BÀI HỌC TỪ LACTOSE PERMEASE

Annual Reviews - Tập 35 Số 1 - Trang 67-91 - 2006
Lan Guan1, H. Ronald Kaback1
1Departments of Physiology, and 2Microbiology, Immunology & Molecular Genetics, 3Molecular Biology Institute, University of California, Los Angeles, California 90095-1662;

Tóm tắt

Cấu trúc tia X của lactose permease của Escherichia coli (LacY) ở dạng đối diện bên trong đã được giải mã. LacY có các miền đầu N và đầu C, mỗi miền có sáu cuộn xoắn xuyên màng, được bố trí đối xứng giả. Ligand được liên kết tại đỉnh của một khoang ưa nước ở gần giữa phân tử. Các dư lượng tham gia vào việc liên kết chất nền và sự chuyển giao H+ được căn chỉnh song song với màng ở cùng một mức độ và có thể tiếp xúc với một khoang chứa đầy nước ở cả hai dạng đối diện bên trong và bên ngoài, cho phép cả đường và H+ được giải phóng trực tiếp vào bất kỳ khoang nào. Những đặc điểm cấu trúc này có thể giải thích lý do tại sao LacY xúc tác quá trình đồng vận chuyển galactoside/H+ theo cả hai hướng sử dụng cùng một dư lượng. Một mô hình hoạt động cho cơ chế này được trình bày, liên quan đến việc truy cập luân phiên của cả hai vị trí liên kết đường và H+ đến hai bên của màng.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1016/j.sbi.2004.07.005

10.1126/science.1088196

10.1073/pnas.87.11.4325

10.1073/pnas.89.5.1524

10.1111/j.1749-6632.1985.tb14882.x

10.1038/283541a0

10.1073/pnas.87.13.4937

10.1073/pnas.79.22.6894

10.1021/bi00311a017

Cohen GN, 1955, Comptes Rendu., 240, 466

10.1016/S0968-0004(02)02095-9

10.1073/pnas.90.15.6934

Costello MJ, 1987, J. Biol. Chem., 262, 17072, 10.1016/S0021-9258(18)45493-2

Costello MJ, 1984, J. Biol. Chem., 259, 15579, 10.1016/S0021-9258(17)42587-7

10.1002/j.1460-2075.1985.tb04127.x

10.1021/bi00063a028

10.1038/283537a0

10.1073/pnas.1434239100

10.2741/1048

Foster DL, 1983, J. Biol. Chem., 258, 31, 10.1016/S0021-9258(18)33213-7

10.1021/bi00265a038

10.1073/pnas.54.3.891

Franco PJ, 1994, J. Biol. Chem., 269, 7379, 10.1016/S0021-9258(17)37295-2

10.1021/bi972314d

10.1021/bi952601m

10.1021/bi00029a012

10.1096/fasebj.12.13.1281

10.1073/pnas.80.11.3322

10.1021/bi027152m

10.1073/pnas.0404936101

10.1073/pnas.052703699

10.1073/pnas.102178299

10.1021/bi9715324

10.1021/bi00048a010

10.1021/bi00048a009

Jenks WP, 1969, Catalysis in Chemistry and Enzymology

10.1021/bi00206a019

10.1021/bi00097a001

10.1021/bi00019a003

Kaback HR, 1968, J. Biol. Chem., 243, 3711, 10.1016/S0021-9258(19)34196-1

10.1002/jcp.1040890414

10.1007/BF02000610

Kaback HR, 1989, Harvey Lect., 83, 77

10.1073/pnas.94.11.5539

Kaback HR, 1971, J. Biol. Chem., 246, 5523, 10.1016/S0021-9258(18)61937-4

10.1038/35085077

10.1017/S0033583597003387

10.1021/bi00584a009

10.1073/pnas.77.11.6319

10.1021/bi00584a010

10.1042/BST0290707

10.1016/0005-2736(91)90390-T

10.1021/bi010866x

10.1002/1097-0282(2000)55:4<297::AID-BIP1003>3.0.CO;2-H

10.1073/pnas.95.11.6114

10.1073/pnas.94.19.10167

10.1021/bi000150m

Lee JL, 1992, J. Biol. Chem., 267, 20758, 10.1016/S0021-9258(19)36751-1

10.1110/ps.03276603

10.1021/bi00389a032

10.1126/science.1071142

10.1073/pnas.80.16.4889

10.1021/bi00395a012

10.1016/0006-291X(85)91002-2

10.1016/S0969-2126(97)00298-0

Mitchell P, 1963, Biochem. Soc. Symp., 22, 142

Mitchell P, 1967, Adv. Enzymol., 29, 33

Mitchell P, 1968, Chemiosmotic Coupling and Energy Transduction

10.1515/9783110879476

10.1046/j.1471-4159.1998.71051785.x

Newman MJ, 1981, J. Biol. Chem., 256, 11804, 10.1016/S0021-9258(19)68477-2

Newman MJ, 1980, J. Biol. Chem., 255, 10583, 10.1016/S0021-9258(19)70345-7

10.1073/pnas.82.20.6765

Pao SS, 1998, Microbiol. Mol. Biol. Rev., 62, 1, 10.1128/MMBR.62.1.1-34.1998

10.1021/bi981142x

Postma PW, 1996, Cellular and Molecular Biology, 1149

10.1073/pnas.85.5.1467

10.1021/bi00364a003

Quiocho FA, Vyas NK, eds. 1999. Bioorganic Chemistry: Carbohydrates. Oxford, UK: Oxford Univ. Press. 441pp.

10.1021/bi00624a007

10.1073/pnas.73.6.1892

10.1021/bi00542a001

10.1021/bi00566a005

10.1021/bi00440a060

10.1021/bi0000263

10.1073/pnas.89.21.10547

10.1021/bi0203076

10.1021/bi00089a019

10.1073/pnas.111139698

10.1073/pnas.200351797

10.1073/pnas.91.12.5421

10.1021/bi011233l

10.1021/bi982200h

Schowen RL. 1977. Isotope Effects on Enzyme-Catalyzed Reactions. Baltimore, MD: Univ. Park Press. 64pp.

10.1038/355561a0

10.1021/bi027329c

10.1073/pnas.182552199

10.1074/jbc.M312853200

10.1021/bi971172k

10.1007/BF00268260

10.1021/bi00045a036

10.3109/09687689409161024

10.1073/pnas.1835645100

10.1074/jbc.M407408200

10.1073/pnas.95.17.9802

10.1021/bi00279a034

10.1073/pnas.81.6.1629

10.1002/j.1460-2075.1985.tb04126.x

10.1074/jbc.M407555200

10.1006/jmbi.2001.5289

10.1093/emboj/cdg145

10.1016/0006-291X(70)90063-X

10.1007/BF01516082

10.1042/bj1320587

10.1002/pro.5560070619

10.1073/pnas.96.19.10695

10.1021/bi990650j

10.1021/bi0001269

10.1021/bi0025767

10.1007/s00424-003-1202-0

10.1128/jb.172.9.5374-5381.1990

10.1021/bi00193a005

10.1006/jmbi.2001.5206

10.1021/bi991754x

10.1021/bi9906524

Thông tin
Thông tin xuất bản

Annual Reviews

Tập 35 Số 1

67-91

Thông tin tác giả