MEMBRANE PROTEIN FOLDING AND STABILITY: Physical Principles

Annual Reviews - Tập 28 Số 1 - Trang 319-365 - 1999
Stephen H. White1, William C. Wimley2
1Department of Physiology and Biophysics, University of California at Irvine, Irvine, California, 92697-4560
2Department of Biochemistry, Tulane University Medical Center, New Orleans, Louisiana 70112-2739;

Tóm tắt

▪ Abstract  Stably folded membrane proteins reside in a free energy minimum determined by the interactions of the peptide chains with each other, the lipid bilayer hydrocarbon core, the bilayer interface, and with water. The prediction of three-dimensional structure from sequence requires a detailed understanding of these interactions. Progress toward this objective is summarized in this review by means of a thermodynamic framework for describing membrane protein folding and stability. The framework includes a coherent thermodynamic formalism for determining and describing the energetics of peptide-bilayer interactions and a review of the properties of the environment of membrane proteins—the bilayer milieu. Using a four-step thermodynamic cycle as a guide, advances in three main aspects of membrane protein folding energetics are discussed: protein binding and folding in bilayer interfaces, transmembrane helix insertion, and helix-helix interactions. The concepts of membrane protein stability that emerge provide insights to fundamental issues of protein folding.

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319-365

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