994

10.1124/mol.62.5.1036

10.1016/S0378-1119(96)00692-0

10.1128/iai.62.4.1392-1399.1994

10.1128/JB.181.6.1920-1923.1999

Umeda, H., H. Aiba, and T. Mizuno. 1996. SomA, a novel gene that encodes a major outer-membrane protein of Synechococcus sp. PCC 7942. Microbiology142:2121-2128.

10.1128/mr.56.3.395-411.1992

10.1128/AAC.37.11.2255

10.1016/0005-2736(90)90218-D

10.1128/jb.139.2.664-667.1979

10.1016/0005-2736(86)90405-0

10.1128/jb.162.3.918-924.1985

10.1099/00221287-147-6-1621

10.1074/jbc.M302803200

10.1093/emboj/20.18.5033

10.1016/S0301-4622(99)00153-2

10.1093/protein/14.11.943

10.1016/0014-5793(84)80479-2

10.1128/JB.185.6.1841-1850.2003

Veiga, E., V. de Lorenzo, and L. A. Fernandez. 1999. Probing secretion and translocation of a beta-autotransporter using a reporter single-chain Fv as a cognate passenger domain. Mol. Microbiol.33:1232-1243.

10.1093/emboj/21.9.2122

10.1128/JB.181.11.3472-3477.1999

10.1006/jmbi.2000.4217

10.1016/S0969-2126(00)80063-5

10.1074/jbc.M200408200

10.1126/science.1078973

10.1128/AAC.27.3.393

10.1016/S0022-2836(05)80362-6

10.1016/0168-9525(92)90264-5

10.1073/pnas.87.12.4776

Wang, J., J.-M. Betton, V. Michel, M. Hofnung, and A. Charbit. 1997. Identification of a cryptic porin gene in the Escherichia coli genome: Expression and insertion of a monomeric form of the protein into the outer membrane. Mol. Microbiol.26:1141-1143.

10.1006/jmbi.1997.1224

10.1016/S0006-3495(97)78852-0

10.1128/jb.170.7.3283-3286.1988

10.1111/j.1432-1033.1989.tb14945.x

10.1111/j.1432-1033.1985.tb09154.x

10.1126/science.1721242

10.1016/0014-5793(91)80336-2

10.1016/0022-2836(92)90903-W

10.1016/0014-5793(89)81735-1

10.1016/0014-5793(90)80942-C

10.1128/jb.178.16.5027-5031.1996

Wen, A., M. Fegan, C. Hayward, S. Chakraborty, and L. I. Sly. 1999. Phylogenetic relationships among members of the Comamonadaceae, and description of Delftia acidovorans (den Dooren de Jong 1926 and Tamaoka et al. 1987) gen. nov., comb. nov. Int. J. Syst. Bacteriol.49:567-576.

10.1128/AAC.27.4.455

10.1006/anae.1996.0039

10.1099/00222615-37-3-165

10.1016/S0378-1119(01)00835-6

10.1006/anae.2002.0427

10.1046/j.1365-2958.1999.01276.x

10.1128/IAI.70.1.121-126.2002

Wiedemann B. and H. Grimm. 1996. Susceptibility to antibiotics: species incidence and trends p. 900-1168. In V. Lorian (ed.) Antibiotics in laboratory medicine 4th ed. The Williams & Wilkins Co. Baltimore Md.

10.1021/bi970177e

10.1007/s002329900350

10.1016/S0006-3495(96)79573-5

10.1016/0005-2736(94)90079-5

10.1111/j.1574-6968.1977.tb00961.x

10.1007/BF00411182

10.1016/S0163-7827(96)00004-5

Wilkinson S. G. 1988. Gram-negative bacteria p. 299-488. In C. Ratledge and S. G. Wilkinson (ed.) Microbial lipids vol. 1. Academic Press Ltd. London United Kingdom.

10.1128/mr.51.2.221-271.1987

10.1016/S0723-2020(84)80034-X

10.1016/S0723-2020(85)80007-2

10.1111/j.1574-6968.1989.tb03681.x

10.1515/znc-1990-0602

10.1016/S0378-1119(97)00065-6

10.1007/s002030050372

Wollenweber, H. W., S. Schlecht, O. Luderitz, and E. T. Rietschel. 1983. Fatty acid in lipopolysaccharides of Salmonella species grown at low temperature. Identification and position. Eur. J. Biochem.130:167-171.

10.1128/JB.183.1.367-374.2001

10.1128/JB.182.9.2402-2410.2000

10.1111/j.1365-2958.1993.tb01954.x

10.1016/0378-1119(95)00155-Y

10.1128/jb.177.11.3021-3026.1995

10.1016/S0014-5793(99)00121-0

10.1111/j.1365-2958.1993.tb01643.x

10.1093/jac/26.2.175

10.1111/j.1574-6968.1983.tb00166.x

10.1128/AEM.66.10.4414-4420.2000

10.1021/bi980809c

10.1128/jb.174.1.336-341.1992

10.1016/S0005-2736(02)00359-0

10.1128/IAI.68.8.4485-4491.2000

10.1074/jbc.273.41.26310

10.1128/JB.182.19.5620-5623.2000

10.1021/ja0284456

10.1016/0014-5793(96)00945-3

10.1016/S0021-9258(18)83347-6

10.1016/S0021-9258(17)35266-3

10.1128/AAC.27.1.84

10.1128/jb.152.2.636-642.1982

10.1016/S0021-9258(18)32924-7

10.1128/JB.185.19.5657-5664.2003

10.1126/science.1083137

10.1110/ps.4910102

10.1016/S0005-2736(02)00579-5

10.1128/jb.162.1.430-433.1985

10.1016/S0021-9258(19)85942-2

10.1016/S0969-2126(00)00189-1

10.1006/jmbi.1998.2313

10.1073/pnas.96.13.7190

10.1128/JB.182.15.4264-4267.2000

Zhai, Y., and M. H. Saier, Jr. 2002. The beta-barrel finder (BBF) program, allowing identification of outer membrane beta-barrel proteins encoded within prokaryotic genomes. Protein Sci.11:2196-207.

10.1016/S0005-2736(03)00176-7

10.1111/j.1574-6968.1999.tb13689.x

10.1128/JB.181.23.7168-7175.1999

10.1128/IAI.68.10.5679-5689.2000

10.1074/jbc.274.26.18503

10.1074/jbc.M106960200

10.1074/jbc.275.18.13542

10.1074/jbc.273.20.12466

10.1111/j.1432-1033.1997.t01-1-00575.x