Malonyl-CoA, a Key Signaling Molecule in Mammalian Cells

Annual Review of Nutrition - Tập 28 Số 1 - Trang 253-272 - 2008
David Saggerson1
1Institute of Structural & Molecular Biology, Darwin Building, University College London, Gower Street, WC1E 6BT, Great Britain.

Tóm tắt

Malonyl-CoA can be formed within the mitochondria, peroxisomes, and cytosol of mammalian cells. Besides being an intermediate in the pathways of de novo fatty acid biosynthesis and fatty acid elongation, malonyl-CoA has an important signaling function through its allosteric inhibition of carnitine palmitoyltransferase 1, the enzyme that normally exerts flux control over mitochondrial β-oxidation. Malonyl-CoA is rapidly turned over in mammalian cells, and the activities of acetyl-CoA carboxylase and malonyl-CoA decarboxylase are important determinants of its cytosolic concentration. It is now recognized that malonyl-CoA participates in a diverse range of physiological or pathological responses and systems. These include the ketogenic response of the liver to fasting and diabetes, carbohydrate versus fat fuel selection in muscle tissues, metabolic changes in muscle during contracture, alterations in fatty acid metabolism during cardiac ischemia and postischemic reperfusion, stimulation of B cell insulin secretion by glucose, and the hypothalamic control of appetite.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1073/pnas.97.4.1444

10.1126/science.1056843

10.1073/pnas.0505714102

10.1073/pnas.1733877100

10.1042/bj3340233

10.1042/bj2950061

10.1016/j.bbalip.2004.12.001

10.1016/S0014-5793(01)02788-0

Bianchi A, 1990, J. Biol. Chem., 265, 1502, 10.1016/S0021-9258(19)40045-8

10.1042/bj2260323

10.1042/bj2220639

10.1042/bj2300161

10.1042/bj2490645

10.1074/jbc.M600843200

10.1016/0005-2760(81)90282-4

10.1042/BJ20021269

10.1042/bj3220435

10.1074/jbc.270.15.8952

10.1042/BST20060223

10.1016/0163-7827(92)90014-A

10.1111/j.1432-1033.2004.04151.x

Cook GA, 1984, J. Biol. Chem., 259, 12030, 10.1016/S0021-9258(20)71315-3

10.1042/bj2241015

Cook GA, 1987, J. Biol. Chem., 262, 2050, 10.1016/S0021-9258(18)61616-3

Cook GA, 1978, J. Biol. Chem., 253, 2529, 10.1016/S0021-9258(17)40853-2

Cook GA, 1977, J. Biol. Chem., 252, 4421, 10.1016/S0021-9258(17)40284-5

10.2337/diabetes.49.8.1295

10.1042/bj3170791

10.1042/bj3180767

Dyck JR, 1998, Am. J. Physiol., 275, H2122

10.1042/0264-6021:3500599

10.1006/jmcc.2002.2060

10.1006/bbrc.2001.5201

10.1042/BJ20041533

10.1074/jbc.M705418200

10.1194/jlr.M500438-JLR200

10.1161/01.RES.0000229656.05244.11

10.1016/j.cardiores.2006.10.008

10.1016/S0014-5793(99)00179-9

10.1042/bj3230711

10.1074/jbc.M101078200

10.1042/bj3290225

10.1016/S0014-5793(99)00095-2

10.1006/bbrc.2000.3073

10.1016/S0026-0495(97)90229-8

Gamble MS, 1985, J. Biol. Chem., 260, 9516, 10.1016/S0021-9258(17)39262-1

10.1016/0020-711X(92)90382-B

10.1042/bj2770611

10.1111/j.1432-1033.2004.03997.x

Goodwin GW, 1999, Am. J. Physiol., 277, E772

10.1042/bj2390485

10.1042/bj2490409

Guynn RW, 1972, J. Biol. Chem., 247, 7325, 10.1016/S0021-9258(19)44633-4

10.1006/abbi.2001.2589

10.1042/0264-6021:3500061

10.1016/0163-7827(89)90010-6

10.1016/0005-2760(92)90001-C

10.1111/j.1432-1033.1997.00259.x

10.1016/S0014-5793(97)01597-4

10.2337/diabetes.54.2.462

10.1113/jphysiol.2005.102178

10.1042/BST0310207

10.1074/jbc.M506850200

10.2337/diabetes.52.7.1635

10.1042/bj2690365

10.1074/jbc.M002177200

10.1074/jbc.M007722200

10.1016/j.febslet.2005.10.050

10.1074/jbc.M706080200

10.1074/jbc.M406570200

10.1006/abio.2002.5696

10.1152/ajpendo.00233.2001

10.1146/annurev.nutr.17.1.77

10.1096/fasebj.3.11.2570725

10.1016/S0076-6879(88)66012-5

10.1042/bj2670085

10.1042/bj2720421

10.1074/jbc.270.29.17513

10.1016/j.bbrc.2004.01.040

10.1042/bj2370289

10.1007/s10557-006-0634-0

10.1074/jbc.M700885200

Louis NA, 1992, J. Biol. Chem., 267, 2287, 10.1016/S0021-9258(18)45876-0

10.1016/0005-2760(86)90058-5

10.1111/j.1432-1033.1997.00001.x

10.1146/annurev.bi.49.070180.002143

10.1042/bj2140021

McGarry JD, 1978, J. Biol. Chem., 253, 8291, 10.1016/S0021-9258(17)34394-6

10.1006/abbi.1994.1322

10.1111/j.1471-4159.1984.tb00927.x

10.1074/jbc.M010364200

10.1042/BST0301059

10.1042/bj2800733

10.1042/bj2990761

10.1016/0005-2760(92)90263-U

10.1074/jbc.M409037200

10.1042/bj3100853

10.1074/jbc.M201692200

10.1016/0014-5793(84)81201-6

10.1016/0026-0495(91)90018-R

10.1006/geno.2002.6845

10.1172/JCI200215715

10.1006/abio.2001.5349

10.1074/jbc.M405488200

10.2337/diabetes.53.4.1007

10.1152/ajpendo.00379.2004

10.1046/j.1365-201X.2003.01164.x

Ruderman NB, 1999, Am. J. Physiol., 276, E1

10.1074/jbc.274.35.24461

Saddik M, 1993, J. Biol. Chem., 268, 25836, 10.1016/S0021-9258(19)74465-2

10.1042/bj2020397

10.1016/0014-5793(81)80171-8

10.1016/0014-5793(81)81152-0

10.1016/0014-5793(81)80170-6

10.1042/bj2100591

10.1042/bj2360137

Saggerson ED, 1981, Biochem. Int., 3, 441

Saha AK, 1995, Am. J. Physiol., 269, E283

10.1074/jbc.C000291200

Saha AK, 1997, Am. J. Physiol., 272, E641

10.1152/ajpheart.2000.278.4.H1196

10.1042/bj3350533

10.1111/j.1432-1033.2004.04218.x

10.1021/bi9803426

10.1074/jbc.274.14.9421

10.1021/bi9918700

10.1016/0003-2697(84)90776-0

Thampy KG, 1989, J. Biol. Chem., 264, 17631, 10.1016/S0021-9258(19)84614-8

10.1042/bj3000583

10.1016/0005-2760(82)90157-6

10.1042/0264-6021:3400213

10.1146/annurev.bi.31.070162.002101

10.1113/jphysiol.2006.107318

10.1063/1.360574

10.1073/pnas.0602205103

10.1152/ajpendo.2001.280.3.E471

10.1042/bj3340225

10.1042/bj2180379

10.1042/bj2220335

10.1007/s11745-998-0217-7

10.1038/oby.2005.188