Protein β-casein biến đổi phục hồi khả năng hồi phục nhiệt của carbonic anhydrase II ở người: Cơ chế cầu muối

Biotechnology and Applied Biochemistry - Tập 60 Số 3 - Trang 298-304 - 2013
Azadeh Fallah‐Bagheri1, Ali Akbar Moosavi–Movahedi2,1, Mohammad Taghi Taghizadeh1, Reza Khodarahmi‬3, Leila Maˈmani4, Nooshin Bijari3, Mousa Bohlooli1, Abbas Shafiee2,4, Nader Sheibani5, Ali Akbar Saboury2,1
1Institute of Biochemistry and Biophysics, University of Tehran, Tehran, Iran
2Center of Excellence in Biothermodynamics, University of Tehran, Tehran, Iran
3Medical Biology Research Center, Kermanshah University of Medical Sciences, Kermanshah, Iran
4Department of Medicinal Chemistry, Faculty of Pharmacy and Pharmaceutical Sciences Research Center, Tehran University of Medical Sciences, Tehran, Iran
5Departments of Ophthalmology and Visual Sciences, and Pharmacology University of Wisconsin School of Medicine and Public Health Madison WI USA

Tóm tắt

Tóm tắt

Protein β‐casein biến đổi (mβ‐CN) đã được nghiên cứu như một phụ gia hiệu quả cho khả năng hồi phục nhiệt của carbonic anhydrase II ở người (HCA II) tại pH 7.75. mβ‐CN được tạo ra thông qua việc biến đổi các gốc axit của β‐casein (β‐CN) bằng cách sử dụng thuốc thử Woodward K. Các tác động của mβ‐CN đối với khả năng hồi phục và độ ổn định của HCA II được xác định bằng các phương pháp quang phổ nhiệt quét khác nhau, UV–vis, và phương pháp quang phổ huỳnh quang 1-anilinonaphthalene-8-sulfonic acid. mβ‐CN, với tư cách là một phụ gia, đã tăng cường khả năng hồi phục nhiệt của HCA II lên 33%. Tổng thể, các kết quả của chúng tôi chỉ ra rằng mβ‐CN rất hiệu quả trong việc giảm sự kết tụ nhiệt và tăng cường độ ổn định của HCA II. Sử dụng các nghiên cứu lý thuyết, chúng tôi đề xuất rằng cơ chế hồi phục nhiệt được trung gian hóa thông qua sự hình thành cầu muối giữa phần Woodward của mβ‐CN và ion Zn của HCA II.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1038/nm1066

10.1002/med.10025

10.1016/S0163-7258(96)00198-2

10.1517/13543776.12.2.217

10.1517/13543776.10.5.575

10.1002/med.20068

10.1006/jmbi.1996.0699

10.1016/j.jmb.2004.07.024

10.1021/cr050262p

10.1007/s000180050348

10.1016/j.jphotobiol.2009.09.005

10.1021/ac0488560

10.1016/j.bbrc.2003.11.142

10.2174/138920109788488941

10.3390/ijms10020646

10.1039/b618779j

Şentürk M., 2009, J. Biol. Chem., 37, 289

10.1016/j.jbiotec.2010.07.003

10.1111/j.1747-0285.2009.00858.x

10.1016/j.ijbiomac.2010.10.001

10.1039/B913879J

10.1016/j.biocel.2004.12.004

10.1021/jf903072g

10.1016/j.abb.2008.04.028

10.1002/bip.21190

10.1016/j.ijbiomac.2012.07.023

10.1007/s11095-010-0222-7

10.1021/la026702e

10.1016/j.foodhyd.2004.10.005

10.1021/jf060119c

10.1021/jf0607866

10.1016/j.foodhyd.2006.09.006

10.1016/j.nano.2009.06.006

10.1016/j.nano.2010.01.003

10.1021/jf050661l

10.1016/j.ijbiomac.2011.06.020

10.1021/jf072630r

10.1016/0014-5793(81)80029-4

Brakes A. J., 1974, J. Biol. Chem., 249, 5452, 10.1016/S0021-9258(20)79749-8

Vangrysperre W., 1989, Biochem. J., 260, 163, 10.1042/bj2600163

10.1074/jbc.270.17.10050

10.1016/0006-3002(61)90898-8

10.1016/S0021-9258(19)52451-6

10.1110/ps.051596605

10.1016/j.bpc.2006.08.006

10.1021/bi00855a005

10.1093/nar/gkm251

10.1002/prot.10389

Sanner M. F., 1999, J. Mol. Graphics Mod., 17, 57

10.1002/jcc.21334

10.1002/(SICI)1096-987X(19981115)19:14<1639::AID-JCC10>3.0.CO;2-B

10.1021/jf9008372

10.1021/bm049748q

10.1016/S0014-5793(99)00042-3

10.3390/ijms12052797