Những hiểu biết về thành phần nọc độc của loài ong ký sinh ngoại lai Nasonia vitripennis từ các nghiên cứu sinh tin học và protéom

Insect Molecular Biology - Tập 19 Số s1 - Trang 11-26 - 2010
Dirk C. de Graaf1,2, Maarten Aerts3,2, Marleen Brunain1, C. A. Desjardins3, Frans J. Jacobs1, John H. Werren4, Bart Devreese3
1Laboratory of Zoophysiology, Ghent University, Ghent, Belgium
2The contributions of D. C. D. G. and M. A. should be considered equally important.
3Laboratory of Protein Biochemistry and Biomolecular Engineering, Ghent University, Ghent, Belgium
4Department of Biology, University of Rochester, Rochester, NY, USA

Tóm tắt

Tóm tắt

Với các trình tự gen của Nasonia vitripennis đã có sẵn, chúng tôi đã cố gắng xác định các protein có mặt trong nọc độc bằng hai phương pháp khác nhau. Đầu tiên, chúng tôi đã tìm kiếm các bản sao của protein nọc độc thông qua một phương pháp sinh tin học, sử dụng các chuỗi axit amin của các protein nọc độc hymenopteran đã biết. Thứ hai, chúng tôi đã thực hiện phân tích protéom của nọc độc N. vitripennis thô được lấy ra từ kho dự trữ nọc độc, triển khai cả hai kỹ thuật sắc ký lỏng hai chiều hỗ trợ phá vỡ laser/máy điện từ thời gian bay (2D‐LC‐MALDI‐TOF) và sắc ký lỏng hai chiều ion hóa phun điện (2D‐LC‐ESI‐FT‐ICR) kết hợp với phân tích khối phổ (MS). Sự kết hợp giữa các nghiên cứu sinh tin học và protéom đã mang lại sự phong phú đáng kinh ngạc về các thành phần nọc độc được xác định. Hơn nữa, một nửa trong số 79 protein được xác định chưa được liên kết với nọc độc của côn trùng: 16 protein cho thấy sự tương đồng chỉ với các protein đã biết từ các mô hoặc bài tiết khác, trong khi 23 protein bổ sung không cho thấy sự tương đồng với bất kỳ protein nào đã biết. Protease serin và các chất ức chế của chúng là nhóm được đại diện nhiều nhất. Mười lăm protein không bài tiết cũng đã được xác định bằng các phương pháp protéom và có thể đại diện cho các yếu tố "dấu vết nọc độc". Nghiên cứu hiện tại đóng góp rất lớn vào sự hiểu biết về sự đa dạng sinh học của nọc độc của các loại ong ký sinh ở cấp độ phân tử.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1016/j.jip.2006.09.004

10.1016/j.jinsphys.2004.11.019

10.1016/S0965-1748(03)00116-4

10.1099/vir.0.19026-0

10.1006/jsbi.2000.4332

10.1073/pnas.0708056104

10.1016/j.jmb.2004.05.028

10.1074/jbc.M107220200

10.1002/jmor.1051810107

10.1016/j.cbpb.2004.04.002

10.1111/j.1570-7458.2006.00514.x

10.1111/j.1365-2583.2008.00802.x

10.1016/S0022-1910(03)00163-X

10.1016/j.cbpc.2005.04.010

10.1016/S0022-2275(20)32134-9

10.1146/annurev.genom.6.080604.162334

10.1074/jbc.271.15.8925

10.1038/nprot.2007.131

10.1016/j.ibmb.2007.02.005

10.1016/S0965-1748(02)00032-2

10.1042/BJ20052019

10.1016/S0006-291X(03)00857-X

10.1016/S0021-9258(19)85408-X

Garbe J.C., 1993, IMP‐L2: an essential secreted immunoglobulin family member implicated in neural and ectodermal development in Drosophila, Development, 119, 1237, 10.1242/dev.119.4.1237

10.1046/j.0014-2956.2001.02685.x

10.1101/gr.278202

10.1021/bi00908a016

10.1021/bi952998u

10.1016/j.jprot.2009.01.017

10.1111/j.1365-2583.2009.00913.x

10.1016/j.jaci.2005.12.1331

10.1080/10408449991349168

10.1007/s00439-008-0487-7

10.1002/prot.1160

10.1385/CRIAI:30:2:109

10.1186/jbiol72

10.1016/j.molcatb.2005.09.004

10.5483/BMBRep.2008.41.2.102

10.1016/S0041-0101(96)00108-0

Jones D., 1992, Sequence, structure, and expression of a wasp venom protein with a negatively charged signal peptide and a novel repeating internal structure, J Biol Chem, 267, 14871, 10.1016/S0021-9258(18)42121-7

10.1074/jbc.M003934200

10.1111/j.1469-7998.1969.tb01706.x

10.1111/j.1432-1033.1980.tb06073.x

10.1016/S0021-9258(17)31916-6

10.1007/s10886-008-9559-3

10.1016/j.biochi.2005.11.011

10.1016/S0167-4838(99)00268-X

10.1093/jb/mvn174

10.1016/j.ibmb.2004.03.001

10.1016/S0006-3495(95)80410-8

Natzle J.E., 1986, Isolation of genes active during hormone‐induced morphogenesis in Drosophila imaginal discs, J Biol Chem, 261, 5575, 10.1016/S0021-9258(19)57253-2

10.1016/0305-0491(80)90286-2

10.3181/00379727-166-41077

10.1046/j.1432-1327.2001.02084.x

10.1002/jbt.10061

10.1146/annurev.bi.51.070182.001435

10.1074/jbc.M804650200

10.1016/S0965-1748(00)00105-3

10.1016/S0965-1748(01)00155-2

10.1016/S0022-2011(02)00033-2

10.1016/S0965-1748(02)00135-2

10.1006/jipa.1998.4796

10.1016/S1532-0456(03)00041-3

10.1016/j.ibmb.2004.03.003

10.1016/j.bbapap.2005.07.017

10.1016/j.febslet.2006.08.005

10.1016/j.toxicon.2008.05.003

10.1002/(SICI)1097-4695(199605)30:1<3::AID-NEU2>3.0.CO;2-A

10.1016/0305-0491(95)00019-5

10.1111/j.1365-2583.2009.00864.x

10.1016/S0965-1748(02)00071-1

10.1002/jmor.1051270205

10.1016/0076-6879(95)48015-3

10.1042/bj20031825

10.1002/pmic.200701073

10.1016/0022-1910(94)90083-3

10.1006/jipa.1995.1071

10.1016/0041-0101(93)90381-R

10.1007/s11626-999-0009-5

10.1016/S0041-0101(01)00132-5

10.1016/S0022-1910(02)00193-2

10.1002/arch.20015

10.1016/j.jinsphys.2004.05.002

10.1002/arch.20094

10.1016/j.cbpc.2007.08.003

10.1016/S0022-2836(02)00014-1

10.1016/j.ibmb.2006.01.012

10.1111/j.1574-6968.1999.tb13575.x

10.1093/nar/22.22.4673

10.1111/j.1365-3083.1990.tb02789.x

10.1021/pr050205c

10.1016/j.ibmb.2006.12.001

10.1371/journal.pone.0003414

10.1002/arch.10004

10.1016/j.dci.2005.11.001

10.1016/j.ibmb.2004.02.009

10.1016/j.cbpb.2006.10.106

10.1016/j.toxicon.2008.03.008