MECHANISMS OF MHC CLASS I–RESTRICTED ANTIGEN PROCESSING

Annual Review of Immunology - Tập 16 Số 1 - Trang 323-358 - 1998
Eric G. Pamer1, Peter Cresswell2
1Department of Internal Medicine and Section of Immunobiology, Yale University School of Medicine, Howard Hughes Medical Institute, New Haven, CT 06510, USA.
2Department of Internal Medicine and Section of Immunobiology, Yale University School of Medicine, Howard Hughes Medical Institute, New Haven, CT 06510;,

Tóm tắt

▪ Abstract  Classical class I molecules assemble in the endoplasmic reticulum (ER) with peptides mostly generated from cytosolic proteins by the proteasome. The activity of the proteasome can be modulated by a variety of accessory protein complexes. A subset of the proteasome β-subunits (LMP2, LMP7, and MECL-1) and one of the accessory complexes, PA28, are upregulated by γ-interferon and affect the generation of peptides to promote more efficient antigen recognition. The peptides are translocated into the ER by the transporter associated with antigen processing (TAP). A transient complex containing a class I heavy chain–β2microglobulin (β2m) dimer is assembled onto the TAP molecule by successive interactions with the ER chaperones calnexin and calreticulin and a specialized molecule, tapasin. Peptide binding releases the class I–β2m dimer for transport to the cell surface, while lack of binding results in proteasome-mediated degradation. The products of certain nonclassical MHC-linked class I genes bind peptides in a similar way. A homologous set of β2m-associated membrane glycoproteins, the CD1 molecules, appears to bind lipid-based ligands within the endocytic pathway.

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Annual Review of Immunology

Tập 16 Số 1

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