Chuyển hóa glutathione ở côn trùng và tình trạng kháng thuốc trừ sâu

Insect Molecular Biology - Tập 14 Số 1 - Trang 3-8 - 2005
Ahmadali Enayati1, Hilary Ranson2, Janet Hemingway2
1School of Public Health, Mazandaran University of Medical Sciences, Sari, Iran.
2Liverpool School of Tropical Medicine, Liverpool, UK

Tóm tắt

Tóm tắt

Glutathione transferases (GSTs) là một gia đình enzyme đa dạng được tìm thấy phổ biến ở các sinh vật hiếu khí. Chúng đóng vai trò trung tâm trong việc giải độc cả các hợp chất nội sinh và ngoại vi, đồng thời cũng tham gia vào việc vận chuyển trong tế bào, tổng hợp hormone và bảo vệ chống lại căng thẳng ôxy hóa. Mối quan tâm về GST ở côn trùng chủ yếu tập trung vào vai trò của chúng trong tình trạng kháng thuốc trừ sâu. GST có khả năng chuyển hóa thuốc trừ sâu bằng cách hỗ trợ quá trình khử dehydrochlor hóa hoặc thông qua các phản ứng liên hợp với glutathione đã khử, để tạo ra các chất chuyển hóa tan trong nước dễ dàng hơn để thải ra ngoài. Bên cạnh đó, chúng còn góp phần loại bỏ các gốc tự do oxy độc hại được sinh ra thông qua hoạt động của thuốc trừ sâu. Việc chú thích bộ gen của Anopheles gambiaeDrosophila melanogaster đã tiết lộ đầy đủ quy mô của gia đình enzyme này ở côn trùng. Bài đánh giá ngắn này mô tả gia đình enzyme GST ở côn trùng, tập trung cụ thể vào vai trò của chúng trong việc gây ra tình trạng kháng thuốc trừ sâu.

Từ khóa


Tài liệu tham khảo

10.1016/S0022-2836(02)01327-X

Atkins W.M., 1993, The catalytic mechanism of glutathione S‐transferase (GST): spectroscopic determination of the pKa of Tyr‐9 in rat alpha 1–1 GST, J Biol Chem, 268, 19188, 10.1016/S0021-9258(19)36496-8

10.1007/BF01037590

10.1042/bj3280929

10.1074/jbc.M001706200

10.1042/bj3110247

Chelvanayagam G., 2001, Fly fishing for GSTs: a unified nomenclature for mammalian and insect glutathione transferases, Chem Biol Interact, 133, 256

10.1006/pest.1993.1002

10.1016/0305-0491(89)90114-4

10.1016/0020-1790(85)90041-1

10.1016/0048-3575(84)90018-X

10.1016/0048-3575(86)90044-1

10.1042/bj2310263

10.1186/1471-2164-4-35

10.1111/j.1432-1033.1994.tb18666.x

10.1016/S0965-1748(99)00048-X

Fournier D., 1992, Insect glutathione S‐transferases. Biochemical characteristics of the major forms from houseflies susceptible and resistant to insecticides, J Biol Chem, 267, 1840, 10.1016/S0021-9258(18)46023-1

10.1016/0965-1748(94)00053-K

10.1016/S0378-1119(00)00246-8

10.1016/0020-1790(91)90009-4

10.1007/BF00283836

Habig W.H., 1974, Glutathione S‐transferases, J Biol Chem, 249, 7130, 10.1016/S0021-9258(19)42083-8

10.3109/10409239509083491

Hayes J.D., 1988, Glutathione Conjugation: Mechanisms and Biological Significance, 315

10.1042/bj2100281

10.1016/S0965-1748(98)00049-6

10.1111/j.1432-1033.1993.tb18077.x

10.1016/S0965-1748(00)00123-5

10.1021/bi035832z

10.1007/978-1-4613-2491-1

10.1074/jbc.M313357200

10.1016/0048-3575(79)90057-9

10.1042/bj20030169

10.1042/0264-6021:3600345

10.1006/pest.1993.1070

10.1016/0965-1748(95)00090-9

10.1126/science.1076781

10.1073/pnas.95.24.14284

10.1046/j.1365-2583.2000.00214.x

10.1042/bj3590295

10.1111/j.1365-2583.1993.tb00122.x

10.1042/BJ20031656

Salinas A.E., 1999, Glutathione S‐transferases – A review, Current Med Chem, 6, 279, 10.2174/0929867306666220208213032

10.1042/bj20021287

10.1042/bj3600001

10.1046/j.1432-1327.2001.02179.x

10.1016/0965-1748(94)00083-B

Tew K.D., 1994, Glutathione‐associated enzymes in anticancer drug resistance, Cancer Res, 54, 4313

10.1016/S0378-1119(00)00246-8

10.1016/S0021-9258(18)98410-3

10.1042/bj3570065

10.1042/bj3620329

10.1007/BF00259679

10.1016/S0965-1748(01)00059-5

10.1016/0167-4838(94)90086-8

Yu S.J., 1996, Insect gutathione S‐transferases, Zool Studies, 35, 9

10.1007/s004380050560