MEMBRANE PROTEIN FOLDING AND STABILITY: Physical Principles

Annual Reviews - Tập 28 Số 1 - Trang 319-365 - 1999
Stephen H. White1, William C. Wimley2
1Department of Physiology and Biophysics, University of California at Irvine, Irvine, California, 92697-4560
2Department of Biochemistry, Tulane University Medical Center, New Orleans, Louisiana 70112-2739;

Tóm tắt

▪ Abstract  Stably folded membrane proteins reside in a free energy minimum determined by the interactions of the peptide chains with each other, the lipid bilayer hydrocarbon core, the bilayer interface, and with water. The prediction of three-dimensional structure from sequence requires a detailed understanding of these interactions. Progress toward this objective is summarized in this review by means of a thermodynamic framework for describing membrane protein folding and stability. The framework includes a coherent thermodynamic formalism for determining and describing the energetics of peptide-bilayer interactions and a review of the properties of the environment of membrane proteins—the bilayer milieu. Using a four-step thermodynamic cycle as a guide, advances in three main aspects of membrane protein folding energetics are discussed: protein binding and folding in bilayer interfaces, transmembrane helix insertion, and helix-helix interactions. The concepts of membrane protein stability that emerge provide insights to fundamental issues of protein folding.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1002/(SICI)1097-0134(199611)26:3<257::AID-PROT2>3.3.CO;2-O

10.1016/0968-0004(96)10047-5

10.1126/science.181.4096.223

10.1002/(SICI)1097-0134(199708)28:4<465::AID-PROT1>3.0.CO;2-9

10.1006/jmbi.1996.0614

10.1016/S0006-3495(96)79208-1

10.1016/S0006-3495(96)79744-8

10.1016/S0006-3495(96)79498-5

10.1016/S0006-3495(96)79280-9

10.1021/jp961825r

10.1016/S0968-0004(97)01134-1

10.1073/pnas.87.11.4325

10.1083/jcb.67.3.835

10.1002/(SICI)1097-0282(19971005)42:4<489::AID-BIP11>3.0.CO;2-B

10.1021/bi962200m

10.1146/annurev.bb.21.060192.001255

10.1006/jmbi.1997.1279

10.1002/pro.5560070423

10.1002/prot.340050106

10.1038/4931

10.1146/annurev.biophys.26.1.425

10.1021/bi00236a005

10.1126/science.282.5397.2220

10.1002/jcc.540111010

10.1038/248338a0

10.1038/254304a0

Chu B, 1967, Molecular Forces (based on the Baker lectures of Peter JW Debye).

10.1038/358727a0

10.1096/fasebj.6.15.1464373

10.1146/annurev.bb.24.060195.003143

10.1021/bi960835f

10.1002/bip.360370503

10.1038/318618a0

10.1016/0304-4157(90)90006-X

10.1021/bi980233r

10.1021/j100365a054

10.1021/bi00483a001

10.1126/science.280.5360.69

10.1016/0022-2836(84)90309-7

10.1016/0092-8674(81)90136-7

10.1146/annurev.bb.15.060186.001541

10.1126/science.1553543

Fauchère J-L, 1983, Eur. J. Med. Chem. C, 18, 369

10.1006/jmbi.1997.1236

10.1126/science.282.5397.2215

10.1021/j100263a034

10.1006/jmbi.1996.0328

10.1074/jbc.270.16.9097

10.1016/0304-4157(94)00161-6

10.1016/S0006-3495(96)79458-4

10.1016/S0022-2836(05)80271-2

10.1002/pro.5560030206

10.1016/0005-2736(81)90291-1

10.1074/jbc.272.39.24224

10.1016/S0006-3495(98)77950-0

10.1021/bi970146j

10.1021/bi970147b

10.1021/bi00327a015

Hyde CC, 1988, J. Biol. Chem., 263, 17857, 10.1016/S0021-9258(19)77913-7

10.1126/science.281.5373.64

10.1038/376660a0

10.1021/bi00598a026

10.1021/ja00335a006

10.1021/bi00434a042

10.1073/pnas.80.12.3691

10.1002/prot.340240402

10.1101/SQB.1995.060.01.010

10.1016/S0959-440X(97)80119-4

10.1021/bi00141a027

10.1021/bi00152a020

10.1073/pnas.80.4.1137

10.1016/S0065-3233(08)60608-7

10.1111/j.1432-1033.1991.tb21047.x

10.1038/38323

10.1021/bi961478b

10.1002/j.1460-2075.1996.tb00722.x

10.1016/S0969-2126(96)00063-9

10.1038/384644a0

10.1038/367614a0

10.1016/0022-2836(82)90515-0

10.1006/jmbi.1998.2346

10.1006/jmbi.1993.1066

10.1002/(SICI)1097-0134(19980501)31:2<150::AID-PROT5>3.0.CO;2-Q

10.1021/bi963095j

10.1017/S0033583500004522

Lemmon MA, 1992, J. Biol. Chem., 267, 7683, 10.1016/S0021-9258(18)42569-0

10.1021/bi00166a002

10.1038/nsb0394-157

10.1038/nsb0694-368

10.1126/science.280.5371.1934

10.1016/0968-0004(96)10052-9

10.1073/pnas.95.7.3583

10.1126/science.276.5309.131

Mahanty J, 1976, Dispersion Forces.

