Proteinase MMP và các chất ức chế mô của Proteinase MMP
Tóm tắt
Các proteinase matrix metalloproteinases (MMPs), còn được gọi là matrixins, thủy phân các thành phần của ma trận ngoài tế bào. Những proteinase này đóng vai trò trung tâm trong nhiều quá trình sinh học, chẳng hạn như sự hình thành phôi, tái tạo mô bình thường, lành vết thương và sự hình thành mạch, cũng như trong các bệnh như atheroma, viêm khớp, ung thư và loét mô. Hiện tại, 23 gen MMP đã được xác định ở người, và hầu hết đều là các protein đa miền. Bài đánh giá này mô tả các thành viên của gia đình matrixin và thảo luận về đặc điểm cụ thể của cơ chất, cấu trúc và chức năng của miền, sự kích hoạt của proMMPs, sự điều chỉnh hoạt động của matrixin bởi các chất ức chế mô của metalloproteinase, và những ý nghĩa bệnh sinh của chúng.
Từ khóa
#Proteinase #metalloproteinases #extracellular matrix #biological processes #pathophysiologyTài liệu tham khảo
Woessner JF. The matrix metalloproteinase family. In: Parks WC Mecham RP eds. Matrix Metalloproteinases. San Diego Calif: Academic Press; 1998: 1–13.
Gomez DE, Alonso DF, Yoshiji H, Thorgeirsson UP. Tissue inhibitors of metalloproteinases: structure, regulation and biological functions. Eur J Cell Biol. 1997; 74: 111–122.
Uria JA, López-Otín C. Matrilysin-2, a new matrix metalloproteinase expressed in human tumors and showing the minimal domain organization required for secretion, latency, and activity. Cancer Res. 2000; 60: 4745–4751.
Velasco G, Cal S, Merlos-Suárez A, Ferrando AA, Alvarez S, Nakano A, Arribas J, López-Otín C. Human MT6-matrix metalloproteinase: identification, progelatinase A activation, and expression in brain tumors. Cancer Res. 2000; 60: 877–882.
Nagase H. Activation mechanisms of matrix metalloproteinases. Biol Chem. 1997; 378: 151–160.
Woessner JF Nagase H. Matrix Metalloproteinases and TIMPs. Oxford UK: Oxford University Press; 2000.
Llano E, Pendas AM, Freije JP, Nakano A, Knäuper V, Murphy G, López-Otín C. Identification and characterization of human MT5-MMP, a new membrane-bound activator of progelatinase A overexpressed in brain tumors. Cancer Res. 1999; 59: 2570–2576.
Nagase H. Substrate specificity of MMPs. In: Clendenninn NJ Appelt K eds. Matrix Metalloproteinase Inhibitors in Cancer Therapy. Totowa NJ: Humana Press Inc; 2001: 39–66.
Tabata Y, Isashiki Y, Kamimura K, Nakao K, Ohba N. A novel splice site mutation in the tissue inhibitor of the metalloproteinases-3 gene in Sorsby’s fundus dystrophy with unusual clinical features. Hum Genet. 1998; 103: 179–182.
Lin HC, Chang JH, Jain S, Gabison EE, Kure T, Kato T, Fukai N, Azar DT. Matrilysin cleavage of corneal collagen type XVIII NC1 domain and generation of a 28-kDa fragment. Invest Ophthalmol Vis Sci. 2001; 42: 2517–2524.
Kadono Y, Okada Y, Namiki M, Seiki M, Sato H. Transformation of epithelial Madin-Darby canine kidney cells with p60(v-src) induces expression of membrane-type 1 matrix metalloproteinase and invasiveness. Cancer Res. 1998; 58: 2240–2244.
Sheu BC, Hsu SM, Ho HN, Lien HC, Huang SC, Lin RH. A novel role of metalloproteinase in cancer-mediated immunosuppression. Cancer Res. 2001; 61: 237–242.