10.1007/s002490050072

10.1074/jbc.273.15.9312

10.1016/S0092-8674(00)80930-7

10.1038/374517a0

10.1006/jmbi.1993.1523

10.1006/jmbi.1996.0823

10.1002/prot.340150104

10.1006/jmbi.1997.1276

10.1002/pro.5560050712

10.1021/bi00255a029

10.1016/S0006-3495(97)78335-8

10.1021/bi00341a018

10.1016/S0167-7306(08)60230-6

10.1016/S0006-3495(84)84007-2

10.1146/annurev.bb.22.060193.001045

10.1021/bi962507l

10.1016/0076-6879(86)31045-0

10.1038/2983

10.1126/science.277.5332.1676

10.1016/S0006-3495(98)74054-8

10.1038/367243a0

Pitzer KS, 1995, Thermodynamics.

10.1021/bi00469a001

10.1016/0022-2836(87)90208-7

10.1038/nsb0198-12

Privalov PL. 1992. Physical basis of the stability of the folded conformations of proteins. InProtein Folding, ed. TE Creighton, pp. 83–126. New York: Freeman

Ptitsyn OB. 1992. The molten globule state. See Ref.116, pp. 243–300

Rees DC, Chirino AJ, Kim K-H, Komiya H. 1994. Membrane protein structure and stability: implications of the first crystallographic analyses. See Ref.163, pp. 3–26

10.1126/science.2667138

10.1146/annurev.bi.58.070189.003135

10.1016/0959-440X(95)80034-4

10.1073/pnas.71.8.2925

10.1146/annurev.bb.06.060177.001055

Richards FM. 1992. Folded and unfolded proteins: an introduction. See Ref.116, pp. 1–58

10.1017/S0033583500002845

10.1016/S0065-3233(08)60520-3

10.1073/pnas.92.8.3204

10.1038/272586a0

10.1126/science.4023714

10.1016/0022-2836(88)90642-0

10.1021/bi960614+

10.1073/pnas.92.10.4577

10.1126/science.271.5255.1519

10.1093/protein/5.3.213

10.1006/jmbi.1997.1269

10.1016/0301-4622(95)00086-0

10.1021/bi00720a024

10.1021/bi00102a031

10.1021/bi00104a017

10.1016/0005-2736(77)90289-9

10.1101/SQB.1995.060.01.009

10.1021/bi951087h

10.1126/science.274.5294.1859

10.1021/bi972148+

10.1021/bi951216u

Tanford C, 1973, The Hydrophobic Effect: Formation of Micelles and Biological Membranes.

10.1021/bi00172a009

10.1021/bi00016a024

10.1021/bi00166a003

10.1016/0005-2736(86)90064-7

10.1126/science.272.5265.1136

10.1016/0014-5793(81)80545-5

10.1016/0022-2836(92)90934-C

10.1146/annurev.bb.23.060194.001123

10.1038/nsb0295-122

10.1002/pro.5560060407

10.1002/pro.5560070420

10.1006/jmbi.1996.0044

10.1126/science.1721242

10.1016/0022-2836(92)90903-W

White SH, 1977, Ann. NY Acad. Sci., 303, 243

10.1126/science.207.4435.1075

10.1007/978-1-4614-7515-6_4

10.1038/290161a0

White SH, Wiener MC. 1995. Determination of the structure of fluid lipid bilayer membranes. InPermeability and Stability of Lipid Bilayers, ed. EA Disalvo, SA Simon, pp. 1–19. Boca Raton, FL: CRC Press

10.1007/978-1-4684-8580-6_5

10.1016/S0959-440X(94)90063-9

10.1016/S0304-4157(98)00021-5

10.1016/S0076-6879(98)95035-2

10.1016/S0006-3495(91)82208-1

10.1016/S0006-3495(91)82209-3

10.1016/S0006-3495(92)81849-0

10.1021/bi971398n

10.1021/bi9600153

10.1073/pnas.93.7.2985

10.1006/jmbi.1998.1640

10.1021/bi00166a015

10.1021/bi00076a001

10.1038/nsb1096-842

10.1126/science.277.5322.60

10.1016/0022-2836(92)90229-D

10.1021/bi980809c

10.1073/pnas.84.18.6438

10.1021/bi00014a043

10.1021/bi00007a031

10.1021/bi00007a032

10.1021/bi00161a042

10.1038/33612